| 致谢 | 第1-8页 |
| 缩略语表 | 第8-9页 |
| 中文摘要 | 第9-11页 |
| Abstract | 第11-13页 |
| 第一章:文章综述 | 第13-60页 |
| 第一节:PML和PML核体 | 第15-19页 |
| 一:PML | 第15页 |
| 二:PML异构体 | 第15-16页 |
| 三:PML核体(PML nuclear body) | 第16-18页 |
| 四:PML核体的SUMO修饰 | 第18页 |
| 五:PML核体的功能 | 第18-19页 |
| 第二节:胞质分裂 | 第19-54页 |
| 一:胞质分裂简介 | 第19-22页 |
| 二:中心纺锤体和中体 | 第22-32页 |
| 三:皮层收缩环 | 第32-43页 |
| 四:胞质分裂的启动信号及分裂沟位置的决定 | 第43-47页 |
| 五:囊泡运输和膜修复 | 第47-54页 |
| 第三节:PRC1的结合蛋白:CENP-E | 第54-57页 |
| 第四节:胞质分裂异常与肿瘤 | 第57-59页 |
| 第五节:胞质分裂研究展望 | 第59-60页 |
| 第二章:参考文献 | 第60-83页 |
| 第三章:正文 | 第83-151页 |
| 第一部分:PML核内定位的稳定性依赖于SUMO-3的多聚化及其共价修饰 | 第83-98页 |
| 第一节:前言 | 第83-84页 |
| 第二节:实验设计及结果分析 | 第84-94页 |
| 一:SUMO异构体在HeLa细胞间期以及有丝分裂期的定位 | 第84-86页 |
| 二:SUMO-1,-2,-3与PML在HeLa细胞间期共定位于PML body | 第86页 |
| 三:PML在核内分布的稳定性依赖于SUMO-3 | 第86-91页 |
| 四:SUMO-3在PML 160位赖氨酸上的结合稳定了它在PML NB上的定位 | 第91-92页 |
| 五:SUMO-3的多聚化有利于PML在细胞核内的稳定分布 | 第92-94页 |
| 第三节:总结及展望 | 第94-98页 |
| 第二部分:中体蛋白质复合物的蛋白质组学分析 | 第98-107页 |
| 第一节:前言 | 第98-99页 |
| 第二节:实验设计及结果讨论 | 第99-106页 |
| 一:中体的分离 | 第100-103页 |
| 二:中体组分的质谱鉴定 | 第103页 |
| 三:鉴定结果的验证 | 第103-106页 |
| 第三节:总结及展望 | 第106-107页 |
| 第三部分:PRC1蛋白质的生化特性及其微管调控 | 第107-129页 |
| 第一节:前言 | 第107-108页 |
| 第二节:实验设计及结果分析 | 第108-127页 |
| 一:PRC1是进化上保守的蛋白质 | 第108-110页 |
| 二:过量表达的外源性PRC1导致细胞内微管的过度捆绑 | 第110-115页 |
| 三:PRC1蛋白质形成多聚化 | 第115-122页 |
| 四:PRC1聚合体诱导体外微管的捆绑 | 第122-124页 |
| 五:PRC1多聚化的的调控 | 第124-127页 |
| 第三节:总结及展望 | 第127-129页 |
| 第四部分:PRC1/CENP-E蛋白质复合物 | 第129-151页 |
| 第一节:前言 | 第129-130页 |
| 第二节:实验设计及结果分析 | 第130-150页 |
| 一:CENP-E与PRC1共定位于中心纺锤体以及中体 | 第130-131页 |
| 二:PRC1全长及其缺失突变体与CENP-E在细胞内的定位 | 第131-134页 |
| 三:CENP-E通过C端结合PRC1 | 第134-136页 |
| 四:CENP-E的动点定位受PRC1过量表达的干扰 | 第136页 |
| 五:CENP-E向中心纺锤体的迁移依赖PRC1 | 第136-142页 |
| 六:PRC1的缺失在整个胞质分裂期抑制CENP-E向中体转位 | 第142-143页 |
| 七:CENP-E的敲除不影响PRC1以及Aurora B的中心纺锤体定位 | 第143-145页 |
| 八:CENP-E的中心纺锤体定位受KIF4A/PRC1蛋白质复合物的调控 | 第145-147页 |
| 九:Aurora B以及MKLP1的中心纺锤体微管定位依赖于PRC1 | 第147-150页 |
| 第三节:总结与展望 | 第150-151页 |
| 附录Ⅰ:质谱鉴定的中体蛋白质 | 第151-159页 |
| 附录Ⅱ:实验材料与方法 | 第159-183页 |
| 附录Ⅲ:发表的文章以及会议文摘 | 第183-184页 |
