| 英文缩略词表 | 第1-7页 |
| 中文摘要 | 第7-9页 |
| Abstract | 第9-11页 |
| 前言 | 第11-15页 |
| 第一部分:计算生物学技术的建立和改进 | 第15-70页 |
| 第一节:计算平台的建立 | 第15-19页 |
| 第二节:小肽的从头折叠 | 第19-27页 |
| 1.磷酸化修饰小肽的从头折叠 | 第19-23页 |
| 2.含六甲基辛酸小肽的从头折叠 | 第23-27页 |
| 第三节:同源模建方法的实现 | 第27-31页 |
| 第四节:分子对接方法的建立 | 第31-36页 |
| 第五节:氨基酸残基质子化状态的分析方法-热力学积分 | 第36-40页 |
| 第六节:混合连续介质模型的建立 | 第40-50页 |
| 第七节:DNA与蛋白质相互作用的平衡动力学计算 | 第50-58页 |
| 第八节:拉伸动力学方法的改进及其在蛋白质相互作用计算中的应用 | 第58-65页 |
| 第九节:同源模建结构的伞形动力学研究 | 第65-70页 |
| 第二部分:酪氨酸磷酸化在信号通路中的作用 | 第70-87页 |
| 第一节:信号通路中酪氨酸磷酸化修饰 | 第70-73页 |
| 第二节:1TCE的酪氨酸磷酸化修饰对结合能的影响 | 第73-87页 |
| 第三部分:SHC1和SHC3作用力比较及在信号通路中可能的作用 | 第87-138页 |
| 第一节:信号通路中信号传递,酪氨酸激酶受体、SHC1和SHC3的结构拆分 | 第88-96页 |
| 第二节:SHC3的同源模建 | 第96-101页 |
| 第三节:GRB2和SHC分子的CH1结构域上酪氨酸位点结合状况的分析 | 第101-106页 |
| 第四节:PI3K和SHC分子CH1结构域上磷酸化酪氨酸位点结合状况的分析 | 第106-108页 |
| 第五节:SHC1、SHC3、GRB2与TRKA490相互作用的计算分析 | 第108-113页 |
| 第六节:SHC1、SHC3与IR999相互作用的计算分析 | 第113-118页 |
| 第七节:EGFR和SHC1、SHC3、GRB2的PTB和SH2结构域结合的比较,EGFR和其他RTKs与SHC1、SHC3、GRB2的PTB和SH2结构域结合的比较 | 第118-125页 |
| 第八节:PTB结构域上的磷酸化修饰调节 | 第125-129页 |
| 第九节:SHC作用差别的细胞实验学验证 | 第129-138页 |
| 讨论 | 第138-142页 |
| 参考文献 | 第142-146页 |
| 附录Ⅰ 部分氨基酸不同质子化状态的结构图和AMBER参数说明 | 第146-148页 |
| 附录Ⅱ 文章 | 第148-180页 |
| 个人简历 | 第180-181页 |
| 致谢 | 第181页 |
