| 摘要 | 第5-7页 |
| ABSTRACT | 第7-9页 |
| 第一章 文献综述 | 第12-29页 |
| 1.1 昆虫的免疫系统 | 第12-21页 |
| 1.1.1 抗菌肽在昆虫天生免疫反应中研究进展 | 第14-18页 |
| 1.1.2 酚氧化酶及其在昆虫免疫系统中的作用 | 第18-21页 |
| 1.2 昆虫Serpin蛋白家族及其功能 | 第21-29页 |
| 1.2.1 Serpin蛋白的结构特点 | 第21-23页 |
| 1.2.2 Serpin蛋白在昆虫免疫中的功能 | 第23-26页 |
| 1.2.3 昆虫Serpin对哺乳动物免疫的影响 | 第26-27页 |
| 1.2.4 家蚕Serpin蛋白的研究进展 | 第27-29页 |
| 第二章 家蚕血淋巴对琼脂糖凝胶颗粒的包囊反应初探 | 第29-36页 |
| 2.1 引言 | 第29-30页 |
| 2.2 材料与方法 | 第30页 |
| 2.2.1 包囊作用的观察 | 第30页 |
| 2.2.2 黑化作用的观察 | 第30页 |
| 2.3 结果与分析 | 第30-34页 |
| 2.3.1 家蚕幼虫血淋巴对琼脂糖凝胶颗粒的包囊 | 第30-33页 |
| 2.3.2 琼脂糖凝胶颗粒发生黑化的情况 | 第33-34页 |
| 2.4 讨论 | 第34-36页 |
| 第三章 家蚕BmSpn-5 基因序列分析及克隆表达 | 第36-47页 |
| 3.1 引言 | 第36页 |
| 3.2 材料与方法 | 第36-44页 |
| 3.2.1 BmSpn-5 基因序列分析 | 第36页 |
| 3.2.2 BmSpn-5 蛋白结构预测 | 第36-37页 |
| 3.2.3 BmSpn-5 基因克隆及原核表达 | 第37-44页 |
| 3.3 结果与分析 | 第44-46页 |
| 3.3.1 BmSpn-5 基因序列分析 | 第44页 |
| 3.3.2 BmSpn-5 蛋白结构预测 | 第44-45页 |
| 3.3.3 BmSpn5基因克隆、重组蛋白的表达以及纯化 | 第45-46页 |
| 3.4 讨论 | 第46-47页 |
| 第四章 BmSpn-5 功能分析及靶标蛋白的捕获及鉴定 | 第47-64页 |
| 4.1 引言 | 第47-48页 |
| 4.2 材料与方法 | 第48-54页 |
| 4.2.1 家蚕的饲养及细菌异丙醇灭活方法 | 第48页 |
| 4.2.2 定量PCR检测细菌感染后BmSpn-5 的表达情况 | 第48-49页 |
| 4.2.3 BmSpn-5 作用于抗菌肽产生的检测 | 第49-52页 |
| 4.2.4 BmSpn-5 作用于包囊黑化的检测 | 第52-53页 |
| 4.2.5 BmSpn-5 作用于血淋巴中PPO的激活检测 | 第53页 |
| 4.2.6 免疫共沉淀捕获BmSpn-5 的靶标蛋白及质谱鉴定 | 第53-54页 |
| 4.3 结果分析 | 第54-62页 |
| 4.3.1 细菌感染后BmSpn-5 在脂肪体中的表达显著上调 | 第54-55页 |
| 4.3.2 BmSpn-5 对家蚕感染后抗菌肽的产生具有负调控作用 | 第55-57页 |
| 4.3.3 BmSpn-5 对QFF凝胶颗粒在家蚕体内的包囊黑化具有抑制作用 | 第57-58页 |
| 4.3.4 BmSpn-5 对细菌引起的系统黑化具有抑制作用 | 第58页 |
| 4.3.5 BmSpn-5 对酚氧化酶前体（PPO）的剪切激活具有抑制作用 | 第58-60页 |
| 4.3.6 BmSpn-5 的靶标蛋白 | 第60-62页 |
| 4.4 讨论 | 第62-64页 |
| 第五章 全文总结及研究展望 | 第64-66页 |
| 5.1 全文主要结果 | 第64页 |
| 5.2 本文主要创新点 | 第64页 |
| 5.3 下一步工作展望 | 第64-66页 |
| 参考文献 | 第66-79页 |
| 附录 | 第79-92页 |
| 附录1：BmSpn-5 克隆表达及纯化结果 | 第79-84页 |
| 附录2：重组BmSpn-5 质谱检测结果 | 第84-85页 |
| 附录3：重组BmSpn-5 对细菌诱导的抗菌肽的影响初步筛选结果 | 第85-87页 |
| 附录4：定量PCR的标准曲线 | 第87-88页 |
| 附录5：与质谱兼容的银染方法 | 第88-89页 |
| 附录6：缩略词表 | 第89-92页 |
| 致谢 | 第92-94页 |
| 作者简介 | 第94页 |
