| 中文摘要 | 第1-8页 |
| 英文摘要 | 第8-11页 |
| 正文 | 第11-52页 |
| 1 前言 | 第11-13页 |
| 第一部分 | 第13-34页 |
| 2 材料方法 | 第13-16页 |
| ·实验材料 | 第13页 |
| ·实验方法 | 第13-16页 |
| 3 实验结果 | 第16-31页 |
| ·23和17 kD蛋白的纯化 | 第16页 |
| ·LMCT带 | 第16-20页 |
| ·荧光光谱、荧光淬灭及动力学分析 | 第20-25页 |
| ·生物信息学分析 | 第25-31页 |
| 4 讨论 | 第31-33页 |
| ·23 kD蛋白中可能存在的Hg~(2+)和Mn~(2+)结合位点及配位形式 | 第31页 |
| ·引起23 kD蛋白色氨酸荧光淬灭的金属结合位点 | 第31-32页 |
| ·金属结合引起的23 kD蛋白构象的变化 | 第32页 |
| ·不同pH条件下金属-蛋白质的光谱学性质差异分析 | 第32-33页 |
| 5 结论 | 第33-34页 |
| 第二部分 | 第34-42页 |
| 2 材料方法 | 第34页 |
| 3 实验结果 | 第34-39页 |
| ·Hg~(2+)与17 kD蛋白作用的LMCT带 | 第34-36页 |
| ·荧光光谱、荧光淬灭及动力学分析 | 第36-39页 |
| 4 讨论 | 第39-41页 |
| ·17 kD蛋白中可能存在的Hg~(2+)结合位点及配位形式 | 第39页 |
| ·引起17 kD蛋白色氨酸荧光淬灭的金属结合位点 | 第39-40页 |
| ·金属结合引起的17 kD蛋白构象的变化 | 第40页 |
| ·不同pH条件下金属-蛋白质的光谱学性质差异分析 | 第40-41页 |
| 5 结论 | 第41-42页 |
| 第三部分 | 第42-46页 |
| 1 材料 | 第42页 |
| 2 方法 | 第42-43页 |
| ·三种外周蛋白的制备 | 第42页 |
| ·三种蛋白的检测 | 第42-43页 |
| ·蛋白质浓度测定 | 第43页 |
| 3 佐剂制备 | 第43-45页 |
| ·抗血清的制备及效价测定 | 第43-44页 |
| ·三种蛋白与抗血清的免疫交叉反应测定 | 第44-45页 |
| 4 结论 | 第45-46页 |
| 参考文献 | 第46-52页 |
| 综述 | 第52-86页 |
| 参考文献 | 第75-86页 |
| 致谢 | 第86-88页 |
| 附录 | 第88页 |