| 摘要 | 第1-7页 |
| ABSTRACT | 第7-10页 |
| 目录 | 第10-13页 |
| 表序 | 第13-14页 |
| 图序 | 第14-16页 |
| 符号说明 | 第16-17页 |
| 第一章 综述：CD226在NK细胞中的功能 | 第17-35页 |
| ·前言 | 第17-18页 |
| ·CD226分子的结构和功能 | 第18-28页 |
| ·CD226分子结构特点 | 第19-21页 |
| ·CD226分子的配体 | 第21-23页 |
| ·与CD226分子相关的分子 | 第23-25页 |
| ·CD226分子介导NK细胞的生物学功能 | 第25-28页 |
| ·表面受体对NK细胞功能的影响 | 第28-35页 |
| ·表面受体介导NK细胞的识别 | 第28-29页 |
| ·表面受体介导NK细胞免疫突触的形成 | 第29-31页 |
| ·NK细胞的信号传导 | 第31-35页 |
| 第二章 引言 | 第35-39页 |
| ·重组表达和纯化CD226胞外结构域蛋白片段 | 第35-36页 |
| ·CD226分子介导NK细胞的功能 | 第36页 |
| ·NECTIN家族信号传导和细胞周期 | 第36-37页 |
| ·重组表达和纯化可溶性CD226胞外蛋白片段 | 第37-38页 |
| ·可溶性CD226蛋白对于肿瘤细胞的影响 | 第38-39页 |
| 第三章 实验材料与方法 | 第39-63页 |
| ·实验材料 | 第39-45页 |
| ·实验材料 | 第39-42页 |
| ·试剂配制 | 第42-44页 |
| ·实验仪器 | 第44-45页 |
| ·实验方法 | 第45-63页 |
| ·CD226 cDNA的克隆 | 第45-48页 |
| ·原核表达的载体构建 | 第48-49页 |
| ·原核重组蛋白表达 | 第49-50页 |
| ·包涵体制备、变复性和蛋白纯化定量 | 第50-51页 |
| ·蛋白鉴定 | 第51-53页 |
| ·细胞培养技术 | 第53-54页 |
| ·流式细胞技术 | 第54-55页 |
| ·SPR技术检测蛋白与蛋白相互作用 | 第55-56页 |
| ·~(51)Cr释放法测定NK的杀伤 | 第56页 |
| ·免疫荧光检测免疫突触 | 第56-57页 |
| ·效应细胞和靶细胞细胞结合的检测 | 第57-58页 |
| ·数据分析 | 第58页 |
| ·CD226胞外段全长基因克隆 | 第58-59页 |
| ·融合蛋白载体的构建 | 第59页 |
| ·融合蛋白表达纯化 | 第59-61页 |
| ·CFSE染色检测细胞分裂增殖 | 第61页 |
| ·细胞凋亡检测 | 第61-62页 |
| ·划痕试验检测细胞迁移 | 第62-63页 |
| 第四章 实验结果 | 第63-87页 |
| ·CD226通过胞外第一个结构域发挥功能 | 第63-76页 |
| ·CD226分子基因克隆和片段截取 | 第63-66页 |
| ·CD226分子表达载体构建 | 第66-67页 |
| ·CD226分子两种蛋白片段原核表达纯化 | 第67-69页 |
| ·CD226-ECD1和CD226-ECD蛋白片段包涵体的变复性和纯化 | 第69-71页 |
| ·CD226两种蛋白片段的活性检测 | 第71-73页 |
| ·CD226蛋白通过胞外第一个结构域即可发挥其生物学功能 | 第73-76页 |
| ·可溶性CD226分子抑制肿瘤细胞增殖和迁移 | 第76-87页 |
| ·可溶性CD226蛋白的表达和纯化 | 第76-80页 |
| ·可溶性CD226蛋白抑制配体阳性肿瘤细胞系增殖 | 第80-82页 |
| ·可溶性CD226蛋白可以延迟细胞周期但不诱导细胞凋亡 | 第82-83页 |
| ·可溶性CD226蛋白可以诱导Cyclin D1和Rac1/Cdc42磷酸化 | 第83-84页 |
| ·可溶性CD226蛋白抑制Hela细胞迁移 | 第84-87页 |
| 第五章 讨论 | 第87-95页 |
| ·CD226分子蛋白片段的表达 | 第87-88页 |
| ·CD226分子的活性鉴定 | 第88-90页 |
| ·CD226分子的胞内信号 | 第90页 |
| ·CD226分子的识别机制 | 第90-91页 |
| ·可溶性CD226分子的功能 | 第91-95页 |
| 参考文献 | 第95-99页 |
| 致谢 | 第99-101页 |
| 攻读博士学位期间的主要研究成果 | 第101页 |
| 论文发表情况及专利成果 | 第101页 |
| 会议论文 | 第101页 |
