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固定相分子臂对溶质保留和蛋白质复性的影响以及离子交换色谱复性溶菌酶

第一章 文献综述第1-26页
   ·色谱理论第12-14页
     ·计量置换吸附模型第12-13页
     ·计量置换保留模型第13-14页
   ·色谱理论表征固定相的优点第14-15页
   ·蛋白质折叠动力学模型研究第15-17页
     ·折叠漏斗第15-16页
     ·拓扑学模型第16-17页
     ·成核压缩模型第17页
   ·蛋白质复性的原理第17-19页
   ·各类色谱的蛋白复性机理第19-23页
     ·排阻色谱第20-21页
     ·离子交换色谱第21页
     ·亲合色谱第21-22页
     ·疏水色谱第22-23页
 参考文献第23-26页
第二章 SDT-R的参数第26-34页
   ·第一组线性参数-lgI和Z第26-29页
     ·Z值的物理意义第27-28页
     ·lgI的物理意义第28-29页
   ·第二组线性参数-j和lgφ第29-31页
     ·j的物理意义第29页
     ·柱相比的热力学定义第29-31页
   ·疏水色谱中的SDT-R第31-33页
     ·疏水色谱Z值测定第32-33页
 参考文献第33-34页
第三章 蛋白质和芳香醇同系物在DIOL柱上的保留第34-45页
   ·前言第34页
   ·实验部分第34-35页
     ·仪器第34-35页
     ·试剂与材料第35页
     ·色谱条件第35页
   ·结果与讨论第35-43页
     ·蛋白质在不同固定相上的保留第35-36页
     ·芳香醇同系物在不同固定相上的保留第36-37页
     ·蛋白质和的芳香醇同系物的log和Z第37-43页
       ·蛋白质的LogI和Z第37-40页
       ·芳香醇同系物的logI和Z第40-42页
       ·logφ和j值第42-43页
   ·小结第43-44页
 参考文献第44-45页
第四章 DIOL疏水色谱柱对溶菌酶和γ-干扰素的复性第45-56页
   ·前言第45-48页
   ·试验部分第48-51页
     ·仪器第48页
     ·试剂第48页
     ·色谱条件第48-49页
     ·还原变性溶菌酶的制备第49页
     ·Bradford法测定蛋白含量第49页
     ·溶菌酶活性的测量第49-50页
     ·重组人干扰素-γ的抽提第50-51页
       ·处理rh IFN-γ包涵体所用试剂第50页
       ·rh IFN-γ样品的提取第50-51页
     ·SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳第51页
   ·结果与讨论第51-54页
     ·DIOL对还原变性溶菌酶的复性第51-52页
       ·溶菌酶的活性回收率及质量回收率第51-52页
     ·DIOL柱对γ-干扰素的复性第52-54页
       ·γ-干扰素的质量回收率第52-53页
       ·SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳检测第53页
       ·活性的测定第53-54页
   ·小结第54-55页
 参考文献第55-56页
第五章 弱阳离子交换法对还原变性溶菌酶的复性第56-68页
   ·前言第56-58页
   ·实验部分第58-61页
     ·仪器第58-59页
     ·试剂与材料第59页
     ·还原变性溶菌酶的制备第59页
     ·弱阳离子交换填料的制备第59-60页
       ·酸处理第59页
       ·环氧化第59页
       ·改性第59-60页
       ·键合第60页
       ·装柱第60页
       ·分离效果第60页
     ·实验方法第60-61页
       ·色谱复性还原变性的溶菌酶条件第60-61页
       ·紫外分光光度法测定蛋白浓度第61页
       ·Bradford法测定蛋白含量第61页
       ·活性测量第61页
   ·结果与讨论第61-66页
     ·复性条件的选择第61-65页
       ·流动相中脉浓度对Lys在WCX上色谱行为的影响第61-63页
       ·pH值第63页
       ·GSH/GSSG比例第63-64页
       ·复性时间对活性回收率的影响第64-65页
     ·不同变性条件下溶菌酶的复性第65-66页
   ·小结第66-67页
 参考文献第67-68页

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