| 缩略语表 | 第5-7页 |
| 中文摘要 | 第7-11页 |
| 英文摘要 | 第11-14页 |
| 前言 | 第15-18页 |
| 文献回顾 | 第18-26页 |
| 第一部分 融合蛋白SA-H-RGD的优化表达及纯化 | 第26-44页 |
| 1 实验材料 | 第26-29页 |
| 1.1 菌种 | 第26页 |
| 1.2 主要试剂 | 第26-28页 |
| 1.3 主要器材 | 第28-29页 |
| 2 实验方法 | 第29-34页 |
| 2.1 感受态细胞的制备 | 第29页 |
| 2.2 质粒的转化与提取 | 第29-30页 |
| 2.3 融合蛋白SA-H-RGD的优化表达 | 第30-31页 |
| 2.4 融合蛋白SA-H-RGD初步鉴定 | 第31-33页 |
| 2.5 融合蛋白SA-H-RGD的大量诱导与纯化 | 第33-34页 |
| 3 实验结果 | 第34-41页 |
| 3.1 质粒鉴定 | 第34-37页 |
| 3.2 最佳诱导条件的确定 | 第37-38页 |
| 3.3 融合蛋白SA-H-RGD的可溶性分析 | 第38-39页 |
| 3.4 融合蛋白SA-H-RGD的纯化与Western-blot鉴定（Anti-H） | 第39-41页 |
| 4 讨论 | 第41-44页 |
| 第二部分 融合蛋白SA-H-RGD的抗凝血及抗血小板聚集功能验证 | 第44-52页 |
| 1 材料 | 第44页 |
| 1.1 主要试剂 | 第44页 |
| 1.2 主要器材 | 第44页 |
| 2 实验方法 | 第44-47页 |
| 2.1 BCA法测定蛋白浓度 | 第44-46页 |
| 2.2 融合蛋白SA-H-RGD的APTT、PT、TT检测 | 第46页 |
| 2.3 融合蛋白SA-H-RGD抗血小板聚集功能检测 | 第46-47页 |
| 3 实验结果 | 第47-50页 |
| 3.1 BCA法蛋白定量检测的标准曲线 | 第47页 |
| 3.2 融合蛋白SA-H-RGD的抗凝血功能鉴定 | 第47-49页 |
| 3.3 融合蛋白SA-H-RGD的抗血小板功能鉴定 | 第49-50页 |
| 4 讨论 | 第50-52页 |
| 第三部分 融合蛋白SA-H-RGD与纤维蛋白适配子的偶联 | 第52-56页 |
| 1 材料 | 第52页 |
| 1.1 主要试剂 | 第52页 |
| 1.2 主要仪器 | 第52页 |
| 2 实验方法 | 第52-54页 |
| 2.1 SA-H-RGD与纤维蛋白适配子的偶联 | 第52-53页 |
| 2.2 电泳迁移率实验 | 第53-54页 |
| 3 实验结果 | 第54-55页 |
| 3.1 纤维蛋白适配子G81-2 的生物素标记 | 第54页 |
| 3.2 SA-H-RGD和生物素标记的G81-2 适配子的成功偶联 | 第54-55页 |
| 4 讨论 | 第55-56页 |
| 小结 | 第56-57页 |
| 参考文献 | 第57-63页 |
| 个人简历和研究成果 | 第63-64页 |
| 致谢 | 第64页 |
