摘要 | 第1-6页 |
Abstract | 第6-11页 |
第1章 绪论 | 第11-23页 |
·生物材料的研究进展 | 第11-12页 |
·血液相容性 | 第11-12页 |
·组织相容性 | 第12页 |
·生物材料的改性 | 第12-18页 |
·生物材料表面的肝素化 | 第13-16页 |
·用于肝素修饰的高分子材料 | 第16-17页 |
·肝素化生物材料存在的问题 | 第17-18页 |
·类肝素生物多糖的研究 | 第18-21页 |
·类肝素多糖的种类 | 第18-19页 |
·类肝素多糖的化学合成 | 第19页 |
·酶法全合成类肝素多糖 | 第19-20页 |
·化学-酶法联用半合成类肝素多糖 | 第20页 |
·组合酶法合成类肝素多糖 | 第20页 |
·K5多糖衍生物的应用 | 第20-21页 |
·本课题的研究意义 | 第21-23页 |
第2章 K5多糖的分离纯化与表征 | 第23-34页 |
·引言 | 第23-24页 |
·实验部分 | 第24-27页 |
·实验材料 | 第24页 |
·实验试剂 | 第24页 |
·实验器材 | 第24-25页 |
·溶液配制 | 第25页 |
·大肠杆菌K5多糖的制备 | 第25-26页 |
·K5多糖的表征 | 第26-27页 |
·结果与讨论 | 第27-32页 |
·Escherichia coli K5菌株的形态 | 第27-28页 |
·K5多糖的分离纯化 | 第28-29页 |
·多糖中总糖含量的测定 | 第29-30页 |
·多糖中酸性糖含量的测定 | 第30-31页 |
·K5多糖的表征 | 第31-32页 |
·本章小结 | 第32-34页 |
第3章 K5衍生物的制备及在聚氨酯(PUs)表面的固定化 | 第34-45页 |
·引言 | 第34页 |
·实验部分 | 第34-38页 |
·实验试剂 | 第34-35页 |
·实验器材 | 第35页 |
·K5衍生物的制备 | 第35-36页 |
·多糖衍生物的红外图谱 | 第36页 |
·末端为醛基的K5衍生物在聚氨酯材料表面的固定化 | 第36-38页 |
·K5多糖修饰后聚氨酯材料的XPS图谱 | 第38页 |
·结果与讨论 | 第38-43页 |
·K5衍生物的制备 | 第38-39页 |
·多糖表面K5多糖衍生物的固定 | 第39-42页 |
·修饰后材料表面的XPS图谱 | 第42-43页 |
·本章小结 | 第43-45页 |
第4章 硫酸基转移酶的表达与纯化及酶活测定 | 第45-58页 |
·引言 | 第45页 |
·实验部分 | 第45-52页 |
·实验试剂 | 第45-46页 |
·实验器材 | 第46页 |
·菌种与质粒 | 第46-47页 |
·溶液配制 | 第47-48页 |
·His-tag融合蛋白AST-Ⅳ和3-OST-1在大肠杆菌中的表达与纯化 | 第48-49页 |
·MBP融合蛋白2-OST和6-OST-1的表达与分离纯化 | 第49页 |
·SDS-PAGE凝胶电泳对四种融合蛋白表达产物的检测 | 第49-50页 |
·Bradford法测定表达融合蛋白的产量 | 第50页 |
·硫酸基转移酶的活性测定 | 第50-52页 |
·结果与讨论 | 第52-57页 |
·His-tag融合蛋白AST-Ⅳ和3-OST-1的表达与纯化 | 第52-54页 |
·MBP融合蛋白2-OST和6-OST-1的表达与分离纯化 | 第54-55页 |
·纯化后融合蛋白含量的测定 | 第55-56页 |
·融合蛋白的活力单位的测定 | 第56-57页 |
·本章小结 | 第57-58页 |
第5章 组合酶法在材料表面原位合成类肝素多糖及其活性初探 | 第58-65页 |
·引言 | 第58页 |
·实验部分 | 第58-61页 |
·实验试剂 | 第58-59页 |
·实验器材 | 第59页 |
·溶液的配置 | 第59页 |
·组合酶法对材料表面多糖的修饰 | 第59-60页 |
·修饰前后材料表面的红外图谱 | 第60页 |
·修饰后聚氨酯材料表面抗凝血活性的初探 | 第60-61页 |
·结果与讨论 | 第61-63页 |
·不同位点硫酸基转移的数量 | 第61-62页 |
·修饰前后聚氨酯材料表面衰减全反射红外图谱 | 第62-63页 |
·修饰后聚氨酯材料表面抗Xa因子的活性 | 第63页 |
·本章小结 | 第63-65页 |
第6章 结论与展望 | 第65-67页 |
·主要结论 | 第65页 |
·展望 | 第65-67页 |
致谢 | 第67-68页 |
参考文献 | 第68-74页 |
硕士期间发表论文 | 第74页 |