| 摘要 | 第1-10页 |
| Abstract | 第10-12页 |
| 1 引言 | 第12-27页 |
| ·抗菌肽研究进展 | 第12-19页 |
| ·抗菌肽的发现 | 第12-13页 |
| ·抗菌肽的一般性质 | 第13-14页 |
| ·抗菌肽的生物学活性 | 第14-17页 |
| ·抗菌肽的应用前景 | 第17-19页 |
| ·鸡Fowlicidins 研究进展 | 第19-26页 |
| ·Fowlicidins 的发现历史和组织分布 | 第19-20页 |
| ·Fowlicidins 的分子生物学特征 | 第20-23页 |
| ·Fowlicidins 的抗菌特性及其作用机制 | 第23-25页 |
| ·Fowlicidins 的前景展望 | 第25-26页 |
| ·研究目的及意义 | 第26-27页 |
| 2 材料与方法 | 第27-49页 |
| ·试验材料 | 第27-32页 |
| ·菌株与质粒 | 第27-28页 |
| ·主要酶类及生化试剂 | 第28页 |
| ·DNA 合成及测序 | 第28页 |
| ·溶液及培养基的配制 | 第28-30页 |
| ·主要仪器设备 | 第30-32页 |
| ·试验方法 | 第32-49页 |
| ·Fowlicidin-1 编码基因的获得 | 第32-35页 |
| ·Fowlicidin-1 编码基因的鉴定 | 第35-36页 |
| ·重组表达载体的构建与鉴定 | 第36-42页 |
| ·融合蛋白的表达 | 第42-44页 |
| ·常规表达条件的优化 | 第44-45页 |
| ·复合自动诱导培养基的使用 | 第45-46页 |
| ·d-Fowlicidin-1 融合蛋白的纯化 | 第46-47页 |
| ·d-Fowlicidin-1 融合蛋白的裂解 | 第47-48页 |
| ·抗菌肽活性的初步鉴定 | 第48-49页 |
| 3 试验结果 | 第49-64页 |
| ·Fowlicidin-1 编码基因的获得 | 第49页 |
| ·Fowlicidin-1 编码基因的鉴定 | 第49-51页 |
| ·d-Fowlicidin-1 编码基因的鉴定 | 第49-50页 |
| ·c-Fowlicidin-1 编码基因的鉴定 | 第50-51页 |
| ·重组表达载体的构建与鉴定 | 第51-56页 |
| ·重组表达载体p-d-Fowlicidin 的PCR 鉴定 | 第51-52页 |
| ·重组表达载体p-d-Fowlicidin 的的酶切鉴定 | 第52-53页 |
| ·串联多聚体表达载体p-c-Fowlicidin 的PCR 鉴定 | 第53-54页 |
| ·重组质粒转入表达菌株后的菌落PCR 鉴定 | 第54-56页 |
| ·融合蛋白的诱导表达 | 第56-57页 |
| ·d-Fowlicidin-1 融合蛋白的诱导表达 | 第56页 |
| ·c-Fowlicidin-1 融合蛋白的诱导表达 | 第56-57页 |
| ·常规表达条件的优化 | 第57-61页 |
| ·诱导温度的确定 | 第57-59页 |
| ·诱导菌体起始浓度的确定 | 第59页 |
| ·IPTG 浓度的确定 | 第59页 |
| ·诱导时间的确定 | 第59-61页 |
| ·复合自动诱导培养基的使用 | 第61页 |
| ·d-Fowlicidin-1 融合蛋白的纯化 | 第61-62页 |
| ·d-Fowlicidin-1 融合蛋白的切割 | 第62-63页 |
| ·抗菌肽活性的初步鉴定 | 第63-64页 |
| 4 讨论 | 第64-67页 |
| ·表达系统的选择 | 第64页 |
| ·表达系统中的问题 | 第64-65页 |
| ·密码子及表达条件的优化 | 第65-66页 |
| ·融合蛋白的裂解及活性检测 | 第66-67页 |
| 5 结论 | 第67-68页 |
| 致谢 | 第68-69页 |
| 参考文献 | 第69-76页 |
| 攻读硕士学位期间发表的学术论文 | 第76页 |
