| 摘要 | 第1-4页 |
| Abstract | 第4-8页 |
| 第一部分 前言 | 第8-27页 |
| 1 结核病的诊断方法研究进展 | 第8-25页 |
| ·细菌学检测 | 第8-10页 |
| ·影像学诊断 | 第10-12页 |
| ·分子生物学诊断 | 第12-14页 |
| ·生物芯片(biochip) | 第14-16页 |
| ·免疫学诊断 | 第16-18页 |
| ·结核病免疫学诊断抗原的研究进展 | 第18-24页 |
| ·结核病诊断展望 | 第24-25页 |
| 2 本研究目的和意义 | 第25-26页 |
| 3 实验技术路线 | 第26-27页 |
| ·具体研究内容 | 第26页 |
| ·研究技术路线 | 第26-27页 |
| 第二部分 材料与方法 | 第27-42页 |
| 1 实验材料 | 第27-29页 |
| ·菌株和质粒 | 第27页 |
| ·主要生化试剂 | 第27页 |
| ·常用培养基、试剂、缓冲液配方 | 第27-29页 |
| 2 实验方法 | 第29-42页 |
| ·结核菌38kD 蛋白基因的克隆及在大肠杆菌中的表达 | 第29-38页 |
| ·重组38kD 蛋白的分离纯化(李校堃等，2005) | 第38-40页 |
| ·重组38kD 蛋白与结核病人血清的反应 | 第40-42页 |
| 第三部分 结果与分析 | 第42-50页 |
| 1 结核菌38kD 蛋白基因表达载体的构建 | 第42-46页 |
| ·结核菌38kD蛋白基因扩增结果 | 第42页 |
| ·克隆载体的构建及酶切鉴定结果 | 第42-43页 |
| ·38kD 蛋白基因的测序鉴定结果 | 第43页 |
| ·表达载体的构建和鉴定结果 | 第43-44页 |
| ·重组工程菌的 PCR 鉴定结果 | 第44页 |
| ·重组工程菌的诱导表达结果 | 第44-45页 |
| ·最佳诱导温度分析结果 | 第45页 |
| ·诱导时间分析结果 | 第45页 |
| ·诱导剂浓度分析 | 第45-46页 |
| ·重组38kD 蛋白表达方式分析 | 第46页 |
| 2 重组38kD 蛋白的分离纯化及鉴定 | 第46-48页 |
| ·包涵体的纯化 | 第46-47页 |
| ·亲和层析分离重组38kD 蛋白 | 第47页 |
| ·Western blotting 分析重组蛋白 | 第47-48页 |
| 3 重组38kD 蛋白免疫学诊断应用 | 第48-50页 |
| ·ELISA 检测方法 | 第48-49页 |
| ·免疫印迹实验(immunoblotting) | 第49-50页 |
| 第四部分 讨论 | 第50-53页 |
| 1 38kD 蛋白的克隆及表达研究情况 | 第50页 |
| 2 38kD 蛋白基因于原核表达系统中的表达纯化及鉴定 | 第50-52页 |
| 3 发酵条件的摸索 | 第52页 |
| 4 重组38kD 蛋白的应用前景 | 第52-53页 |
| 第五部分 结论 | 第53-54页 |
| 参考文献 | 第54-62页 |
| 致谢 | 第62页 |
