| 摘要 | 第1-10页 |
| Abstract | 第10-12页 |
| 第一章 绪论 | 第12-20页 |
| ·抑制剂对酶的作用 | 第12-13页 |
| ·乙醇测定方法综述 | 第13-16页 |
| ·碘量滴定法 | 第13页 |
| ·气相色谱法 | 第13页 |
| ·密度瓶法 | 第13-14页 |
| ·分光光度法 | 第14页 |
| ·高效液相色谱法 | 第14页 |
| ·近红外光谱法 | 第14-15页 |
| ·生物传感器法 | 第15页 |
| ·酶分析法 | 第15-16页 |
| ·荧光分析法简介 | 第16页 |
| ·固定化酶简介 | 第16-18页 |
| ·酶的固定化方法 | 第17-18页 |
| ·吸附法 | 第17页 |
| ·交联法 | 第17页 |
| ·包埋法 | 第17页 |
| ·化学共价法 | 第17-18页 |
| ·固定化酶的应用 | 第18页 |
| ·本论文的研究意义 | 第18-19页 |
| ·本论文研究的主要内容 | 第19-20页 |
| 第二章 抑制剂对醇脱氢酶催化性质的影响 | 第20-31页 |
| ·引言 | 第20页 |
| ·实验部分 | 第20-21页 |
| ·仪器及试剂 | 第20页 |
| ·实验方法 | 第20-21页 |
| ·结果和讨论 | 第21-31页 |
| ·酶反应条件实验 | 第21页 |
| ·Cd~(2+)和 SCN~(-1)存在下的 ADH 动力学反应 | 第21-22页 |
| ·抑制类型试验 | 第22-25页 |
| ·Cd~(2+)的抑制类型 | 第22页 |
| ·SCN~(-1)的抑制类型 | 第22-25页 |
| ·镉离子干扰的消除 | 第25页 |
| ·Cd~(2+)和 SCN~(-1)对 ADH 的荧光猝灭作用 | 第25-26页 |
| ·Cd~(2+)和 SCN~(-1)存在下 ADH 的同步荧光 | 第26-30页 |
| ·结论 | 第30-31页 |
| 第三章 酶催化动力学荧光法测定乙醇 | 第31-37页 |
| ·引言 | 第31页 |
| ·实验部分 | 第31-32页 |
| ·仪器及试剂 | 第31页 |
| ·实验方法 | 第31-32页 |
| ·结果与讨论 | 第32-37页 |
| ·NADH 荧光光谱 | 第32页 |
| ·试剂用量和pH值的影响 | 第32-33页 |
| ·共存组分的影响 | 第33-35页 |
| ·标准曲线 | 第35页 |
| ·试样测定及加标回收试验 | 第35-37页 |
| 第四章 壳聚糖固定化醇脱氢酶的制备及其酶学性质 | 第37-48页 |
| ·引言 | 第37页 |
| ·实验部分 | 第37-39页 |
| ·仪器和试剂 | 第37-39页 |
| ·实验方法 | 第39页 |
| ·壳聚糖载体的制备 | 第39页 |
| ·ADH 的固定化 | 第39页 |
| ·酶活力及乙醇浓度的测定 | 第39页 |
| ·结果和讨论 | 第39-48页 |
| ·壳聚糖载体的表征 | 第39-41页 |
| ·固定化条件试验 | 第41-43页 |
| ·联酶时间对酶固定化的影响 | 第41页 |
| ·溶液pH 值对酶固定化的影响 | 第41页 |
| ·戊二醛浓度对酶固定化的影响 | 第41-43页 |
| ·溶液离子强度对酶固定化的影响 | 第43页 |
| ·酶学性质 | 第43-47页 |
| ·温度和pH值对酶活力的影响 | 第43-45页 |
| ·米氏常数 K的测定 | 第45页 |
| ·酶的热稳定性 | 第45页 |
| ·酶的贮存稳定性 | 第45-47页 |
| ·固定化酶的复用性 | 第47页 |
| ·固定化酶体系用于试样的测定 | 第47-48页 |
| ·标准曲线 | 第47页 |
| ·试样测定及加标回收试验 | 第47-48页 |
| 全文总结 | 第48-49页 |
| 参考文献 | 第49-56页 |
| 致谢 | 第56-57页 |
| 附录 A 攻读硕士学位期间发表的论文目录 | 第57页 |
