| 摘要 | 第6-8页 |
| Abstract | 第8-9页 |
| 1. 前言 | 第12-20页 |
| 1.1 烯醇化酶 | 第12-14页 |
| 1.1.1 烯醇化酶的功能与类别 | 第12-13页 |
| 1.1.2 烯醇化酶的空间结构 | 第13-14页 |
| 1.2 α-烯醇化酶的研究进展 | 第14-17页 |
| 1.2.1 α-烯醇化酶可作为纤维蛋白溶酶原受体参与纤溶过程 | 第14-15页 |
| 1.2.2 α-烯醇化酶作为肿瘤相关标志物与c-myc启动子结合蛋白 | 第15-16页 |
| 1.2.3 α-烯醇化酶对肌发生和肌肉再生的作用 | 第16页 |
| 1.2.4 α-烯醇化酶与自身免疫病的关系 | 第16-17页 |
| 1.3 单克隆抗体 | 第17-19页 |
| 1.3.1 杂交瘤技术简介 | 第17页 |
| 1.3.2 单克隆抗体技术原理 | 第17-19页 |
| 1.3.3 单克隆抗体的应用 | 第19页 |
| 1.5 本文研究内容、目的与意义 | 第19-20页 |
| 2. 实验材料和方法 | 第20-28页 |
| 2.1 实验材料 | 第20-21页 |
| 2.1.1 DNA与质粒等 | 第20页 |
| 2.1.2 试剂、仪器 | 第20-21页 |
| 2.2 实验方法 | 第21-28页 |
| 2.2.1 α-烯醇化酶目的基因的获得 | 第21页 |
| 2.2.2 α-烯醇化酶的克隆载体和原核载体的构建及检测 | 第21-22页 |
| 2.2.3 重组蛋白的原核表达以及表达产物的SDS-PAGE分析 | 第22页 |
| 2.2.4 免疫小鼠及效价检测 | 第22-23页 |
| 2.2.5 骨髓瘤细胞、脾细胞的获取饲养细胞的制备 | 第23-24页 |
| 2.2.6 细胞融合 | 第24-25页 |
| 2.2.7 阳性克隆的筛选 | 第25页 |
| 2.2.8 克隆化培养(有限稀释法) | 第25页 |
| 2.2.9 免疫荧光技术、免疫组化技术检测抗体 | 第25-27页 |
| 2.2.10 噬菌体随机十二肽库对所获抗体表位筛选 | 第27-28页 |
| 3. 实验结果与分析 | 第28-39页 |
| 3.1 人α-烯醇化酶基因的克隆与表达 | 第28-31页 |
| 3.1.1 人α-烯醇化酶基因的克隆与表达 | 第28-31页 |
| 3.2 单克隆抗体的制备 | 第31-34页 |
| 3.2.1 间接ELISA测定血清中抗体效价 | 第31-32页 |
| 3.2.2 单克隆抗体的制备 | 第32-33页 |
| 3.2.3 单克隆抗体的筛选及性质鉴定 | 第33-34页 |
| 3.3 单克隆抗体的应用 | 第34-37页 |
| 3.3.1 免疫荧光技术检测单克隆抗体 | 第34-36页 |
| 3.3.2 免疫组化技术检测单克隆抗体 | 第36-37页 |
| 3.4 噬菌体随机十二肽展示技术对所获抗体6B2抗原表位的筛选 | 第37-39页 |
| 3.4.1 噬菌体随机十二肽库对6B2抗体的淘选与测序 | 第37页 |
| 3.4.2 抗原表位预测分析 | 第37-39页 |
| 4. 讨论 | 第39-41页 |
| 5. 小结 | 第41-42页 |
| 参考文献 | 第42-48页 |
| 攻读硕士学位期间发表的学术论文 | 第48页 |
| 衷心感谢以下基金资助 | 第48-49页 |
| 致谢 | 第49页 |
