| 摘要 | 第1-6页 |
| Abstract | 第6-10页 |
| 绪论 | 第10-11页 |
| 第一部分 文献综述 | 第11-20页 |
| 一 抗菌肽的概念和分类 | 第11页 |
| 二 抗菌肽特性及作用机制 | 第11-15页 |
| ·抗菌肽的膜活性 | 第12-13页 |
| ·抗菌肽的抗病毒作用及其机理 | 第13-14页 |
| ·抗菌肽抗寄生虫的作用及其机理 | 第14页 |
| ·抗菌肽对肿瘤细胞及癌实体瘤的作用及其机理 | 第14-15页 |
| ·其他的作用机制 | 第15页 |
| 三 天蚕素，蛙皮素，蜂毒素 | 第15-17页 |
| ·天蚕素(cecropin ) | 第15-16页 |
| ·蛙皮素(magainin ) | 第16页 |
| ·蜂毒素(melittin ) | 第16-17页 |
| 四 抗菌肽的研究进展 | 第17-19页 |
| ·转抗菌肽基因动植物的研究进展 | 第17-18页 |
| ·抗菌肽的表达研究进展 | 第18-19页 |
| 五 存在的问题 | 第19页 |
| 六 抗菌肽的应用前景 | 第19-20页 |
| 第二部分 试验部分 | 第20-44页 |
| 试验一 牛抗菌肽Bac7-Bac5 融合基因在大肠杆菌中的过表达、纯化及活性分析 | 第20-34页 |
| 1 材料与方法 | 第20-28页 |
| ·菌种、载体及宿主 | 第20-21页 |
| ·主要试剂 | 第21页 |
| ·主要溶液和培养基的配制 | 第21-23页 |
| ·主要仪器 | 第23-24页 |
| ·大肠埃希氏菌感受态细胞的制备及转化 | 第24页 |
| ·Bac7-Bac5 抗菌肽融合基因的合成 | 第24-25页 |
| ·Bac7-Bac5 抗菌肽融合基因原核表达载体的构建 | 第25页 |
| ·最佳诱导条件的确定、融合蛋白的表达和纯化 | 第25-26页 |
| ·重组质粒pET-B7-B5 在大肠埃希氏菌中的诱导表达 | 第26页 |
| ·融合蛋白的小量纯化 | 第26-27页 |
| ·纯化蛋白的浓度测定 | 第27页 |
| ·纯化蛋白的Western blot 分析 | 第27-28页 |
| ·融合蛋白的活性鉴定（体外抑菌试验） | 第28页 |
| 2 结果与分析 | 第28-32页 |
| ·重组蛋白过表达条件的优化 | 第28-29页 |
| ·rB7-B5 的表达和纯化 | 第29-30页 |
| ·纯化蛋白的浓度测定 | 第30页 |
| ·纯化蛋白的Western blot 分析 | 第30-31页 |
| ·融合蛋白的活性鉴定（体外抑菌试验） | 第31-32页 |
| 3 讨论 | 第32-34页 |
| 实验二 牛抗菌肽Bac7-Bac5-β防御素串联基因在昆虫杆状病毒系统中的表达、纯化及活性分析 | 第34-44页 |
| 1 材料与方法 | 第34-38页 |
| ·材料 | 第34-35页 |
| ·Bac7-Bac5-β防御素抗菌肽融合基因的合成 | 第35页 |
| ·Bac7-Bac5-β防御素抗菌肽融合基因重组转座载体的构建 | 第35-36页 |
| ·重组杆状病毒穿梭载体的获得 | 第36-37页 |
| ·重组 Bacmid-B7-B5-Bβ转染Sf9 细胞 | 第37页 |
| ·重组病毒的扩增和rB7-B5-Bβ蛋白的表达 | 第37页 |
| ·表达产物的纯化 | 第37页 |
| ·重组蛋白的活性鉴定（抑菌试验） | 第37-38页 |
| 2 结果与分析 | 第38-42页 |
| ·重组转座载体的鉴定 | 第38页 |
| ·重组杆状病毒穿梭载体的鉴定 | 第38-39页 |
| ·Bacmid-B7-B5-Bβ转染Sf9 细胞 | 第39-40页 |
| ·B7-B5-Bβ重组蛋白在Sf9 细胞内的表达 | 第40-41页 |
| ·表达产物的纯化 | 第41页 |
| ·表达产物的活性分析（抑菌试验） | 第41-42页 |
| 3 讨论 | 第42-44页 |
| 论文结论 | 第44-45页 |
| 参考文献 | 第45-49页 |
| 致谢 | 第49-50页 |
| 作者简历 | 第50-51页 |
| 石河子大学硕士研究生学位论文导师评阅表 | 第51页 |
