| 致谢 | 第1-6页 |
| 中文摘要 | 第6-7页 |
| ABSTRACT | 第7-10页 |
| 1 引言 | 第10-15页 |
| ·蛋白质几何学与蛋白质相互作用位点研究 | 第10-11页 |
| ·蛋白质几何学的几个重要参数 | 第11-15页 |
| ·溶剂可及性表面积 | 第11页 |
| ·表面粗糙度 | 第11-12页 |
| ·凸出指数 | 第12-13页 |
| ·立体角 | 第13-15页 |
| 2 研究内容和意义 | 第15-17页 |
| ·研究内容 | 第15页 |
| ·研究意义 | 第15页 |
| ·本文创新点 | 第15-17页 |
| 3 数据集的产生与处理 | 第17-18页 |
| ·原始数据集 | 第17页 |
| ·数据集的预处理 | 第17-18页 |
| 4 平滑原子体积算法 | 第18-20页 |
| ·平滑原子体积算法的基本依据 | 第18-19页 |
| ·原子的理想化硬球模型 | 第18页 |
| ·原子表面平滑处理的判据 | 第18-19页 |
| ·平滑原子体积算法描述 | 第19-20页 |
| ·空间离散化与原子表面的平滑化 | 第19页 |
| ·平滑原子体积分数的计算 | 第19-20页 |
| 5 蛋白质表面原子几何参数的计算 | 第20-21页 |
| ·平滑原子体积分数 | 第20页 |
| ·溶剂可及性表面积 | 第20页 |
| ·表面粗糙度 | 第20页 |
| ·原子凸出指数 | 第20-21页 |
| 6 蛋白质相互作用位点的精细结构 | 第21-33页 |
| ·蛋白质相互作用区域的确定 | 第21页 |
| ·基于原子ASA的蛋白质相互作用位点区域的划分 | 第21-23页 |
| ·相互作用位点边缘原子的标记 | 第21-22页 |
| ·相互作用位点的精细划分 | 第22-23页 |
| ·同源二聚体相互作用位点的几何性质统计分析 | 第23-26页 |
| ·同源二聚体相互作用位点平滑原子体积分数的分布 | 第23-25页 |
| ·同源二聚体相互作用位点粗糙度的分布 | 第25页 |
| ·同源二聚体相互作用位点凸出指数的分布 | 第25-26页 |
| ·异源二聚体凸起相互作用位点的几何性质统计分析 | 第26-29页 |
| ·异源二聚体凸起相互作用位点的平滑原子体积分数分布 | 第26-27页 |
| ·异源二聚体凸起相互作用位点的表面粗糙度分布 | 第27-28页 |
| ·异源二聚体凸起相互作用位点的凸出指数的分布 | 第28-29页 |
| ·异源二聚体凹陷相互作用位点的几何性质统计分析 | 第29-33页 |
| ·异源二聚体凹陷相互作用位点的平滑原子体积分数分布 | 第29-30页 |
| ·异源二聚体凹陷相互作用位点的表面粗糙度分布 | 第30-31页 |
| ·异源二聚体凹陷相互作用位点的凸出指数分布 | 第31-33页 |
| 7 结论 | 第33-34页 |
| 参考文献 | 第34-35页 |
| 附录A | 第35-36页 |
| 作者简历 | 第36-38页 |
| 学位论文数据集 | 第38页 |