| 摘要 | 第1-5页 |
| Abstract | 第5-10页 |
| 1 前言 | 第10-23页 |
| ·研究目的与意义 | 第10页 |
| ·文献综述 | 第10-23页 |
| ·生防菌的作用机制 | 第11-14页 |
| ·溶菌作用 | 第11-12页 |
| ·拮抗作用 | 第12-13页 |
| ·促生防病作用 | 第13页 |
| ·诱导植物抗性 | 第13-14页 |
| ·代谢产物与菌体的协同抗病机制 | 第14页 |
| ·生防菌抗菌蛋白的研究进展 | 第14-23页 |
| ·抗菌蛋白纯化技术 | 第15-16页 |
| ·木霉抗菌蛋白 | 第16-18页 |
| ·几丁质酶 | 第17页 |
| ·葡聚糖酶 | 第17-18页 |
| ·芽孢杆菌属抗菌蛋白 | 第18-22页 |
| ·枯草芽孢杆菌 | 第19-20页 |
| ·地衣芽孢杆菌 | 第20-21页 |
| ·蜡样芽孢杆菌 | 第21页 |
| ·巨大芽孢杆菌 | 第21页 |
| ·凝结芽孢杆菌 | 第21页 |
| ·芽孢杆菌抗菌蛋白的基因克隆 | 第21-22页 |
| ·其它生防菌 | 第22-23页 |
| ·展望 | 第23页 |
| 2 材料和方法 | 第23-31页 |
| ·主要材料 | 第23-24页 |
| ·供试菌株 | 第23页 |
| ·培养基 | 第23页 |
| ·试剂 | 第23页 |
| ·仪器 | 第23-24页 |
| ·坚强芽孢杆菌ZP-1抗菌蛋白的纯化 | 第24-28页 |
| ·菌株培养和菌悬液的制备 | 第24页 |
| ·病原菌与拮抗菌的处理 | 第24页 |
| ·拮抗菌发酵物的制备 | 第24页 |
| ·抑菌活性的检测 | 第24页 |
| ·抗菌蛋白的分离与纯化 | 第24-28页 |
| ·硫酸铵分级盐析条件确定 | 第24-25页 |
| ·样品的透析和浓缩 | 第25页 |
| ·Sephadex G-100柱层析 | 第25页 |
| ·活性峰样品的浓缩 | 第25-26页 |
| ·Sephadex G-100柱层析活性峰SDS-PAGE检测 | 第26-27页 |
| ·Q Sepharose Fast Flow强阴离子交换层析 | 第27-28页 |
| ·超滤离心管浓缩 | 第28页 |
| ·聚丙烯酰胺凝胶电泳确定蛋白质为单一条带 | 第28页 |
| ·抗菌蛋白P1、P2的性质研究和N端氨基酸序列测定 | 第28-31页 |
| ·热稳定性 | 第29页 |
| ·对蛋白酶的稳定性 | 第29页 |
| ·对pH的稳定性 | 第29页 |
| ·对紫外线的稳定性 | 第29页 |
| ·对氯仿的稳定性 | 第29页 |
| ·抗菌蛋白N末端部分氨基酸序列测定及其对蛋白质序列库的类似性检索 | 第29-30页 |
| ·试剂 | 第29-30页 |
| ·抗菌蛋白P1、P2的N末端部分氛基酸序列测定 | 第30页 |
| ·靶序列对蛋白质P2序列数据库的类似性检索 | 第30页 |
| ·抗菌蛋白P1酶活性检测 | 第30-31页 |
| ·葡聚糖酶活性检测 | 第30页 |
| ·P1几丁质酶活性检测 | 第30-31页 |
| 3 结果 | 第31-47页 |
| ·抗菌蛋白的分离与纯化 | 第31-36页 |
| ·硫酸铵分级盐析条件和最适饱和度确定 | 第31-32页 |
| ·Sephadex G-100柱层析 | 第32-33页 |
| ·Sephadex G-100柱层析活性峰SDS-PAGE检测 | 第33-34页 |
| ·Q Sepharose Fast Flow强阴离子交换层析 | 第34-35页 |
| ·Q Sepharose Fast Flow阴离子交换层析活性峰SDS-PAGE | 第35-36页 |
| ·抗菌蛋白P1、P2的性质研究和N端氨基酸序列测定 | 第36-47页 |
| ·抗菌蛋白性质研究 | 第36-37页 |
| ·抗菌蛋白P1和P2的N末端部分氨基酸序列测定 | 第37-47页 |
| ·P_2的N末端部分氨基酸序列测定及其对蛋白质序列库的类似性检索 | 第37-44页 |
| ·P_1的N末端部分氨基酸序列测定 | 第44-46页 |
| ·抗菌蛋白P_1酶活性检测 | 第46-47页 |
| 4 讨论 | 第47-51页 |
| ·分离纯化的方法的选择 | 第47-48页 |
| ·纯化过程及结果 | 第48-49页 |
| ·抗菌蛋白P1、P2的性质研究和N端氨基酸序列测定 | 第49-51页 |
| 参考文献 | 第51-56页 |
| 致谢 | 第56页 |
