| 中文摘要 | 第1-7页 |
| 第一部分 前言 | 第7-11页 |
| 一、 研究的目的和意义 | 第7-9页 |
| 二、 国内外研究现况 | 第9-11页 |
| 第二部分 蛋白酶的基础知识 | 第11-14页 |
| 一、 酶的基础知识 | 第11-12页 |
| 二、 蛋白酶的一般原理 | 第12-14页 |
| 第三部分 实验材料与方法 | 第14-24页 |
| 一、 实验材料与仪器 | 第14-15页 |
| 1．1 实验材料 | 第14页 |
| 1．2 实验仪器 | 第14-15页 |
| 二、 实验原理与方法 | 第15-24页 |
| 2．1 再生丝素液的制备 | 第15页 |
| 2．2 酶母液的配制 | 第15-16页 |
| 2．3 水解样品的制备 | 第16页 |
| 2．4 水解度的测定 | 第16-19页 |
| 2．4．1 水解度的定义和计算 | 第16-17页 |
| 2．4．2 茚三酮比色法测定游离-NH_2含量 | 第17-19页 |
| 2．4．2．1 测定原理 | 第17-18页 |
| 2．4．2．2 操作方法 | 第18-19页 |
| 2．4．2．2．1 茚三酮显色液的配制 | 第18页 |
| 2．4．2．2．2 甘氨酸标准曲线的绘制 | 第18页 |
| 2．4．2．2．3 水解液游离-NH_2量的测定 | 第18-19页 |
| 2．5 SDS-PAGE凝胶电泳测定水解丝蛋白的分子量 | 第19-24页 |
| 2．5．1 基本原理 | 第19-20页 |
| 2．5．2 仪器 | 第20页 |
| 2．5．3 试剂 | 第20-22页 |
| 2．5．4 操作方法 | 第22-24页 |
| 第四部分 不同蛋白酶对丝素的水解作用比较 | 第24-30页 |
| 一、 引言 | 第24-25页 |
| 二、 材料与方法 | 第25页 |
| 三、 结果与讨论 | 第25-29页 |
| 3．1 甘氨酸标准曲线的A-C关系 | 第25-26页 |
| 3．2 不同蛋白酶对丝素的水解进程曲线 | 第26-27页 |
| 3．3 水解液的电泳分析 | 第27-29页 |
| 四、 结论 | 第29-30页 |
| 第五部分 弹性蛋白酶对丝素的水解作用 | 第30-47页 |
| 一、 引言 | 第30页 |
| 二、 材料与方法 | 第30-32页 |
| 三、 结果与讨论 | 第32-46页 |
| 3．1 正交实验比较影响因素的大小 | 第32-34页 |
| 3．2 酶促反应的影响因素 | 第34-46页 |
| 3．2．1 底物浓度对酶促反应的影响-动力学常数K_m测定 | 第34-37页 |
| 3．2．1．1 实验设计及数据处理 | 第34-35页 |
| 3．2．1．2 Lineweaver-Burk双倒数作图 | 第35-37页 |
| 3．2．2 pH对酶促反应的影响 | 第37-39页 |
| 3．2．3 温度对酶促反应的影响 | 第39-41页 |
| 3．2．4 E/S对酶促反应的影响 | 第41-42页 |
| 3．2．5 时间t对酶促反应的影响 | 第42-44页 |
| 3．2．6 两种方法求水解度DH的比较 | 第44-45页 |
| 3．2．6．1 公式法求水解度DH | 第44页 |
| 3．2．6．2 完全水解法求水解度DH | 第44-45页 |
| 3．2．7 SDS-PAGE电泳计算水解蛋白的分子量 | 第45-46页 |
| 四、 结论 | 第46-47页 |
| 第六部分 弹性蛋白酶水解丝素产物的理化分析 | 第47-52页 |
| 一、 引言 | 第47页 |
| 二、 材料与方法 | 第47-48页 |
| 三、 结果与讨论 | 第48-51页 |
| 3．1 酶解产物比例的计算 | 第48页 |
| 3．2 酶解产物的氨基酸组成分析 | 第48-50页 |
| 3．3 酶解产物的红外光谱测定 | 第50页 |
| 3．4 X衍射分析 | 第50-51页 |
| 3．5 热分析测试-TGA结果 | 第51页 |
| 四、 结论 | 第51-52页 |
| 第七部分 结论 | 第52-53页 |
| 参考文献 | 第53-55页 |
| 附录 | 第55-58页 |
| 小结与展望 | 第58-59页 |
| 致谢 | 第59页 |
