| 摘要 | 第4-6页 |
| Abstract | 第6-7页 |
| 主要缩略语英文索引 | 第8-13页 |
| 第1章 前言 | 第13-17页 |
| 第2章 实验材料 | 第17-21页 |
| 2.1 菌株和质粒 | 第17页 |
| 2.2 血清 | 第17-18页 |
| 2.3 主要实验仪器 | 第18-19页 |
| 2.4 主要实验试剂及试剂盒 | 第19-21页 |
| 2.4.1 实验试剂 | 第19-20页 |
| 2.4.2 试剂盒 | 第20页 |
| 2.4.3 培养基及溶液 | 第20-21页 |
| 第3章 实验方法 | 第21-33页 |
| 3.1 FlaB肽段的设计 | 第21页 |
| 3.2 FlaB肽段的原核表达载体构建 | 第21-27页 |
| 3.2.1 FlaB肽段的基因扩增 | 第21-23页 |
| 3.2.2 PCR产物纯化 | 第23-24页 |
| 3.2.3 质粒提取 | 第24-25页 |
| 3.2.4 PCR纯化产物及pET28a(+)酶切 | 第25页 |
| 3.2.5 感受态细菌的制备 | 第25页 |
| 3.2.6 亚克隆连接 | 第25-26页 |
| 3.2.7 连接产物的转化以及阳性克隆的筛选 | 第26页 |
| 3.2.8 重组质粒的鉴定 | 第26-27页 |
| 3.3 重组FlaB肽段的表达与鉴定 | 第27-29页 |
| 3.3.1 重组FlaB肽段的诱导表达 | 第27-28页 |
| 3.3.2 重组FlaB肽段的可溶性表达分析 | 第28页 |
| 3.3.3 重组FlaB肽段的Western Blot鉴定 | 第28-29页 |
| 3.4 重组FlaB肽段的纯化以及复性 | 第29-31页 |
| 3.4.1 重组FlaB肽段的大量诱导表达 | 第29页 |
| 3.4.2 重组FlaB肽段纯化 | 第29-30页 |
| 3.4.3 重组FlaB肽段的透析复性 | 第30-31页 |
| 3.4.4 复性FlaB肽段的浓度测定 | 第31页 |
| 3.5 重组FlaB肽段的免疫反应性评价 | 第31-32页 |
| 3.5.1 Western Blot检测重组全长FlaB免疫兔血清 | 第31-32页 |
| 3.5.2 间接IgG ELISA法检测重组FlaB肽段与临床血清的免疫反应性 | 第32页 |
| 3.6 统计学分析 | 第32-33页 |
| 第4章 实验结果 | 第33-49页 |
| 4.1 梅毒螺旋体FlaB与其他病原体鞭毛蛋白的同源性比较 | 第33页 |
| 4.2 梅毒螺旋体FlaB肽段基因的PCR扩增 | 第33-34页 |
| 4.3 梅毒螺旋体FlaB肽段重组质粒的构建与鉴定 | 第34-35页 |
| 4.4 重组FlaB肽段的诱导表达条件优化 | 第35-43页 |
| 4.4.1 重组FlaB肽段有无表达的鉴定 | 第35-36页 |
| 4.4.2 重组FlaB肽段的表达状态分析 | 第36-38页 |
| 4.4.3 IPTG浓度、诱导温度以及诱导时间对FlaB肽段表达的影响 | 第38-43页 |
| 4.5 重组FlaB肽段的纯化与鉴定 | 第43-44页 |
| 4.5.1 重组FlaB肽段的纯化 | 第43页 |
| 4.5.2 重组FlaB肽段的Western Blot鉴定 | 第43-44页 |
| 4.6 重组FlaB肽段的诊断价值评价 | 第44-49页 |
| 4.6.1 基于FlaB肽段的ELISA检测临床血清IgG的免疫反应性 | 第44-48页 |
| 4.6.2 重组FlaB肽段的IgG ELISA与TPPA的比较 | 第48-49页 |
| 第5章 讨论 | 第49-53页 |
| 第6章 结论 | 第53-55页 |
| 参考文献 | 第55-61页 |
| 文献综述 | 第61-73页 |
| 参考文献 | 第69-73页 |
| 硕士期间发表论文 | 第73-75页 |
| 硕士期间参与的课题 | 第75-77页 |
| 资助项目 | 第77-79页 |
| 致谢 | 第79页 |
