| 摘要 | 第1-6页 |
| ABSTRACT | 第6-10页 |
| 第1章 绪论 | 第10-25页 |
| ·蛋白质进化 | 第10-13页 |
| ·蛋白质进化的基本过程 | 第10-11页 |
| ·有限的超二级结构单元重组进化的假设 | 第11-13页 |
| ·结构重复的蛋白质 | 第13-16页 |
| ·(β-α)_8 蛋白质介绍 | 第13-14页 |
| ·(β-α)_8 蛋白质的结构特征 | 第14-16页 |
| ·(β-α)_8 桶蛋白质的进化研究 | 第16-24页 |
| ·趋异进化产生还是趋同进化 | 第16-18页 |
| ·共同祖先的寻找 | 第18-23页 |
| ·从重复结构单元出发的模块寻找 | 第23-24页 |
| ·本文的主要研究内容及意义 | 第24-25页 |
| 第2章 (β-α)_8蛋白质的序列结构模块分析方法 | 第25-43页 |
| ·蛋白质数据集选取 | 第25-26页 |
| ·β桶上残基的结构特征标注 | 第26-27页 |
| ·重复结构片段的拆分 | 第27-29页 |
| ·(βαβ)片段两两结构序列比对 | 第29-32页 |
| ·两两片段结构比对 | 第29-31页 |
| ·基于同源蛋白质序列Profile 的两两序列比对 | 第31-32页 |
| ·多片段结构序列分析 | 第32-36页 |
| ·(βαβ)片段整体结构比对 | 第32页 |
| ·(βα)、(αβ)结构相似性分析 | 第32-34页 |
| ·(βα)、(αβ)序列相似性分析 | 第34-35页 |
| ·筛选结构和序列均相似的(βαβ)片段 | 第35-36页 |
| ·基于图论的蛋白质层次化聚类 | 第36-39页 |
| ·矩阵的无向图表示 | 第36页 |
| ·层次化聚类的步骤 | 第36-37页 |
| ·“聚类有效性”的判定标准 | 第37-38页 |
| ·层次化聚类过程 | 第38-39页 |
| ·层次化聚类结果 | 第39-41页 |
| ·层次化聚类结果 | 第39页 |
| ·聚类结果有效性的验证 | 第39-41页 |
| ·聚类结果分析 | 第41页 |
| ·本章小结 | 第41-43页 |
| 第3章 序列结构模块的结果与分析 | 第43-56页 |
| ·最基础的序列结构模块 | 第43-48页 |
| ·基础序列结构模块的统计结果 | 第43-45页 |
| ·基础模块的序列结构独立性 | 第45-46页 |
| ·基础模块内部的共有功能特征 | 第46-48页 |
| ·基础模块重组得到的结构序列模块 | 第48-50页 |
| ·重组模块概况 | 第48页 |
| ·结构序列模块之间的组合 | 第48-50页 |
| ·重组的结构序列模块的功能分析 | 第50-51页 |
| ·有功能特征的重组模块的分布 | 第50-51页 |
| ·重组模块的功能特征分析 | 第51页 |
| ·与前人工作的异同 | 第51-55页 |
| ·本章小结 | 第55-56页 |
| 第4章 总结与展望 | 第56-59页 |
| ·主要研究内容及结果 | 第56-57页 |
| ·研究创新点及主要贡献 | 第57-58页 |
| ·(β-α)_8 结构序列规律与蛋白质设计展望 | 第58-59页 |
| 参考文献 | 第59-62页 |
| 附录一：本文中所研究的108 个(β-α)_8蛋白质列表 | 第62-65页 |
| 附录二 重组模块的显著共有功能特征统计表 | 第65-67页 |
| 致谢 | 第67-68页 |
