| 摘要 | 第4-6页 |
| ABSTRACT | 第6-8页 |
| 第一章 绪论 | 第15-29页 |
| 1.1 酶的概述 | 第15页 |
| 1.2 固定化酶的概述 | 第15-17页 |
| 1.2.1 固定方法 | 第16页 |
| 1.2.2 固定化酶的商业用途 | 第16-17页 |
| 1.3 聚天冬氨酸(PASP)的概述 | 第17-19页 |
| 1.3.1 PASP的性质和结构 | 第17-18页 |
| 1.3.2 PASP的合成 | 第18-19页 |
| 1.3.3 PASP的应用 | 第19页 |
| 1.4 聚天冬氨酸接枝十六胺( PASP-C16)的研究进展 | 第19-20页 |
| 1.5 超氧化物歧化酶(SOD)的概述 | 第20-23页 |
| 1.5.1 SOD的反应机理 | 第20页 |
| 1.5.2 SOD的类型 | 第20-22页 |
| 1.5.3 SOD的生理学意义 | 第22-23页 |
| 1.5.4 SOD的药理活性 | 第23页 |
| 1.5.5 SOD的商业来源及用途 | 第23页 |
| 1.6 过氧化氢酶(CAT)的概述 | 第23-27页 |
| 1.6.1 CAT的历史 | 第24页 |
| 1.6.2 CAT的结构 | 第24-25页 |
| 1.6.3 CAT的反应机理及功能 | 第25-27页 |
| 1.6.4 CAT的生物分布 | 第27页 |
| 1.6.5 CAT的临床意义和应用 | 第27页 |
| 1.7 论文主要内容及意义 | 第27-29页 |
| 第二章 超氧化物歧化酶及过氧化氢酶的表达和纯化 | 第29-37页 |
| 2.1 前言 | 第29页 |
| 2.2 实验材料和方法 | 第29-34页 |
| 2.2.1 实验仪器 | 第29页 |
| 2.2.2 实验材料 | 第29页 |
| 2.2.3 实验试剂 | 第29-30页 |
| 2.2.4 实验方法 | 第30-34页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第34-36页 |
| 2.3.1 SOD-ELP的表达和纯化 | 第34-35页 |
| 2.3.2 CAT-ELP的表达和纯化 | 第35-36页 |
| 2.3.3 SOD-ELP和CAT-ELP的酶(蛋白)浓度 | 第36页 |
| 2.4 本章小结 | 第36-37页 |
| 第三章 载体的制备以及固定化酶的研究及表征 | 第37-53页 |
| 3.1 前言 | 第37页 |
| 3.2 实验材料和方法 | 第37-43页 |
| 3.2.1 实验仪器 | 第37-38页 |
| 3.2.2 实验材料 | 第38页 |
| 3.2.3 实验试剂 | 第38页 |
| 3.2.4 实验方法 | 第38-39页 |
| 3.2.5 表征方法 | 第39-43页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第43-50页 |
| 3.3.1 扫描电子显微镜(SEM)分析 | 第43-44页 |
| 3.3.2 红外光谱(FT-IR)分析 | 第44-45页 |
| 3.3.3 荧光光谱分析 | 第45-47页 |
| 3.3.4 激光扫描共聚焦显微镜(CLSM)分析 | 第47-48页 |
| 3.3.5 圆二色光谱(CD)分析 | 第48-50页 |
| 3.4 本章小结 | 第50-53页 |
| 第四章 固定化酶酶活的测定 | 第53-61页 |
| 4.1 前言 | 第53页 |
| 4.2 实验仪器与方法 | 第53-55页 |
| 4.2.1 实验仪器 | 第53页 |
| 4.2.2 实验方法 | 第53-55页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第55-60页 |
| 4.3.1 空白对照组 | 第55-56页 |
| 4.3.2 SOD-ELP及PASP-C16-SOD的酶活 | 第56-58页 |
| 4.3.3 SOD-ELP,CAT-ELP及PASP-C16-SOD-CAT的酶活 | 第58-60页 |
| 4.4 本章小结 | 第60-61页 |
| 第五章 结论与展望 | 第61-63页 |
| 5.1 结论 | 第61-62页 |
| 5.2 展望 | 第62-63页 |
| 参考文献 | 第63-69页 |
| 附录一 实验仪器 | 第69-70页 |
| 附录二 实验试剂 | 第70-71页 |
| 致谢 | 第71-73页 |
| 作者简介 | 第73-75页 |
| 附件 | 第75-76页 |
