| 致谢 | 第1-5页 |
| 摘要 | 第5-6页 |
| Abstract | 第6-8页 |
| 目录 | 第8-10页 |
| 第一章 综述乙醇脱氢酶研究进展 | 第10-31页 |
| 引言 | 第10页 |
| ·ADH的分类及命名 | 第10-11页 |
| ·ADH基因及其表达调控 | 第11-16页 |
| ·ADH基因多态性 | 第12-13页 |
| ·ADH在不同组织中的特异表达 | 第13-14页 |
| ·ADH基因转录调控 | 第14-16页 |
| ·ADH的结构与动力学特征 | 第16-20页 |
| ·ADH蛋白结构 | 第16-18页 |
| ·ADH底物选择性 | 第18页 |
| ·ADH催化反应动力学 | 第18-20页 |
| ·ADH功能 | 第20-21页 |
| ·ADH与酒精代谢 | 第21-25页 |
| ·酒精代谢途径 | 第21-23页 |
| ·酒精代谢相关疾病 | 第23-25页 |
| ·ADH与癌症 | 第25-27页 |
| 参考文献 | 第27-31页 |
| 第二章 ADH1B2基因在大肠杆菌和毕赤酵母中的表达与活性分析 | 第31-57页 |
| 引言 | 第31-33页 |
| ·实验材料及仪器 | 第33-37页 |
| ·质粒 | 第33页 |
| ·菌种 | 第33页 |
| ·酶 | 第33页 |
| ·试剂盒 | 第33页 |
| ·主要试剂 | 第33页 |
| ·缓冲液及其它溶液 | 第33-35页 |
| ·培养基 | 第35-36页 |
| ·各种电泳胶的配制 | 第36-37页 |
| ·主要仪器及设备 | 第37页 |
| ·实验方法 | 第37-44页 |
| ·人ADH1B2基因的克隆 | 第37-39页 |
| ·表达载体的构建 | 第39页 |
| ·ADH Ⅰ蛋白的原核表达与纯化 | 第39-40页 |
| ·ADH Ⅰ蛋白活性的检测 | 第40-42页 |
| ·ADH Ⅰ蛋白的真核表达 | 第42-43页 |
| ·可溶表达ADH Ⅰ蛋白的纯化 | 第43页 |
| ·ADH Ⅰ蛋白的活性分析 | 第43-44页 |
| ·实验结果和分析 | 第44-53页 |
| ·PCR扩增和表达载体构建 | 第44-47页 |
| ·ADH Ⅰ蛋白的原核表达与纯化 | 第47-48页 |
| ·ADH Ⅰ蛋白的真核表达与纯化 | 第48-50页 |
| ·ADH Ⅰ蛋白的活性分析 | 第50-53页 |
| ·讨论 | 第53-55页 |
| ·ADH Ⅰ蛋白在不同表达系统中的表达 | 第53-54页 |
| ·ADH Ⅰ蛋白的生化性质 | 第54-55页 |
| 参考文献 | 第55-57页 |
| 第三章 人ADH1B2基因细胞内活性研究 | 第57-70页 |
| 引言 | 第57页 |
| ·试剂与材料 | 第57-59页 |
| ·质粒 | 第58页 |
| ·菌种与细胞 | 第58页 |
| ·酶与试剂盒 | 第58页 |
| ·主要试剂与溶液 | 第58-59页 |
| ·主要仪器设备 | 第59页 |
| ·实验方法 | 第59-62页 |
| ·转染质粒构建 | 第59-60页 |
| ·细胞培养 | 第60页 |
| ·ADH1B2基因的转染及表达 | 第60-61页 |
| ·MTT法检测ADH对细胞生长的影响 | 第61页 |
| ·细胞内ROS/GSH的变化 | 第61-62页 |
| ·ADH1B2基因表达对细胞内Akt磷酸化的影响 | 第62页 |
| ·转染ADH1B2基因对LO2细胞耐受酒精的影响 | 第62页 |
| ·实验结果 | 第62-66页 |
| ·ADH1B2基因在细胞内的表达 | 第62-63页 |
| ·MTT检测转染ADH1B2基因对细胞活性的影响 | 第63-64页 |
| ·流式细胞术检测HepG2细胞内ROS/GSH | 第64-66页 |
| ·结果分析 | 第66-68页 |
| 参考文献 | 第68-70页 |
| 第四章 创新分析与结论 | 第70-71页 |
| ·结论 | 第70页 |
| ·创新点 | 第70-71页 |
| 附录:英文缩写对照表 | 第71-72页 |
| 作者简历 | 第72页 |