摘要 | 第4-5页 |
Abstract | 第5-6页 |
第一章 文献综述 | 第10-19页 |
1.1 酶学性质 | 第10-14页 |
1.1.1 α-淀粉酶介绍 | 第10-11页 |
1.1.2 转化酶简介 | 第11-12页 |
1.1.3 淀粉葡糖苷酶简介 | 第12页 |
1.1.4 胰蛋白酶简介 | 第12页 |
1.1.5 蛋白酶K简介 | 第12-13页 |
1.1.6 酶的半衰期和 90%递减时间 | 第13页 |
1.1.7 酶的刚性与柔性 | 第13-14页 |
1.2 Zeta电位介绍 | 第14页 |
1.2.1 Zeta电位的概念 | 第14页 |
1.2.2 Zeta电位的应用 | 第14页 |
1.3 氨基酸检测方法介绍 | 第14-17页 |
1.3.1 茚三酮比色法 | 第15-16页 |
1.3.2 氨基酸分析仪 | 第16-17页 |
1.4 本课题研究的主要意义、目的和内容 | 第17-19页 |
1.4.1 本课题研究的主要意义和目的 | 第17-18页 |
1.4.2 本课题研究的主要内容 | 第18-19页 |
第二章 Zeta电位对酶促反应速率的影响 | 第19-30页 |
2.1 实验材料 | 第19-21页 |
2.1.1 实验药品 | 第19-20页 |
2.1.2 实验仪器 | 第20-21页 |
2.2 实验方法 | 第21-25页 |
2.2.1 酶表面Zeta电位的测量 | 第21页 |
2.2.2 酶促反应过程中Zeta电位的监测 | 第21页 |
2.2.3 α-淀粉酶酶活的测定 | 第21-22页 |
2.2.4 蛋白酶对 α-淀粉酶酶活的影响 | 第22页 |
2.2.5 SDS-PAGE检测胰蛋白酶对 α-淀粉酶的作用 | 第22-23页 |
2.2.6 胰蛋白酶与 α-淀粉酶的相互作用 | 第23-24页 |
2.2.7 茚三酮比色法 | 第24-25页 |
2.3 实验结果与分析 | 第25-30页 |
2.3.1 酶表面Zeta电位在酶促反应过程中的变化 | 第25-26页 |
2.3.2 蛋白酶对 α-淀粉酶酶活的影响 | 第26-28页 |
2.3.3 胰蛋白酶与 α-淀粉酶的相互作用 | 第28-30页 |
第三章 酶促反应过程中氨基酸的脱落 | 第30-51页 |
3.1 实验材料 | 第30-32页 |
3.1.1 实验药品 | 第30-31页 |
3.1.2 实验仪器 | 第31-32页 |
3.2 实验方法 | 第32-36页 |
3.2.1 α-淀粉酶酶活的测定 | 第32页 |
3.2.2 茚三酮比色法 | 第32页 |
3.2.3 酶促反应前后氨基酸的测量 | 第32-33页 |
3.2.4 美拉德反应 | 第33页 |
3.2.5 酶促反应过程中氨基酸脱落与底物浓度的关系 | 第33页 |
3.2.6 酶的多次使用与氨基酸脱落的关系 | 第33-34页 |
3.2.7 极端p H对氨基酸脱落的影响 | 第34页 |
3.2.8 温度对酶促反应氨基酸脱落的影响 | 第34-35页 |
3.2.9 α-淀粉酶溶液中酶活随时间变化的关系 | 第35页 |
3.2.10 α-淀粉酶溶液中游离氨基酸随时间变化的关系 | 第35页 |
3.2.11 甘油对酶促反应中氨基酸脱落的影响 | 第35-36页 |
3.2.12 SDS-PAGE分析氨基酸脱落部位 | 第36页 |
3.2.13 氨基酸分析仪检测酶溶液中游离氨基酸 | 第36页 |
3.3 实验结果与分析 | 第36-51页 |
3.3.1 酶促反应前后氨基酸的变化 | 第36-38页 |
3.3.2 美拉德反应的可能性分析 | 第38-39页 |
3.3.3 酶促反应过程中氨基酸脱落与底物浓度的关系 | 第39-40页 |
3.3.4 酶多次使用后结构稳定性的影响 | 第40-42页 |
3.3.5 极端p H对酶结构稳定性的影响 | 第42页 |
3.3.6 α-淀粉酶酶活及溶液中游离氨基酸随时间的变化 | 第42-44页 |
3.3.7 温度对氨基酸脱落的影响 | 第44-46页 |
3.3.8 甘油对酶促反应过程氨基酸脱落的影响 | 第46-47页 |
3.3.9 氨基酸分析仪对酶促反应氨基酸脱落的分析 | 第47-49页 |
3.3.10 酶促反应氨基酸脱落部位的分析 | 第49-51页 |
第四章 结论与展望 | 第51-53页 |
参考文献 | 第53-57页 |
致谢 | 第57页 |