| 中文摘要 | 第1-4页 |
| ABSTRACT | 第4-8页 |
| 第一章 文献综述 | 第8-22页 |
| ·抗体的结构、来源及重要的医用价值 | 第8-11页 |
| ·抗体的基本结构 | 第8-9页 |
| ·抗体的来源 | 第9-11页 |
| ·抗体重要的医用价值 | 第11页 |
| ·常用的抗体纯化方法 | 第11-16页 |
| ·沉淀技术 | 第11-12页 |
| ·离子交换色谱 | 第12页 |
| ·疏水性相互作用色谱 | 第12-13页 |
| ·凝胶过滤色谱 | 第13页 |
| ·亲和色谱 | 第13-16页 |
| ·混合模式吸附技术 | 第16-18页 |
| ·混合模式吸附技术 | 第16-17页 |
| ·耐盐型混合模式吸附 | 第17-18页 |
| ·疏水电荷诱导色谱 | 第18-21页 |
| ·简介 | 第18页 |
| ·疏水电荷诱导色谱纯化抗体 | 第18-21页 |
| ·本文的研究意义和内容 | 第21-22页 |
| 第二章 用于抗体纯化的新型配基的筛选与偶联 | 第22-33页 |
| ·前言 | 第22页 |
| ·材料与方法 | 第22-27页 |
| ·实验材料与设备 | 第22-24页 |
| ·配基的筛选 | 第24页 |
| ·介质的活化 | 第24-26页 |
| ·介质的溴代醇化及配基的偶联 | 第26-27页 |
| ·结果与讨论 | 第27-32页 |
| ·配基筛选 | 第27页 |
| ·介质活化 | 第27-30页 |
| ·配基偶联 | 第30-32页 |
| ·本章小结 | 第32-33页 |
| 第三章 新型色谱介质吸附性能及作用机理的研究 | 第33-49页 |
| ·前言 | 第33页 |
| ·材料与方法 | 第33-36页 |
| ·实验材料与设备 | 第33-34页 |
| ·蛋白质标准曲线的绘制 | 第34-35页 |
| ·蛋白质吸附平衡实验 | 第35页 |
| ·动态吸附性能 | 第35-36页 |
| ·结果与讨论 | 第36-47页 |
| ·不同NaCl浓度下γ球蛋白吸附平衡 | 第36-38页 |
| ·不同NaCl浓度下BSA的吸附平衡 | 第38-39页 |
| ·乙二醇对γ球蛋白和BSA吸附平衡的影响 | 第39-40页 |
| ·pH值对γ球蛋白吸附平衡的影响 | 第40-41页 |
| ·pH值对BSA吸附平衡的影响 | 第41-42页 |
| ·不同NaCl浓度下γ球蛋白和BSA的动态吸附容量 | 第42-43页 |
| ·pH值对γ球蛋白和BSA的动态吸附容量的影响 | 第43-44页 |
| ·添加乙二醇对γ球蛋白和BSA的动态吸附容量的影响 | 第44-45页 |
| ·盐的种类对γ球蛋白和BSA的动态吸附容量的影响 | 第45-47页 |
| ·本章小结 | 第47-49页 |
| 第四章 应用新型色谱介质纯化抗体 | 第49-64页 |
| ·前言 | 第49页 |
| ·材料与设备 | 第49-55页 |
| ·实验材料与设备 | 第49-51页 |
| ·上样条件确定 | 第51页 |
| ·洗脱条件优化 | 第51-52页 |
| ·从蛋白质混合物中分离γ球蛋白 | 第52-53页 |
| ·从标准成牛血清中纯化抗体 | 第53页 |
| ·分析方法 | 第53-55页 |
| ·结果与讨论 | 第55-63页 |
| ·γ球蛋白和BSA洗脱条件的优化 | 第55-57页 |
| ·从蛋白质混合物中分离γ球蛋白 | 第57-60页 |
| ·从标准成牛血清中纯化抗体 | 第60-62页 |
| ·SA-Sepharose的操作稳定性 | 第62-63页 |
| ·本章小结 | 第63-64页 |
| 第五章 总结与展望 | 第64-66页 |
| ·全文总结 | 第64-65页 |
| ·建议及展望 | 第65-66页 |
| 参考文献 | 第66-70页 |
| 附录 | 第70-72页 |
| 致谢 | 第72页 |