| 1． 前言 | 第1-18页 |
| 1．1 酶 | 第7页 |
| 1．2 固定化酶 | 第7页 |
| 1．3 固定化酶的制备方法 | 第7-9页 |
| 1．4 腆蛋白酶的固定化 | 第9-11页 |
| 1．4．1 胰蛋白酶 | 第9页 |
| 1．4．2 胰蛋白酶固定化所用的载体 | 第9-10页 |
| 1．4．3 胰蛋白酶固定化所用的交联剂 | 第10页 |
| 1．4．4 固定化胰蛋白酶的研究现状 | 第10-11页 |
| 1．5 酪蛋白磷酸肽 | 第11-17页 |
| 1．5．1 酪蛋白的主要组成、功能特性及营养价值 | 第11-12页 |
| 1．5．2 酪蛋白制品—酪蛋白磷酸肽（CPP）的发现和研究 | 第12-13页 |
| 1．5．3 CPP的功能特性和作用机理 | 第13-14页 |
| 1．5．4 CPP的生产工艺 | 第14-15页 |
| 1．5．5 CPP产品的评价指标 | 第15页 |
| 1．5．6 CPP在功能性食品方面的应用 | 第15-17页 |
| 1．6 课题的提出 | 第17-18页 |
| 2． 材料与方法 | 第18-28页 |
| 2．1 实验材料 | 第18页 |
| 2．2 主要试剂 | 第18页 |
| 2．3 主要仪器与设备 | 第18-19页 |
| 2．4 实验方法 | 第19-28页 |
| 2．4．1 胰蛋白酶的固定化 | 第19-22页 |
| 2．4．1．1 海藻酸钠凝胶包埋法固定化胰蛋白酶 | 第19-21页 |
| 2．4．1．2 以D380为载体的交联法固定化胰蛋白酶 | 第21-22页 |
| 2．4．2 固定化胰蛋白酶的性质 | 第22-23页 |
| 2．4．3 固定化胰蛋白酶水解酪蛋白制备CPP | 第23-25页 |
| 2．4．4 CPP的分离 | 第25-26页 |
| 2．4．5 CPP性质的测定 | 第26-28页 |
| 3． 结果与讨论 | 第28-50页 |
| 3．1 胰蛋白酶因定化条件的确定 | 第28-35页 |
| 3．1．1 海藻酸钠凝胶包埋法固定化胰蛋白酶 | 第28-29页 |
| 3．1．1．1 海藻酸钠浓度的确定 | 第28页 |
| 3．1．1．2 加酶量对活力回收率的影响 | 第28-29页 |
| 3．1．1．3 CaCl_2浓度的确定 | 第29页 |
| 3．1．1．4 固定化酶的稳定性 | 第29页 |
| 3．1．2 以D380为载体的交联法固定化胰蛋白酶 | 第29-35页 |
| 3．1．2．1 固定化顺序的确定 | 第29-30页 |
| 3．1．2．2 交联剂浓度对活力回收率的影响 | 第30-31页 |
| 3．1．2．3 交联温度对活力回收率的影响 | 第31页 |
| 3．1．2．4 交联时间对活力回收率的影响 | 第31-32页 |
| 3．1．2．5 酶液的pH值对活力回收率的影响 | 第32页 |
| 3．1．2．6 加酶量对活力回收率的影响 | 第32-33页 |
| 3．1．2．7 固定化时间对活力回收率的影响 | 第33-34页 |
| 3．1．2．8 固定化温度对活力回收率的影响 | 第34-35页 |
| 3．2 固定化胰蛋白酶的性质 | 第35-37页 |
| 3．2．1 固定化胰蛋白酶的最适温度 | 第35页 |
| 3．2．2 固定化胰蛋白酶的最适pH值 | 第35-36页 |
| 3．2．3 固定化胰蛋白酶的热稳定性 | 第36-37页 |
| 3．2．4 固定化胰蛋白酶的使用稳定性 | 第37页 |
| 3．3 CPP生产工艺参数的确定 | 第37-43页 |
| 3．3．1 影响CPP生产的因素 | 第37-42页 |
| 3．3．1．1 水解时间与水解度的关系 | 第38页 |
| 3．3．1．2 [E]／[S]与水解度的关系 | 第38-39页 |
| 3．3．1．3 CPP制备的正交实验 | 第39-42页 |
| 3．3．2 CPP沉淀分离条件的确定 | 第42-43页 |
| 3．3．2．1 酸碱度对CPP沉淀效果的影响 | 第42-43页 |
| 3．3．2．2 沉淀时间对CPP沉淀效果的影响 | 第43页 |
| 3．4 CPP的分离 | 第43-45页 |
| 3．5 CPP性质的测定 | 第45-50页 |
| 3．5．1 CPP分子量的测定 | 第45-47页 |
| 3．5．2 CPP持钙能力的测定 | 第47-50页 |
| 4． 小结 | 第50-52页 |
| 5． 展望 | 第52-53页 |
| 6． 参考文献 | 第53-57页 |
| 7． 致谢 | 第57页 |
