| 中文摘要 | 第3-5页 |
| 英文摘要 | 第5-7页 |
| 主要缩略词 | 第10-11页 |
| 1 绪论 | 第11-20页 |
| 1.1 问题的提出及研究意义 | 第11-12页 |
| 1.2 国内外研究现状 | 第12-18页 |
| 1.2.1 细胞-蛋白-材料的相互作用 | 第12-13页 |
| 1.2.2 金-硫醇自组装单分子层（self-assembled monolayers, SAMs） | 第13-14页 |
| 1.2.3 分子动力学模拟 | 第14-18页 |
| 1.3 主要研究内容 | 第18-19页 |
| 1.4 本论文的创新点 | 第19-20页 |
| 2 不同亲疏水性表面的制备与表征 | 第20-24页 |
| 2.1 引言 | 第20页 |
| 2.2 不同亲疏水性表面的制备与表征 | 第20-21页 |
| 2.2.1 实验材料 | 第20-21页 |
| 2.2.2 实验方法 | 第21页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第21-23页 |
| 2.3.1 不同亲疏水性表面水接触角 | 第21-23页 |
| 2.3.2 不同亲疏水性SAMs表面XPS检测 | 第23页 |
| 2.4 本章小结 | 第23-24页 |
| 3 SAMs表面亲疏水性对纤连蛋白吸附的影响 | 第24-32页 |
| 3.1 引言 | 第24页 |
| 3.2 实验部分 | 第24-27页 |
| 3.2.1 不同亲疏水性表面纤连蛋白吸附量的检测 | 第24-25页 |
| 3.2.2 不同亲疏水性表面纤连蛋白活性检测 | 第25-26页 |
| 3.2.3 不同亲疏水性表面纤连蛋白构象观察 | 第26-27页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第27-31页 |
| 3.3.1 表面亲疏水性对纤连蛋白吸附量的影响 | 第27-28页 |
| 3.3.2 表面亲疏水性对表面纤连蛋白活性的影响 | 第28-29页 |
| 3.3.3 不同亲疏水性表面纤连蛋白构象观察 | 第29-31页 |
| 3.4 本章小结 | 第31-32页 |
| 4 纤连蛋白和自组装单分子拓扑文件生成及平衡模拟 | 第32-40页 |
| 4.1 引言 | 第32-33页 |
| 4.2 建模和模拟细节 | 第33-35页 |
| 4.2.1 FN-III_(10) psf文件的生成 | 第33页 |
| 4.2.2 不同自组装单分子层表面的建立及psf文件的生成 | 第33-35页 |
| 4.2.3 FN-III_(10)平衡模拟 | 第35页 |
| 4.2.4 SAMs表面的平衡模拟 | 第35页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第35-39页 |
| 4.3.1 FN-III_(10) psf文件的生成 | 第35-36页 |
| 4.3.2 不同自组装单分子层表面的建立及psf文件的生成 | 第36-37页 |
| 4.3.3 纤连蛋白FN-III_(10)平衡模拟 | 第37-39页 |
| 4.3.4 SAMs表面的平衡模拟 | 第39页 |
| 4.4 本章小结 | 第39-40页 |
| 5 纤连蛋白在自组装单分子层表面的吸附机理研究 | 第40-52页 |
| 5.1 引言 | 第40页 |
| 5.2 建模和模拟细节 | 第40-41页 |
| 5.3 结果与讨论 | 第41-51页 |
| 5.3.1 FN-III_(10)在不同SAMs表面的平衡模拟 | 第41-43页 |
| 5.3.2 FN-III_(10)在不同SAMs表面的吸附位点与基团 | 第43-47页 |
| 5.3.3 FNIII_(10)中RGD在不同SAMs表面的柔性与生物活性 | 第47-50页 |
| 5.3.4 FNIII_(10)在不同SAMs表面的结合能 | 第50-51页 |
| 5.4 本章小结 | 第51-52页 |
| 6 结论及后续工作建议 | 第52-54页 |
| 6.1 结论 | 第52-53页 |
| 6.2 后续工作建议 | 第53-54页 |
| 致谢 | 第54-55页 |
| 参考文献 | 第55-63页 |
| 附录 A. 作者在攻读学位期间参与的科研项目情况 | 第63页 |
