| 摘要 | 第3-4页 |
| Abstract | 第4-5页 |
| 第一章 绪论 | 第9-15页 |
| 1.1 丝胶蛋白 | 第9-10页 |
| 1.1.1 丝胶蛋白的组成和结构 | 第9页 |
| 1.1.2 丝胶蛋白的生物应用与改性加工 | 第9-10页 |
| 1.1.3 丝胶蛋白的改性 | 第10页 |
| 1.2 漆酶/TEMPO体系 | 第10-12页 |
| 1.2.1 漆酶 | 第10-11页 |
| 1.2.2 漆酶/TEMPO催化机理 | 第11-12页 |
| 1.2.4 漆酶/TEMPO催化体系的研究现状 | 第12页 |
| 1.3 RGD肽 | 第12-13页 |
| 1.3.1 RGD肽的功能及应用 | 第12-13页 |
| 1.4 本课题研究的目的、意义和内容 | 第13-15页 |
| 1.4.1 研究的目的和意义 | 第13-14页 |
| 1.4.2 研究内容 | 第14-15页 |
| 第二章 实验材料、仪器和方法 | 第15-24页 |
| 2.1 实验材料与试剂 | 第15-16页 |
| 2.1.1 实验材料 | 第15页 |
| 2.1.2 实验试剂 | 第15-16页 |
| 2.2 实验仪器 | 第16页 |
| 2.3 实验方法 | 第16-17页 |
| 2.3.1 漆酶/TEMPO体系处理伯羟基模型物 | 第16-17页 |
| 2.3.2 漆酶/TEMPO体系处理酚羟基模型物 | 第17页 |
| 2.3.3 丝胶蛋白溶液的制备和浓缩 | 第17页 |
| 2.3.4 丝胶蛋白膜的制备 | 第17页 |
| 2.3.5 漆酶和TEMPO处理丝胶蛋白溶液 | 第17页 |
| 2.3.6 漆酶和TEMPO催化丝胶蛋白接枝RGD肽 | 第17页 |
| 2.4 测试方法 | 第17-24页 |
| 2.4.1 丝胶溶液浓度的标定 | 第17-18页 |
| 2.4.2 醛基含量的定性及定量分析 | 第18-19页 |
| 2.4.3 羧基含量的定量分析 | 第19-20页 |
| 2.4.4 氨基含量分析（OPA法） | 第20页 |
| 2.4.5 SDS-PAGE电泳 | 第20页 |
| 2.4.6 体积排阻色谱（SEC） | 第20页 |
| 2.4.7 红外光谱分析 | 第20页 |
| 2.4.8 热性能分析 | 第20-21页 |
| 2.4.9 氨基酸分析 | 第21页 |
| 2.4.10 Zeta电位分析 | 第21页 |
| 2.4.11 丝胶膜机械性能分析 | 第21页 |
| 2.4.12 丝胶膜溶失率分析 | 第21页 |
| 2.4.13 丝胶膜抗氧化性分析 | 第21-22页 |
| 2.4.14 扫描电子显微镜（SEM） | 第22页 |
| 2.4.15 丝胶蛋白接枝RGD肽接枝率测定 | 第22-23页 |
| 2.4.16 细胞毒理性及细胞粘附效果分析 | 第23-24页 |
| 第三章 漆酶/TEMPO体系对羟基模型物、丝胶的催化机制 | 第24-32页 |
| 3.1 漆酶/TEMPO体系催化伯羟基模型物反应可行性 | 第24-26页 |
| 3.1.1 漆酶和TEMPO对L-丝氨酸酶促反应的影响 | 第24-25页 |
| 3.1.2 漆酶/TEMPO酶促L-丝氨酸的氧化产物分析 | 第25-26页 |
| 3.2 漆酶/TEMPO体系催化酚羟基模型物反应可行性 | 第26-28页 |
| 3.2.1 漆酶和TEMPO酶促对羟基苯乙酰胺反应的影响 | 第26-27页 |
| 3.2.2 漆酶/TEMPO酶促对羟基苯乙酰胺的氧化产物分析 | 第27-28页 |
| 3.3 漆酶/TEMPO体系催化丝胶蛋白 | 第28-31页 |
| 3.3.1 漆酶/TEMPO体系对丝胶蛋白酶促氧化产物分析 | 第28-29页 |
| 3.3.2 漆酶和TEMPO对丝胶蛋白酶促氧化效果分析 | 第29-30页 |
| 3.3.3 漆酶和TEMPO对丝胶蛋白酶促氧化产物氨基酸分析 | 第30-31页 |
| 3.4 本章小结 | 第31-32页 |
| 第四章 酶促丝胶蛋白交联机制及膜材料特性 | 第32-52页 |
| 4.1 丝胶蛋白酶促交联的反应机制 | 第32-44页 |
| 4.1.1 漆酶/TEMPO体系对丝胶蛋白分子量的影响 | 第32-34页 |
| 4.1.2 不同条件下漆酶TEMPO对丝胶蛋白的交联效果 | 第34-37页 |
| 4.1.3 漆酶/TEMPO对丝胶膜材料溶失率和力学性能的影响 | 第37-38页 |
| 4.1.4 酶促反应条件对丝胶膜材料溶失率和力学性能的影响 | 第38-44页 |
| 4.2 丝胶蛋白交联后制备膜材料及其性能研究 | 第44-51页 |
| 4.2.1 丝胶交联膜的分子结构 | 第44-45页 |
| 4.2.2 丝胶交联膜的热稳定性 | 第45-46页 |
| 4.2.3 丝胶交联膜的Zeta电位 | 第46-47页 |
| 4.2.4 丝胶交联膜的抗氧化性分析 | 第47-48页 |
| 4.2.5 丝胶交联膜的表观形态 | 第48-50页 |
| 4.2.6 丝胶交联膜的细胞毒理性测试 | 第50-51页 |
| 4.3 本章小结 | 第51-52页 |
| 第五章 酶促接枝RGD肽对丝胶膜细胞增殖和粘附的影响 | 第52-60页 |
| 5.1 丝胶蛋白上RGD肽接枝效果评价 | 第52-55页 |
| 5.1.1 RGD肽荧光强度标准曲线制作 | 第52-54页 |
| 5.1.2 丝胶接枝RGD肽的接枝效果评价 | 第54-55页 |
| 5.2 接枝RGD肽的丝胶蛋白膜的氨基酸分析 | 第55-56页 |
| 5.3 酶促接枝RGD肽对丝胶蛋白膜分子结构的影响 | 第56-57页 |
| 5.4 RGD肽在丝胶膜的细胞增殖效果分析 | 第57-58页 |
| 5.5 RGD肽在丝胶膜的细胞粘附效果分析 | 第58-59页 |
| 5.6 本章小结 | 第59-60页 |
| 第六章 主要结论 | 第60-61页 |
| 致谢 | 第61-62页 |
| 参考文献 | 第62-66页 |
| 附录：作者在攻读硕士学位期间发表的论文 | 第66页 |
