| 摘要 | 第1-13页 |
| Abstract | 第13-18页 |
| 符号说明 | 第18-19页 |
| Ⅰ 研究背景 | 第19-48页 |
| ·纤维素与纤维 | 第20-24页 |
| ·纤维素基本结构 | 第20-22页 |
| ·描述纤维素的参数 | 第22-24页 |
| ·植物细胞壁 | 第24-26页 |
| ·植物细胞壁中的纤维素 | 第24-25页 |
| ·半纤维素 | 第25页 |
| ·木素及其它组分 | 第25-26页 |
| ·纤维素降解生物 | 第26-28页 |
| ·纤维素降解真菌 | 第26-27页 |
| ·纤维素降解细菌 | 第27页 |
| ·纤维素降解放线菌 | 第27页 |
| ·纤维素降解微生物的分离方法 | 第27-28页 |
| ·不可培养的纤维素分解菌 | 第28页 |
| ·糖苷水解酶 | 第28-30页 |
| ·糖苷水解酶水解机制 | 第29-30页 |
| ·糖苷水解酶家族 | 第30页 |
| ·糖苷水解酶的命名 | 第30页 |
| ·纤维素酶系统 | 第30-34页 |
| ·纤维素酶种类 | 第31页 |
| ·复合纤维素酶和非复合纤维素酶 | 第31-32页 |
| ·纤维素酶的结构 | 第32-33页 |
| ·模式微生物T.reesei的纤维素酶系 | 第33页 |
| ·纤维素酶分离纯化 | 第33-34页 |
| ·纤维素酶研究中的底物 | 第34-38页 |
| ·可溶性底物 | 第34-35页 |
| ·不溶性底物 | 第35-37页 |
| ·活力测定 | 第37-38页 |
| ·纤维素的酶解 | 第38-44页 |
| ·酶解过程 | 第38-39页 |
| ·纤维素酶之间的协同 | 第39-40页 |
| ·酶对纤维素的吸附 | 第40-41页 |
| ·酶解速度方程 | 第41-42页 |
| ·影响酶解的因素 | 第42-43页 |
| ·pH对酶解的影响 | 第43-44页 |
| ·纤维素酶的分子生物学 | 第44-46页 |
| ·纤维素酶的合成 | 第44页 |
| ·纤维素酶的异源表达 | 第44-45页 |
| ·纤维素酶的改造 | 第45-46页 |
| ·蛋白质组学与宏蛋白质组学 | 第46-48页 |
| Ⅱ 论文设计 | 第48-50页 |
| ·主要研究内容 | 第48页 |
| ·可行性分析 | 第48页 |
| ·预期得到的结果 | 第48-50页 |
| Ⅲ Aspergillus fumigatus Y05的分离及鉴定 | 第50-61页 |
| ·材料与方法 | 第51-53页 |
| ·培养基 | 第51页 |
| ·试剂与仪器 | 第51页 |
| ·质粒 | 第51页 |
| ·引物 | 第51-52页 |
| ·纤维素降解真菌的筛选 | 第52页 |
| ·菌落形态及孢子形态观察 | 第52页 |
| ·18S rDNA鉴定 | 第52-53页 |
| ·结果与讨论 | 第53-59页 |
| ·样品采集 | 第53-54页 |
| ·菌株筛选 | 第54-55页 |
| ·菌落形态及孢子形态 | 第55-57页 |
| ·18S rDNA鉴定 | 第57-59页 |
| ·结论 | 第59-61页 |
| Ⅳ 烟曲霉纤维素酶的性质 | 第61-75页 |
| ·材料和方法 | 第61-64页 |
| ·菌种 | 第61-62页 |
| ·培养基 | 第62页 |
| ·实验材料及试剂 | 第62页 |
| ·酶活测定方法 | 第62-63页 |
| ·粗酶制备 | 第63页 |
| ·粗酶浓缩 | 第63页 |
| ·酶学性质测定 | 第63-64页 |
| ·蛋白测定 | 第64页 |
| ·结果与讨论 | 第64-73页 |
| ·不同碳源条件下产内切纤维素酶分析 | 第64-65页 |
| ·固体培养条件下产酶能力与拟康氏木霉S-38的比较 | 第65-66页 |
| ·不同培养温度产酶特点 | 第66-67页 |
| ·粗酶液对可溶底物的最适pH和最适温度以及温度稳定性 | 第67-69页 |
| ·粗酶液对不溶性底物的最适pH和最适温度 | 第69-71页 |
| ·乳酸对粗酶液内切酶活力的影响 | 第71-72页 |
| ·乳酸对烟曲霉液体生长的影响 | 第72-73页 |
| ·结论 | 第73-75页 |
| Ⅴ 内切纤维素酶分离纯化 | 第75-93页 |
| ·材料与方法 | 第75-78页 |
| ·菌株 | 第75页 |
| ·材料 | 第75页 |
| ·酶分离实验方法 | 第75-77页 |
| ·蛋白相关实验方法 | 第77页 |
| ·EG25同源模建 | 第77-78页 |
| ·结果与讨论 | 第78-91页 |
| ·阴离子交换层析 | 第78页 |
| ·分子筛层析 | 第78-80页 |
| ·内切纤维素酶性质研究 | 第80-83页 |
| ·EG25鉴定 | 第83-85页 |
| ·EG25基本信息 | 第85-86页 |
| ·EG25氨基酸组成 | 第86-87页 |
| ·EG25同源模建 | 第87-88页 |
| ·耐酸可能机制 | 第88-91页 |
| ·结论 | 第91-93页 |
| Ⅵ 烟曲霉蛋白质组学研究 | 第93-109页 |
| ·材料与方法 | 第94-98页 |
| ·菌株 | 第94页 |
| ·仪器及试剂 | 第94-95页 |
| ·试剂配制 | 第95-96页 |
| ·样品制备 | 第96页 |
| ·双向电泳操作流程 | 第96-98页 |
| ·MOLDI-TOF-MS | 第98页 |
| ·结果与讨论 | 第98-107页 |
| ·蛋白提取 | 第98-99页 |
| ·2D电泳结果 | 第99页 |
| ·质谱分析 | 第99-103页 |
| ·活性染色结果 | 第103-107页 |
| ·结论 | 第107-109页 |
| Ⅶ 天然腐败青贮的纤维素酶分离 | 第109-119页 |
| ·材料与方法 | 第109-111页 |
| ·实验材料 | 第109-110页 |
| ·主要仪器与试剂 | 第110页 |
| ·酶活测定方法 | 第110页 |
| ·粗酶制备 | 第110页 |
| ·酶学性质测定 | 第110页 |
| ·粗酶浓缩和除色素方法 | 第110页 |
| ·酶分离纯化 | 第110-111页 |
| ·电泳 | 第111页 |
| ·MOLDI TOF MS | 第111页 |
| ·结果与讨论 | 第111-117页 |
| ·粗酶制备 | 第111页 |
| ·粗酶性质 | 第111-113页 |
| ·粗酶浓缩除色素 | 第113页 |
| ·活性电泳 | 第113-114页 |
| ·纤维素酶分离 | 第114-116页 |
| ·HPLC法分离CI | 第116-117页 |
| ·结论 | 第117-119页 |
| Ⅷ 然生境纤维素酶宏蛋白质组学分析方法的建立 | 第119-128页 |
| ·材料与方法 | 第121-122页 |
| ·实验材料 | 第121页 |
| ·仪器及试剂 | 第121页 |
| ·试剂配制 | 第121页 |
| ·1D电泳及活性电泳 | 第121页 |
| ·向电泳样品纯化方法 | 第121-122页 |
| ·双向电泳操作及质谱 | 第122页 |
| ·结果与讨论 | 第122-125页 |
| ·样品纯化 | 第122-123页 |
| ·双向电泳 | 第123-124页 |
| ·活性染色 | 第124-125页 |
| ·MOLDI TOF MS | 第125页 |
| ·总结 | 第125-128页 |
| 全文总结 | 第128-129页 |
| 参考文献 | 第129-146页 |
| 致谢 | 第146-147页 |
| 发表论文 | 第147-178页 |
| 学位论文评阅及答辩情况表 | 第178页 |
