| 摘要 | 第4-6页 |
| ABSTRACT | 第6-8页 |
| 缩略语对照表 | 第9-13页 |
| 第一章 绪论 | 第13-43页 |
| 1.1 生物大分子研究中的液相色谱法 | 第13-18页 |
| 1.1.1 液相色谱法概述 | 第13-15页 |
| 1.1.2 肽研究中的液相色谱法 | 第15-16页 |
| 1.1.3 蛋白质研究中的液相色谱法 | 第16-18页 |
| 1.2 液相色谱中溶质的保留模型 | 第18-19页 |
| 1.3 液相色谱保留模型与溶质保留行为的关系 | 第19-24页 |
| 1.3.1 定量结构保留关系 | 第20-22页 |
| 1.3.2 人工神经网络 | 第22-23页 |
| 1.3.3 其它模型 | 第23-24页 |
| 1.4 计量置换理论模型与应用 | 第24-27页 |
| 1.4.1 液相色谱的计量置换保留机理 | 第24-26页 |
| 1.4.2 疏水相互作用色谱的计量置换保留机理 | 第26页 |
| 1.4.3 液-固界面上溶质的热力学函数及其分量 | 第26-27页 |
| 1.5 本论文研究意义和内容 | 第27-28页 |
| 参考文献 | 第28-43页 |
| 第二章 反相液相色谱梯度洗脱下肽的停滞-迁移保留特征 | 第43-65页 |
| 2.1 引言 | 第43-44页 |
| 2.2 肽分子结构的特点和物理性质 | 第44-46页 |
| 2.3 实验试剂与仪器 | 第46-47页 |
| 2.3.1 实验试剂 | 第46页 |
| 2.3.2 实验仪器 | 第46-47页 |
| 2.4 色谱条件与实验方法 | 第47-48页 |
| 2.4.1 色谱条件 | 第47页 |
| 2.4.2 Z与logI测定方法 | 第47页 |
| 2.4.3 肽在RPLC中迁移自由能测定 | 第47-48页 |
| 2.5 结果与讨论 | 第48-62页 |
| 2.5.1 RPLC中三肽的“停滞-迁移”双保留现象 | 第48-51页 |
| 2.5.2 RPLC中三肽迁移过程的临界迁移时间 | 第51-53页 |
| 2.5.3 三肽Z与logI值的测定 | 第53-55页 |
| 2.5.4 RPLC中三肽的自由能变 | 第55-56页 |
| 2.5.5 RPLC中六种肽的“停滞-迁移”双保留现象 | 第56-58页 |
| 2.5.6 RPLC中肽迁移过程的临界迁移时间 | 第58-59页 |
| 2.5.7 六种肽的Z和logI值 | 第59-60页 |
| 2.5.8 RPLC中六种肽的自由能变 | 第60-61页 |
| 2.5.9 RPLC中肽的保留机理 | 第61-62页 |
| 2.6 小结 | 第62-63页 |
| 参考文献 | 第63-65页 |
| 第三章 反相液相色谱梯度洗脱下肽的局部调整保留动态分离方法 | 第65-79页 |
| 3.1 引言 | 第65-66页 |
| 3.2 实验试剂与仪器 | 第66-67页 |
| 3.2.1 实验试剂 | 第66-67页 |
| 3.2.2 实验仪器 | 第67页 |
| 3.3 色谱条件及实验方法 | 第67页 |
| 3.4 结果与讨论 | 第67-76页 |
| 3.4.1 RPLC梯度洗脱模式下肽隐藏峰的分离 | 第67-68页 |
| 3.4.2 RPLC梯度洗脱下流速对分离的影响 | 第68-70页 |
| 3.4.3 RPLC梯度洗脱下肽的稳态迁移保留特性 | 第70-72页 |
| 3.4.4 六种肽“停滞-迁移”随流速的变化 | 第72-74页 |
| 3.4.5 胰蛋白酶消化的溶菌酶的肽图谱 | 第74-76页 |
| 3.5 小结 | 第76页 |
| 参考文献 | 第76-79页 |
| 第四章 蛋白质在疏水相互作用色谱中的停滞-迁移保留特征 | 第79-99页 |
| 4.1 引言 | 第79-80页 |
| 4.2 实验试剂与仪器 | 第80-81页 |
| 4.2.1 实验试剂 | 第80-81页 |
| 4.2.2 实验仪器 | 第81页 |
| 4.3 色谱条件及实验方法 | 第81-82页 |
| 4.3.1 色谱条件 | 第81-82页 |
| 4.3.2 Z和logI测定方法 | 第82页 |
| 4.3.3 在梯度洗脱下蛋白质迁移时间和自由能的测定 | 第82页 |
| 4.4 结果与讨论 | 第82-94页 |
| 4.4.1 色谱柱分离能力测试 | 第82-83页 |
| 4.4.2 疏水相互作用色谱中核糖核酸酶的双保留特征 | 第83-85页 |
| 4.4.3 疏水相互作用色谱中溶菌酶的双保留特征 | 第85-87页 |
| 4.4.4 在不同温度下溶菌酶的停滞迁移临界点 | 第87页 |
| 4.4.5 不同温度下溶菌酶的Z和logI | 第87-89页 |
| 4.4.6 疏水色谱柱上Lys洗脱过程自由能 | 第89-91页 |
| 4.4.7 六种蛋白质的停滞迁移临界点 | 第91-92页 |
| 4.4.8 不同蛋白迁移过程能变 | 第92-93页 |
| 4.4.9 工业淀粉酶的纯化 | 第93-94页 |
| 4.5 小结 | 第94页 |
| 参考文献 | 第94-99页 |
| 第五章 疏水色谱中蛋白保留的热力学研究 | 第99-113页 |
| 5.1 引言 | 第99-100页 |
| 5.2 理论部分 | 第100-101页 |
| 5.2.1 蛋白质的热力学参数测定 | 第100-101页 |
| 5.2.2 蛋白质保留过程的吸附及解吸附自由能变 | 第101页 |
| 5.3 实验试剂与仪器 | 第101-102页 |
| 5.3.1 实验仪器 | 第101-102页 |
| 5.3.2 实验试剂 | 第102页 |
| 5.4 色谱条件及实验方法 | 第102页 |
| 5.5 结果与讨论 | 第102-110页 |
| 5.5.1 温度对蛋白质在HIC中保留的影响 | 第102-103页 |
| 5.5.2 蛋白质的Z和logI与温度之间的关系 | 第103-105页 |
| 5.5.3 蛋白质的Z与logI之间的关系 | 第105-106页 |
| 5.5.4 蛋白质分子保留过程中的热力学参数 | 第106-109页 |
| 5.5.5 蛋白质保留过程的吸附及解吸附自由能变 | 第109-110页 |
| 5.6 小结 | 第110-111页 |
| 参考文献 | 第111-113页 |
| 结论 | 第113-115页 |
| 致谢 | 第115-117页 |
| 攻读博士学位期间取得的科研成果 | 第117-119页 |
| 作者简介 | 第119页 |
