| 摘要 | 第1-5页 |
| Abstract | 第5-7页 |
| 目录 | 第7-9页 |
| 缩写表 | 第9-10页 |
| 第1章 前言 | 第10-21页 |
| ·几丁质与几丁质酶 | 第10-12页 |
| ·几丁质的结构与性质 | 第10页 |
| ·几丁质酶的分类 | 第10-11页 |
| ·几丁质酶的结构 | 第11-12页 |
| ·固定化酶 | 第12-14页 |
| ·固定化酶概述 | 第12页 |
| ·固定化酶的制备方法 | 第12-14页 |
| ·几种糖苷酶的介绍 | 第14-17页 |
| ·木聚糖酶 | 第14-15页 |
| ·木糖苷酶和阿拉伯糖苷酶 | 第15-16页 |
| ·葡萄糖苷酶 | 第16-17页 |
| ·研究背景与研究内容 | 第17-21页 |
| ·几丁质结合域的研究背景 | 第17页 |
| ·几丁质结合域在固定化酶上的应用 | 第17-18页 |
| ·本实验组研究背景 | 第18-19页 |
| ·研究内容 | 第19-21页 |
| 第2章 材料和方法 | 第21-44页 |
| ·材料 | 第21-23页 |
| ·菌种与质粒 | 第21页 |
| ·培养基 | 第21页 |
| ·主要试剂及其来源 | 第21-22页 |
| ·主要仪器设备及其来源 | 第22-23页 |
| ·方法 | 第23-44页 |
| ·感受态细胞的制备 | 第23页 |
| ·电转化 | 第23-24页 |
| ·基因操作 | 第24页 |
| ·聚丙烯酰胺凝胶电泳 | 第24页 |
| ·蛋白质浓度的测定 | 第24-26页 |
| ·Ni-NTA Agarose亲和层析纯化 | 第26页 |
| ·DEAE Sepharose Fast Flow阴离子交换层析 | 第26-27页 |
| ·木糖苷酶/阿拉伯糖苷酶和木聚糖酶活性测定 | 第27-29页 |
| ·薄层层析(TLC) | 第29页 |
| ·DNS法检测还原糖 | 第29-30页 |
| ·胶状几丁质的制备 | 第30页 |
| ·Tt-ChBD性质的初步研究 | 第30-35页 |
| ·Tt-ChBD在酶固定化中的应用 | 第35-38页 |
| ·带Tt-ChBD的融合酶降解木聚糖实验 | 第38-44页 |
| 第3章 结果 | 第44-66页 |
| ·Tt-ChBD性质的初步研究 | 第44-50页 |
| ·重组质粒pHsh-Tt(Bc)-ChBD的构建与验证 | 第44页 |
| ·重组质粒pHsh-xar-L-Tt(Bc)-ChBD的构建 | 第44-45页 |
| ·重组酶XC/XBC的纯化 | 第45页 |
| ·不同载体介质的吸附率比较 | 第45-46页 |
| ·游离酶与固定化酶XC热稳定性 | 第46-47页 |
| ·XC与XBC结合性质比较 | 第47-50页 |
| ·Tt-ChBD在酶固定化中的应用 | 第50-56页 |
| ·固定化酶XC制备木糖的研究 | 第50-52页 |
| ·固定化酶Tm-BglA-Tt-ChBD水解乳糖的研究 | 第52-54页 |
| ·固定化酶Te-BglA-Tt-ChBD连续制备乳寡糖的研究 | 第54-56页 |
| ·带Tt-ChBD的融合酶降解木聚糖实验 | 第56-66页 |
| ·带Tt-ChBD融合酶重组质粒的构建 | 第56-58页 |
| ·融合酶的酶学性质分析 | 第58-63页 |
| ·固定化融合酶连续水解木聚糖实验 | 第63-66页 |
| 第4章 讨论 | 第66-71页 |
| ·Tt-ChBD性质的初步研究 | 第66-68页 |
| ·Tt-ChBD在酶固定化中的应用 | 第68-69页 |
| ·带Tt-ChBD的融合酶降解木聚糖实验 | 第69-71页 |
| 主要结论 | 第71-72页 |
| 创新点 | 第72-73页 |
| 参考文献 | 第73-81页 |
| 致谢 | 第81页 |
