中文摘要 | 第1-12页 |
英文摘要 | 第12-15页 |
缩略词 | 第15-17页 |
第一部分 人丙型肝炎病毒E1基因的表达及E1蛋白质免疫学性质研究 | 第17-134页 |
Ⅰ 文献综述 | 第18-61页 |
·人丙型肝炎病毒颗粒的特征 | 第18-19页 |
·病毒颗粒的形态 | 第18页 |
·病毒颗粒的密度 | 第18-19页 |
·体外感染细胞内病毒颗粒 | 第19页 |
·人丙型肝炎病毒的分子生物学 | 第19-34页 |
·HCV基因组结构及序列的多样性 | 第19-22页 |
·HCV蛋白质的加工及病毒蛋白的性质和功能 | 第22-34页 |
·HCV的变异和分型 | 第34-37页 |
·HCV的变异 | 第34-35页 |
·HCV基因型 | 第35-36页 |
·HCV基因型分布 | 第36页 |
·其它 | 第36-37页 |
·人丙型肝炎病毒的致病性 | 第37-40页 |
·急性感染 | 第37页 |
·慢性感染 | 第37-38页 |
·HCV与肝细胞癌 | 第38-40页 |
·HCV的流行病学和临床诊断 | 第40-43页 |
·HCV的流行病学 | 第40页 |
·HCV的临床诊断 | 第40-43页 |
·人丙型肝炎病毒的疫苗 | 第43-49页 |
·HCV感染后的免疫应答 | 第44-46页 |
·HCV疫苗 | 第46-49页 |
·HCV包膜蛋白的研究进展 | 第49-61页 |
·包膜蛋白区的基因结构 | 第49页 |
·包膜蛋白区高变区 | 第49-51页 |
·包膜蛋白的表达 | 第51-52页 |
·包膜蛋白的结构和功能 | 第52-55页 |
·包膜蛋白的免疫与疫苗研究进展 | 第55-61页 |
Ⅱ 研究目的 | 第61-63页 |
Ⅲ HCV E1基因的克隆和序列分析 | 第63-79页 |
·材料与方法 | 第63-67页 |
·材料 | 第63-64页 |
·方法 | 第64-67页 |
·结果与分析 | 第67-74页 |
·HCV E1基因的PCR扩增 | 第67-68页 |
·HCV E1基因的克隆和鉴定 | 第68-70页 |
·含HCV E1基因表达质粒的构建和鉴定 | 第70页 |
·HCV E1基因序列测定和分析 | 第70-72页 |
·武汉株(WH strain)和日本株(HCV-J型)E1基因DNA和编码氨基酸序列比较 | 第72-74页 |
·讨论 | 第74-77页 |
·HCV E1基因在HCV分型中的作用 | 第74-77页 |
·HCV E1蛋白半胱氨酸残基与E1E2复合体 | 第77页 |
·HCV E1蛋白糖基化位点 | 第77页 |
·HCV E1蛋白抗原表位结构位点分析 | 第77页 |
·小结 | 第77-79页 |
Ⅳ HCV E1基因在大肠杆菌中的表达及E1蛋白质免疫学性质的研究 | 第79-93页 |
·材料与方法 | 第79-83页 |
·材料 | 第79-80页 |
·方法 | 第80-83页 |
·结果与分析 | 第83-90页 |
·HCV E1基因在大肠杆菌中的表达 | 第83-85页 |
·HCV E1蛋白的纯化 | 第85页 |
·HCV E1包涵体的电镜观察 | 第85页 |
·HCV E1蛋白的抗原性分析 | 第85-86页 |
·小鼠抗HCV E1 IgG的检测 | 第86页 |
·家兔抗HCV E1 IgG的检测 | 第86-87页 |
·小鼠抗HCV E1 IgA的检测 | 第87页 |
·小鼠抗HCV E1 SIgG的检测 | 第87-88页 |
·小鼠抗HCV E1 sIgA的检测 | 第88页 |
·CTL效应的检测 | 第88页 |
·小鼠CD_4~-、CD_8~-细胞数量的变化 | 第88-89页 |
·迟发型超敏反应(DTH)结果 | 第89页 |
·安全性 | 第89-90页 |
·讨论 | 第90-92页 |
·HCV E1蛋白抗原性 | 第90页 |
·HCV E1蛋白诱生特异性体液免疫应答 | 第90页 |
·HCV E1蛋白诱导小鼠粘膜产生免疫应答 | 第90-91页 |
·HCV E1蛋白诱生特异性细胞免疫应答 | 第91页 |
·HCV E1基因在大肠杆菌中的表达和包涵体蛋白的形成 | 第91-92页 |
·HCV E1蛋白糖基化及其免疫学性质的关系 | 第92页 |
·小结 | 第92-93页 |
Ⅴ HCV E1在昆虫细胞中的表达及E1蛋白质免疫学性质的研究 | 第93-114页 |
·材料与方法 | 第93-99页 |
·材料 | 第93-94页 |
·方法 | 第94-99页 |
·结果与分析 | 第99-108页 |
·重组转移质粒的构建 | 第99页 |
·重组病毒的筛选与鉴定 | 第99-100页 |
·HCV E1基因在昆虫细胞中的表达 | 第100-103页 |
·HCV E1蛋白的纯化 | 第103页 |
·HCV E1蛋白的抗原性分析 | 第103页 |
·昆虫细胞和大肠杆菌表达的HCV E1蛋白抗原性比较 | 第103-104页 |
·小鼠抗HCV E1 IgG的检测 | 第104页 |
·家兔抗HCV E1 IgG的检测 | 第104-105页 |
·小鼠抗HCV E1 IgA的检测 | 第105页 |
·小鼠抗HCV E1 sIgG的检测 | 第105-106页 |
·小鼠抗HCV E1 sIgA的检测 | 第106页 |
·CTL效应的检测 | 第106页 |
·小鼠CD_4~-、CD_8~-细胞数量的变化 | 第106-107页 |
·迟发型超敏反应(DTH)结果 | 第107页 |
·安全性 | 第107-108页 |
·讨论 | 第108-113页 |
·HCV E1基因在昆虫细胞中的表达 | 第108页 |
·HCV E1蛋白的纯化 | 第108-109页 |
·HCV E1蛋白的抗原性 | 第109-110页 |
·HCV E1蛋白诱生特异性体液免疫应答 | 第110-111页 |
·HCV E1蛋白诱导小鼠粘膜产生免疫应答 | 第111-112页 |
·HCV E1蛋白诱生特异性细胞免疫应答 | 第112-113页 |
·小结 | 第113-114页 |
Ⅵ HCV E1基因在真核细胞中的表达和DNA免疫 | 第114-133页 |
·材料与方法 | 第114-118页 |
·材料 | 第114页 |
·方法 | 第114-118页 |
·结果与分析 | 第118-127页 |
·含HCV E1基因真核表达质粒的构建和鉴定 | 第118-119页 |
·HCV E1基因在真核细胞中的表达 | 第119-121页 |
·HCV E1基因在小鼠肌肉组织中的原位表达 | 第121-123页 |
·小鼠抗HCV E1 IgG的检测 | 第123-124页 |
·兔抗HCV E1 IgG的检测 | 第124-125页 |
·体外CTL检测 | 第125-126页 |
·CD_4~-、CD_8~-细胞数量的变化 | 第126页 |
·安全性 | 第126-127页 |
·讨论 | 第127-131页 |
·HCV DNA免疫 | 第127-128页 |
·HCV E1基因在HepG2细胞中的表达 | 第128页 |
·HCV E1基因在肌肉组织中的原位表达 | 第128-129页 |
·pcE1诱生的特异性体液免疫应答 | 第129-130页 |
·pcE1诱生的特异性细胞免疫应答 | 第130页 |
·提高HCV DNA免疫效果的途径 | 第130-131页 |
·HCV DNA疫苗的安全性 | 第131页 |
·小结 | 第131-133页 |
Ⅶ 总结 | 第133-134页 |
第二部分 人巨细胞病毒最早期蛋白与转录调控蛋白相互作用研究 | 第134-176页 |
Ⅰ 文献综述 | 第135-146页 |
·人巨细胞病毒的致病性 | 第135-136页 |
·人巨细胞病毒颗粒的特征 | 第136页 |
·人巨细胞病毒基因组结构 | 第136-137页 |
·人巨细胞病毒基因表达产物 | 第137-139页 |
·HCMV的结构蛋白 | 第137-139页 |
·HCMV的非结构蛋白 | 第139页 |
·人巨细胞病毒立即早期基因 | 第139-141页 |
·HCMV基因的时序性表达 | 第139-140页 |
·HCMV IE基因的增强子 | 第140-141页 |
·人巨细胞病毒立即早期蛋白功能 | 第141-146页 |
·IE72蛋白的功能 | 第141-142页 |
·IE86蛋白的功能 | 第142-144页 |
·IE55蛋白的功能 | 第144-146页 |
Ⅱ 研究目的 | 第146-149页 |
Ⅲ 含HCMV IE86 cDNA重组质粒的构建 | 第149-157页 |
·材料与方法 | 第149-152页 |
·材料 | 第149-150页 |
·方法 | 第150-152页 |
·结果与分析 | 第152-154页 |
·重组质粒pBIE86的构建和鉴定 | 第152-153页 |
·重组质粒pGIE86的构建和鉴定 | 第153-154页 |
·讨论 | 第154-156页 |
·HCMV IE86基因 | 第154-155页 |
·重组质粒pBIE86 | 第155页 |
·重组质粒pGIE86 | 第155-156页 |
·小结 | 第156-157页 |
Ⅳ HCMV IE86基因在大肠杆菌中的表达及GST-IE86融合蛋白的纯化 | 第157-163页 |
·材料与方法 | 第157-159页 |
·材料 | 第157-158页 |
·方法 | 第158-159页 |
·结果与分析 | 第159-161页 |
·HCMV IE86基因在大肠杆菌中的表达 | 第159-160页 |
·GST-IE86融合蛋白的纯化 | 第160-161页 |
·讨论 | 第161-162页 |
·可溶性GST-IE86融合蛋白 | 第161页 |
·GST-IE86融合蛋白的纯化 | 第161-162页 |
·HCMV IE86在昆虫细胞中的表达 | 第162页 |
·小结 | 第162-163页 |
Ⅴ HCMV IE86蛋白与通用转录因子和转录调控因子相互作用的研究 | 第163-175页 |
·材料与方法 | 第163-164页 |
·材料 | 第163页 |
·方法 | 第163-164页 |
·结果与分析 | 第164-168页 |
·IE86蛋白与通用转录因子TFⅡB的相互作用 | 第164页 |
·IE86蛋白与转录调控因子SP1的相互作用 | 第164-165页 |
·IE86蛋白与转录调控因子AP1的相互作用 | 第165-166页 |
·IE86蛋白与转录调控因子AP2的相互作用 | 第166-167页 |
·IE86蛋白与转录调控因子NF-κB的相互作用 | 第167-168页 |
·讨论 | 第168-174页 |
·HCMV IE86蛋白的功能 | 第168-169页 |
·转录因子 | 第169-171页 |
·HCMV IE86蛋白与TFⅡB的相互作用 | 第171页 |
·HCMV IE86蛋白与SP1的相互作用 | 第171-172页 |
·HCMV IE86蛋白与AP1的相互作用 | 第172页 |
·HCMV IE86蛋白与AP2的相互作用 | 第172页 |
·HCMV IE86蛋白与NF-κB的相互作用 | 第172-173页 |
·HCMV IE86蛋白激活基因转录机制 | 第173-174页 |
·小结 | 第174-175页 |
Ⅵ 总结 | 第175-176页 |
附图 | 第176-179页 |
参考文献 | 第179-207页 |
在学期间发表的论文 | 第207-210页 |
致谢 | 第210页 |