| 摘要 | 第1-9页 |
| Abstract | 第9-10页 |
| 第一章 绪论 | 第10-18页 |
| ·生物大分子纯化方法概述 | 第10-11页 |
| ·沉淀法 | 第10页 |
| ·萃取法 | 第10页 |
| ·层析法 | 第10页 |
| ·电泳法 | 第10-11页 |
| ·抑制剂对酶的作用及酶分析法概述 | 第11-13页 |
| ·抑制剂对酶的作用 | 第11-12页 |
| ·酶分析法 | 第12-13页 |
| ·反胶束简介 | 第13-16页 |
| ·反胶束溶液中的酶学性质 | 第13-15页 |
| ·反胶束萃取生物物质 | 第15-16页 |
| ·本论文的研究意义 | 第16-17页 |
| ·本论文研究的主要内容 | 第17-18页 |
| 第二章 “CTAB-戊醇-辛烷”反胶束体系萃取ADH | 第18-25页 |
| ·引言 | 第18页 |
| ·实验部分 | 第18-19页 |
| ·仪器与试剂 | 第18页 |
| ·实验方法 | 第18-19页 |
| ·萃取和反向萃取 | 第18-19页 |
| ·蛋白质浓度和ADH 活性的测定 | 第19页 |
| ·结果与讨论 | 第19-25页 |
| ·正萃条件试验 | 第19-21页 |
| ·反萃条件试验 | 第21-24页 |
| ·分离纯化结果 | 第24-25页 |
| 第三章 抑制剂对ADH 催化反应的影响 | 第25-33页 |
| ·引言 | 第25页 |
| ·实验部分 | 第25-26页 |
| ·仪器与试剂 | 第25页 |
| ·实验方法 | 第25-26页 |
| ·结果与讨论 | 第26-33页 |
| ·酶法测定中的抑制作用 | 第26-31页 |
| ·酶反应条件实验 | 第26-28页 |
| ·抑制剂存在下的ADH 动力学反应 | 第28页 |
| ·抑制类型 | 第28-30页 |
| ·吡啶对ADH 荧光光谱的影响 | 第30-31页 |
| ·酶法测定抑制剂含量 | 第31-33页 |
| ·共存组分的影响 | 第31页 |
| ·标准曲线 | 第31页 |
| ·重现性及准确性实验 | 第31-33页 |
| 第四章 ADH 在反胶束溶液中的酶学性质 | 第33-42页 |
| ·引言 | 第33页 |
| ·实验部分 | 第33-34页 |
| ·仪器与试剂 | 第33页 |
| ·实验方法 | 第33-34页 |
| ·结果与讨论 | 第34-41页 |
| ·固定化条件 | 第34-36页 |
| ·酶学性质 | 第36-40页 |
| ·温度和pH值对酶活力的影响 | 第36-37页 |
| ·抑制剂对固定化ADH 催化反应的影响 | 第37页 |
| ·米氏常数Km的测定 | 第37-39页 |
| ·ADH的热稳定性 | 第39页 |
| ·ADH 的荧光光谱 | 第39-40页 |
| ·反胶束体系用于试样的测定 | 第40-41页 |
| ·标准曲线 | 第40页 |
| ·重现性及准确性实验 | 第40-41页 |
| ·结论 | 第41-42页 |
| 全文总结 | 第42-43页 |
| 参考文献 | 第43-50页 |
| 致谢 | 第50-51页 |
| 附录 | 第51页 |