| 摘要 | 第6-7页 |
| abstract | 第7-8页 |
| 英文缩略表 | 第13-14页 |
| 第一章 引言 | 第14-25页 |
| 1.1 鸡传染性法氏囊病（IBD） | 第14-15页 |
| 1.1.1 IBD概述 | 第14页 |
| 1.1.2 IBD流行病学 | 第14-15页 |
| 1.2 鸡传染性法氏囊病病毒（IBDV） | 第15-17页 |
| 1.2.1 IBDV病原学 | 第15页 |
| 1.2.2 IBDV基因组结构 | 第15页 |
| 1.2.3 IBDV基因组编码的蛋白 | 第15-17页 |
| 1.3 IBD疫苗与防控 | 第17-19页 |
| 1.3.1 IBD疫苗 | 第17-18页 |
| 1.3.2 IBD的防控 | 第18-19页 |
| 1.4 与IBDV VP2互作的宿主蛋白 | 第19-21页 |
| 1.4.1 IBDV细胞受体组份 | 第19-20页 |
| 1.4.2 高尔基体蛋白GALNACT2 | 第20-21页 |
| 1.4.3 酪蛋白激酶（CK1Α） | 第21页 |
| 1.5 蛋白质相互作用的研究方法 | 第21-23页 |
| 1.5.1 传统方法 | 第21-22页 |
| 1.5.2 蛋白互作新技术 | 第22-23页 |
| 1.6 大肠杆菌表达系统 | 第23-24页 |
| 1.6.1 大肠杆菌表达系统简介 | 第23-24页 |
| 1.6.2 大肠杆菌表达系统的组成 | 第24页 |
| 1.7 本研究的目的和意义 | 第24-25页 |
| 第二章 传染性法氏囊病强、弱毒衣壳蛋白VP2的可溶性表达及纯化 | 第25-56页 |
| 2.1 材料和方法 | 第25-41页 |
| 2.1.1 菌株、质粒 | 第25-26页 |
| 2.1.2 主要的试剂、耗材及仪器 | 第26页 |
| 2.1.3 引物 | 第26-28页 |
| 2.1.4 IBDV强、弱毒VP2原核表达载体构建 | 第28-36页 |
| 2.1.5 IBDV强、弱毒VP2的原核表达 | 第36-38页 |
| 2.1.6 IBDV强、弱毒VP2的纯化 | 第38-40页 |
| 2.1.7 IBDV强、弱毒重组VP2的鉴定 | 第40-41页 |
| 2.2 实验结果 | 第41-53页 |
| 2.2.1 IBDV强、弱毒VP2的原核表达质粒构建 | 第41页 |
| 2.2.2 IBDV强、弱毒VP2的原核表达 | 第41-47页 |
| 2.2.3 IBDV强、弱毒VP2的纯化 | 第47-51页 |
| 2.2.4 IBDV强、弱毒VP2的鉴定 | 第51-53页 |
| 2.3 讨论 | 第53-56页 |
| 2.3.1 原核表达载体的选择 | 第54-55页 |
| 2.3.2 分子伴侣及表达型工程菌株的选择 | 第55页 |
| 2.3.3 IBDV强、弱毒衣壳蛋白VP2的纯化 | 第55-56页 |
| 第三章 IBDV强、弱毒衣壳蛋白VP2的免疫原性研究、 | 第56-62页 |
| 3.1 材料和方法 | 第56-58页 |
| 3.1.1 主要试剂、仪器 | 第56页 |
| 3.1.2 病毒及试验动物 | 第56页 |
| 3.1.3 免疫原的准备 | 第56页 |
| 3.1.4 免疫试验 | 第56-57页 |
| 3.1.5 攻毒保护试验 | 第57-58页 |
| 3.1.6 统计分析 | 第58页 |
| 3.2 实验结果 | 第58-61页 |
| 3.2.1 临床症状 | 第58页 |
| 3.2.2 ELISA抗体滴度 | 第58-59页 |
| 3.2.3 中和抗体滴度 | 第59-60页 |
| 3.2.4 囊重指数（BBIX） | 第60页 |
| 3.2.5 病理观察 | 第60-61页 |
| 3.3 讨论 | 第61-62页 |
| 第四章 IBDV衣壳蛋白VP2与鸡热激蛋白HSP90Α 亲和力鉴定 | 第62-71页 |
| 4.1 材料和方法 | 第62-65页 |
| 4.1.1 菌株、质粒 | 第62页 |
| 4.1.2 主要试剂、仪器 | 第62页 |
| 4.1.3 引物设计与合成 | 第62-63页 |
| 4.1.4 HSP90Α 原核表达与纯化 | 第63-64页 |
| 4.1.5 IBDV强、弱毒衣壳蛋白VP2的表达纯化 | 第64页 |
| 4.1.6 IBDV强、弱毒VP2与宿主蛋白HSP90Α 的亲和力检测 | 第64-65页 |
| 4.2 实验结果 | 第65-69页 |
| 4.2.1 HSP90Α 基因重组表达载体的构建及鉴定 | 第65页 |
| 4.2.2 HSP90Α 蛋白的可溶性表达 | 第65-66页 |
| 4.2.3 HSP90Α 蛋白的纯化 | 第66页 |
| 4.2.4 IBDV强、弱毒衣壳蛋白VP2的纯化 | 第66-67页 |
| 4.2.5 HSP90Α 蛋白与IBDV强、弱毒衣壳蛋白VP2的亲和力分析 | 第67-69页 |
| 4.3 讨论 | 第69-71页 |
| 第五章 IBDV衣壳蛋白VP2与鸡酪蛋白激酶CK1Α 亲和力鉴定 | 第71-78页 |
| 5.1 材料和方法 | 第71-73页 |
| 5.1.1 菌株、质粒 | 第71页 |
| 5.1.2 主要试剂、仪器 | 第71页 |
| 5.1.3 引物 | 第71页 |
| 5.1.4 CK1Α 的原核表达与纯化 | 第71-73页 |
| 5.1.5 CK1Α 蛋白与IBDV强、弱毒衣壳蛋白VP2的亲和力分析 | 第73页 |
| 5.2 实验结果 | 第73-77页 |
| 5.2.1 CK1Α 的原核表达 | 第73-74页 |
| 5.2.2 CK1Α 的纯化 | 第74页 |
| 5.2.3 CK1Α 蛋白与IBDV强、弱毒衣壳蛋白VP2的亲和力分析 | 第74-77页 |
| 5.3 讨论 | 第77-78页 |
| 第六章 全文结论 | 第78-79页 |
| 参考文献 | 第79-89页 |
| 附录 | 第89-94页 |
| 附录1 | 第89-90页 |
| 附录2 | 第90-91页 |
| 附录3 | 第91-92页 |
| 附录4 | 第92-94页 |
| 致谢 | 第94-95页 |
| 作者简历 | 第95页 |
