摘要 | 第5-7页 |
Abstract | 第7-8页 |
第一章 绪论 | 第12-54页 |
1.1 碳氢键活化简介 | 第12-13页 |
1.2 钯催化导向的C(sp~3)-H键活化反应构建碳碳键 | 第13-39页 |
1.2.1 钯催化导向的C(sp~3)-H键芳基化 | 第13-30页 |
1.2.2 钯催化导向的C(sp~3)-H键烷基化 | 第30-34页 |
1.2.3 钯催化导向的C(sp~3)-H键烯基化 | 第34-39页 |
1.3 钯催化导向的C(sp~3)-H键活化反应构建碳氧键 | 第39-46页 |
1.4 博士论文主要工作 | 第46-47页 |
参考文献 | 第47-54页 |
第二章 钯催化选择性δ-C(sp~3)-H键烯基化反应 | 第54-114页 |
2.1 研究背景 | 第54-58页 |
2.1.1 钯催化导向的δ-C(sp~3)-H键活化反应 | 第54-56页 |
2.1.2 炔烃参与的过渡金属催化C(sp~3)-H键烯基化 | 第56-58页 |
2.2 设计思路 | 第58页 |
2.3 反应条件优化 | 第58-67页 |
2.3.1 反应条件的初步优化 | 第59-60页 |
2.3.2 催化剂的筛选 | 第60页 |
2.3.3 碱的筛选 | 第60-61页 |
2.3.4 配体BQ类型的筛选 | 第61-62页 |
2.3.5 辅助溶剂的筛选 | 第62-63页 |
2.3.6 导向基团的筛选 | 第63-64页 |
2.3.7 添加剂的筛选 | 第64-66页 |
2.3.8 反应温度、时间、浓度的筛选 | 第66-67页 |
2.4 反应底物的拓展 | 第67-69页 |
2.5 合成应用 | 第69-70页 |
2.6 反应机理的研究 | 第70-73页 |
2.6.1 氘代实验及对照实验 | 第70-72页 |
2.6.2 烯基化反应的可能机理 | 第72-73页 |
2.7 本章小节 | 第73页 |
2.8 实验部分 | 第73-74页 |
2.8.1 仪器与试剂 | 第73页 |
2.8.2 反应底物的合成(GP-1) | 第73-74页 |
2.8.3 钯催化选择性δ-C(sp~3)-H键烯基化反应(GP-2) | 第74页 |
2.9 结构表征 | 第74-109页 |
2.9.1 原料结构表征 | 第74-84页 |
2.9.2 烯基化产物结构表征 | 第84-104页 |
2.9.3 合成应用结构表征 | 第104-109页 |
参考文献 | 第109-114页 |
第三章 天然产物Mannopeptimycin ε的合成研究 | 第114-162页 |
3.1 研究背景 | 第114-115页 |
3.2 早期Mannopeptimycins片段的合成 | 第115-118页 |
3.3 Mannopeptimycin ε的逆合成分析 | 第118-119页 |
3.4 非天然氨基酸D-βhEnd和L-βhEnd的第一次逆合成分析与尝试 | 第119-122页 |
3.5 非天然氨基酸D-βhEnd和L-βhEnd的第二次逆合成分析与尝试 | 第122-126页 |
3.6 保护的氨基酸片段Gly,L-Ser,D-Tyr的合成 | 第126-127页 |
3.7 氨基酸片段L-(S)-MePhe的合成和L-(R)-MePhe的合成思考 | 第127-128页 |
3.8 保护的甘露单糖片段和二糖片段的合成 | 第128-129页 |
3.9 部分氨基酸片段的链接合成二肽 | 第129页 |
3.10 Mannopeptimycinε的全合成思考 | 第129-131页 |
3.11 本章小节 | 第131-132页 |
3.12 后期其他课题组对Mannopeptimycins的合成研究 | 第132-137页 |
3.13 实验部分 | 第137-145页 |
3.13.1 仪器与试剂 | 第137页 |
3.13.2 非天然氨基酸D-βhEnd和L-βhEnd的合成 | 第137-140页 |
3.13.3 氨基酸片段Gly,L-Ser,D-Tyr的合成 | 第140-141页 |
3.13.4 非天然氨基酸片段L-(S)-MePhe的合成 | 第141-142页 |
3.13.5 甘露单糖片段和二糖片段的合成 | 第142-143页 |
3.13.6 部分氨基酸片段的链接合成二肽 | 第143-145页 |
3.14 结构表征 | 第145-156页 |
参考文献 | 第156-162页 |
总结与展望 | 第162-164页 |
谱图节选 | 第164-191页 |
作者攻读博士期间发表的论文 | 第191-192页 |
致谢 | 第192页 |