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酶与酶及底物之间的相互作用

摘要第4-5页
Abstract第5-6页
第一章 文献综述第10-19页
    1.1 酶学性质第10-14页
        1.1.1 α-淀粉酶介绍第10-11页
        1.1.2 转化酶简介第11-12页
        1.1.3 淀粉葡糖苷酶简介第12页
        1.1.4 胰蛋白酶简介第12页
        1.1.5 蛋白酶K简介第12-13页
        1.1.6 酶的半衰期和 90%递减时间第13页
        1.1.7 酶的刚性与柔性第13-14页
    1.2 Zeta电位介绍第14页
        1.2.1 Zeta电位的概念第14页
        1.2.2 Zeta电位的应用第14页
    1.3 氨基酸检测方法介绍第14-17页
        1.3.1 茚三酮比色法第15-16页
        1.3.2 氨基酸分析仪第16-17页
    1.4 本课题研究的主要意义、目的和内容第17-19页
        1.4.1 本课题研究的主要意义和目的第17-18页
        1.4.2 本课题研究的主要内容第18-19页
第二章 Zeta电位对酶促反应速率的影响第19-30页
    2.1 实验材料第19-21页
        2.1.1 实验药品第19-20页
        2.1.2 实验仪器第20-21页
    2.2 实验方法第21-25页
        2.2.1 酶表面Zeta电位的测量第21页
        2.2.2 酶促反应过程中Zeta电位的监测第21页
        2.2.3 α-淀粉酶酶活的测定第21-22页
        2.2.4 蛋白酶对 α-淀粉酶酶活的影响第22页
        2.2.5 SDS-PAGE检测胰蛋白酶对 α-淀粉酶的作用第22-23页
        2.2.6 胰蛋白酶与 α-淀粉酶的相互作用第23-24页
        2.2.7 茚三酮比色法第24-25页
    2.3 实验结果与分析第25-30页
        2.3.1 酶表面Zeta电位在酶促反应过程中的变化第25-26页
        2.3.2 蛋白酶对 α-淀粉酶酶活的影响第26-28页
        2.3.3 胰蛋白酶与 α-淀粉酶的相互作用第28-30页
第三章 酶促反应过程中氨基酸的脱落第30-51页
    3.1 实验材料第30-32页
        3.1.1 实验药品第30-31页
        3.1.2 实验仪器第31-32页
    3.2 实验方法第32-36页
        3.2.1 α-淀粉酶酶活的测定第32页
        3.2.2 茚三酮比色法第32页
        3.2.3 酶促反应前后氨基酸的测量第32-33页
        3.2.4 美拉德反应第33页
        3.2.5 酶促反应过程中氨基酸脱落与底物浓度的关系第33页
        3.2.6 酶的多次使用与氨基酸脱落的关系第33-34页
        3.2.7 极端p H对氨基酸脱落的影响第34页
        3.2.8 温度对酶促反应氨基酸脱落的影响第34-35页
        3.2.9 α-淀粉酶溶液中酶活随时间变化的关系第35页
        3.2.10 α-淀粉酶溶液中游离氨基酸随时间变化的关系第35页
        3.2.11 甘油对酶促反应中氨基酸脱落的影响第35-36页
        3.2.12 SDS-PAGE分析氨基酸脱落部位第36页
        3.2.13 氨基酸分析仪检测酶溶液中游离氨基酸第36页
    3.3 实验结果与分析第36-51页
        3.3.1 酶促反应前后氨基酸的变化第36-38页
        3.3.2 美拉德反应的可能性分析第38-39页
        3.3.3 酶促反应过程中氨基酸脱落与底物浓度的关系第39-40页
        3.3.4 酶多次使用后结构稳定性的影响第40-42页
        3.3.5 极端p H对酶结构稳定性的影响第42页
        3.3.6 α-淀粉酶酶活及溶液中游离氨基酸随时间的变化第42-44页
        3.3.7 温度对氨基酸脱落的影响第44-46页
        3.3.8 甘油对酶促反应过程氨基酸脱落的影响第46-47页
        3.3.9 氨基酸分析仪对酶促反应氨基酸脱落的分析第47-49页
        3.3.10 酶促反应氨基酸脱落部位的分析第49-51页
第四章 结论与展望第51-53页
参考文献第53-57页
致谢第57页

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