| 摘要 | 第3-4页 |
| Abstract | 第4页 |
| 第一章 文献综述 | 第7-17页 |
| 1.1 前言 | 第7-8页 |
| 1.2 皮肤生理组织结构与功能 | 第8页 |
| 1.3 毛囊的结构与发育周期调控 | 第8-12页 |
| 1.4 绒毛品质相关基因及调节的研究进展 | 第12-15页 |
| 1.5 研究的目的和意义 | 第15-17页 |
| 第二章 材料与方法 | 第17-24页 |
| 2.1 试验材料 | 第17-18页 |
| 2.1.1 试验动物 | 第17页 |
| 2.1.2 试验仪器 | 第17页 |
| 2.1.3 试验试剂 | 第17-18页 |
| 2.1.4 试剂配制 | 第18页 |
| 2.2 试验方法 | 第18-24页 |
| 2.2.1 羊绒细度的测定 | 第18页 |
| 2.2.2 组织总RNA的提取 | 第18-19页 |
| 2.2.3 绒山羊TMSβ10、RPL36编码区的克隆 | 第19-21页 |
| 2.2.4 生物信息学软件 | 第21页 |
| 2.2.5 毛囊及毛乳头细胞的分离与培养 | 第21-23页 |
| 2.2.6 TMSβ10、RPL36表达定量分析 | 第23-24页 |
| 第三章 结果与分析 | 第24-36页 |
| 3.1 辽宁绒山羊细度的检测 | 第24页 |
| 3.2 TMSβ10和RPL36cDNA序列克隆及相关生物信息学分析 | 第24-33页 |
| 3.2.1 基因克隆 | 第24-25页 |
| 3.2.2 序列比对分析 | 第25-28页 |
| 3.2.3 蛋白的理化性质分析 | 第28页 |
| 3.2.4 蛋白亲水性、疏水性分析 | 第28-29页 |
| 3.2.5 蛋白信号肽、跨膜区及表达产物可溶性预测 | 第29-31页 |
| 3.2.6 蛋白二级结构预测 | 第31-32页 |
| 3.2.7 三级结构分子模型 | 第32-33页 |
| 3.4 在不同组织中TMSβ10和RPL36的表达分析 | 第33页 |
| 3.5 不同细度个体皮肤中TMSβ10和RPL36的表达分析 | 第33-34页 |
| 3.6 不同细度个体毛囊中TMSβ10和RPL36的表达分析 | 第34页 |
| 3.7 不同细度个体毛乳头细胞中TMSβ10和RPL36的表达分析 | 第34-36页 |
| 第四章 讨论 | 第36-41页 |
| 4.1 绒山羊绒细度分析 | 第36-37页 |
| 4.2 TMSβ10和RPL36克隆与生物信息学分析 | 第37-38页 |
| 4.2.1 TMSβ10的克隆与生物信息学分析 | 第37-38页 |
| 4.2.2 RPL36克隆与生物信息学分析 | 第38页 |
| 4.3 TMSβ10和RPL36基因表达与功能分析 | 第38-41页 |
| 4.3.1 TMSβ10基因表达与功能分析 | 第38-39页 |
| 4.3.2 RPL36基因表达与功能分析 | 第39-41页 |
| 第五章 结论 | 第41-42页 |
| 5.1 绒细度符合绒山羊品种标准 | 第41页 |
| 5.2 TMSβ10在绒纤维直径细的体中个表达量低 | 第41页 |
| 5.3 RPL36基因在绒纤维直径细的个体中表达量低 | 第41-42页 |
| 参考文献 | 第42-48页 |
| 个人简介 | 第48-49页 |
| 致谢 | 第49页 |
