| 致谢 | 第4-8页 |
| 摘要 | 第8-10页 |
| 1.文献综述 | 第10-17页 |
| 1.1 抗菌肽的研究进展 | 第10-14页 |
| 1.1.1 抗菌肽的概述 | 第10页 |
| 1.1.2 抗菌肽的分类 | 第10-12页 |
| 1.1.3 抗菌肽的作用机制研究进展 | 第12-14页 |
| 1.2 猪β防御素的研究进展 | 第14-15页 |
| 1.2.1 猪β防御素的分类 | 第14页 |
| 1.2.2 猪β防御素的结构、表达与分布 | 第14-15页 |
| 1.2.3 猪β防御素的抗菌功能 | 第15页 |
| 1.3 防御素抗菌机制的研究 | 第15-16页 |
| 1.4 论文的研究目的及意义 | 第16-17页 |
| 2.引言 | 第17-18页 |
| 3.材料与方法 | 第18-27页 |
| 3.1 猪β防御素-2多克隆抗体的特异性检测 | 第18-20页 |
| 3.1.1 试验样品 | 第18页 |
| 3.1.2 主要仪器 | 第18页 |
| 3.1.3 主要试剂及溶液配制 | 第18-19页 |
| 3.1.4 载玻片的处理 | 第19页 |
| 3.1.5 石蜡切片制作 | 第19页 |
| 3.1.6 免疫组化染色 | 第19-20页 |
| 3.2 pBD-2的诱导表达及抑菌活性分析 | 第20-24页 |
| 3.2.1 试验样品 | 第20页 |
| 3.2.2 主要仪器 | 第20页 |
| 3.2.3 主要试剂及溶液配制 | 第20页 |
| 3.2.4 重组工程菌株BL21-pET30a-pBD-2的诱导表达 | 第20-21页 |
| 3.2.5 重组目的蛋白的提取和纯化 | 第21-22页 |
| 3.2.5.1 相关试剂配制 | 第21页 |
| 3.2.5.2 目的蛋白的纯化 | 第21页 |
| 3.2.5.3 透析袋的处理 | 第21-22页 |
| 3.2.6 BCA法蛋白浓度的测定 | 第22页 |
| 3.2.7 蛋白的SDS-PAGE电泳检测 | 第22-23页 |
| 3.2.7.1 相关溶液的配制 | 第22页 |
| 3.2.7.2 SDS-PAGE胶的制作 | 第22-23页 |
| 3.2.8 蛋白抑菌活性分析 | 第23-24页 |
| 3.3 大肠杆菌和金黄色葡萄球菌与pBD-2共培养的扫描电镜分析 | 第24页 |
| 3.3.1 试验样品 | 第24页 |
| 3.3.2 主要仪器 | 第24页 |
| 3.3.3 主要试剂及溶液配制 | 第24页 |
| 3.3.4 样品的采集与处理 | 第24页 |
| 3.3.5 扫描电镜样品的制备 | 第24页 |
| 3.3.6 扫描电镜观察 | 第24页 |
| 3.4 大肠杆菌和金黄色葡萄球菌与pBD-2共培养的免疫荧光分析 | 第24-25页 |
| 3.4.1 试验样品 | 第24页 |
| 3.4.2 主要仪器 | 第24页 |
| 3.4.3 主要试剂及溶液配制 | 第24-25页 |
| 3.4.4 间接免疫荧光染色 | 第25页 |
| 3.4.5 荧光显微镜观察并采集图像 | 第25页 |
| 3.5 大肠杆菌和金黄色葡萄球菌分别与pBD-2共培养后的免疫电镜分析 | 第25-27页 |
| 3.5.1 试验样品 | 第25页 |
| 3.5.2 主要仪器 | 第25页 |
| 3.5.3 主要试剂及溶液配制 | 第25-26页 |
| 3.5.4 细菌的免疫电镜 | 第26-27页 |
| 4.结果与分析 | 第27-40页 |
| 4.1 免疫组化染色 | 第27-28页 |
| 4.2 pBD-2的诱导表达与纯化 | 第28-30页 |
| 4.3 大肠杆菌和金黄色葡萄球菌与pBD-2共培养的生长趋势分析 | 第30-31页 |
| 4.4 大肠杆菌和金黄色葡萄球菌与pBD-2共培养的扫描电镜分析 | 第31-36页 |
| 4.5 大肠杆菌和金黄色葡萄球菌与pBD-2融合蛋白共培养后的免疫荧光分析 | 第36-37页 |
| 4.6 大肠杆菌和金黄色葡萄球菌与pBD-2融合蛋白共培养后的免疫电镜分析 | 第37-40页 |
| 5.结论与讨论 | 第40-42页 |
| 5.1 讨论 | 第40-41页 |
| 5.1.1 猪β防御素2的抑菌活性 | 第40页 |
| 5.1.2 猪β防御素2的杀菌机制 | 第40-41页 |
| 5.2 结论 | 第41-42页 |
| 参考文献 | 第42-48页 |
| 英文摘要 | 第48-49页 |
