| 英文缩略词表 | 第1-10页 |
| 中文摘要 | 第10-14页 |
| Abstract | 第14-20页 |
| 1 前言 | 第20-21页 |
| 2 实验材料 | 第21-26页 |
| ·实验动物 | 第21页 |
| ·细胞株、菌株及质粒 | 第21-22页 |
| ·抗体 | 第22页 |
| ·主要试剂来源及配制 | 第22-24页 |
| ·引物及 siRNA | 第24-25页 |
| ·实验仪器 | 第25-26页 |
| 3 实验方法 | 第26-38页 |
| ·重组质粒的构建及质粒提取 | 第26-31页 |
| ·引物设计和合成 | 第26-27页 |
| ·PCR 扩增 | 第27页 |
| ·凝胶回收 | 第27-28页 |
| ·酶切 | 第28页 |
| ·连接 | 第28页 |
| ·DH5α感受态细胞的制备 | 第28页 |
| ·质粒转化 | 第28-29页 |
| ·质粒的小量提取 | 第29页 |
| ·重组质粒的鉴定 | 第29-30页 |
| ·质粒的中量提取 | 第30-31页 |
| ·细胞培养及转染 | 第31-32页 |
| ·肿瘤细胞 | 第31页 |
| ·原代胎鼠皮层神经元 | 第31-32页 |
| ·免疫印迹（Immunoblotting，IB） | 第32-33页 |
| ·蛋白样品制备 | 第32页 |
| ·SDS-PAGE 凝胶制备 | 第32-33页 |
| ·上样电泳 | 第33页 |
| ·转膜 | 第33页 |
| ·IB 检测 | 第33页 |
| ·RT-PCR | 第33-35页 |
| ·RNA 提取 | 第33-34页 |
| ·RT 反应 | 第34页 |
| ·PCR 扩增 | 第34-35页 |
| ·免疫共沉淀 | 第35页 |
| ·蛋白质互补实验 | 第35-36页 |
| ·CHX 示踪实验 | 第36页 |
| ·细胞免疫荧光染色 | 第36-37页 |
| ·细胞活力测定(MTT) | 第37页 |
| ·统计学处理 | 第37-38页 |
| 4 结果 | 第38-49页 |
| ·Hrd1 与tau 蛋白之间的相互作用 | 第38-40页 |
| ·免疫共沉淀 | 第38-39页 |
| ·蛋白质片段互补实验 | 第39-40页 |
| ·Hrd1 降低过度表达的tau 蛋白的水平 | 第40-41页 |
| ·Hrd1 降低过度磷酸化tau 的水平 | 第41-42页 |
| ·Hrd1 促进过表达的外源性tau 蛋白的降解 | 第42-43页 |
| ·Hrd1 促进内源性过度磷酸化tau 蛋白降解 | 第43-45页 |
| ·Hrd1-siRNA 的设计和验证 | 第45-46页 |
| ·Hrd1-siRNA 抑制内源性过度磷酸化tau 蛋白的降解 | 第46-47页 |
| ·Hrd1-siRNA 对细胞活力的影响 | 第47-48页 |
| ·原代皮层神经元培养及鉴定 | 第48页 |
| ·Hrd1-shRNA 对原代培养的胎鼠皮层神经元的影响 | 第48-49页 |
| 5 讨论 | 第49-54页 |
| ·tau 蛋白磷酸化与阿尔茨海默病 | 第49-51页 |
| ·Hrd1 与 tau 蛋白之间存在相互作用 | 第51-53页 |
| ·Hrd1 促进过度磷酸化 tau蛋白降解 | 第53-54页 |
| 6 结论 | 第54页 |
| 7 本研究的创新点 | 第54页 |
| 8 参考文献 | 第54-58页 |
| 附录 | 第58-59页 |
| 硕士期间发表的论文 | 第59-60页 |
| 致谢 | 第60-62页 |
| 综述 | 第62-72页 |
| 参考文献 | 第69-72页 |