| 1 引言 | 第1-13页 |
| ·GST研究进展 | 第9-10页 |
| ·GST的概述 | 第9页 |
| ·GST在分子生物学中的应用 | 第9-10页 |
| ·单克隆抗体研究进展 | 第10页 |
| ·禽流感病毒HA蛋白 | 第10页 |
| ·禽流感抗体检测方法的研究概况 | 第10-11页 |
| ·本研究的目的和意义 | 第11-12页 |
| ·研究内容与技术路线 | 第12页 |
| ·研究目标 | 第12-13页 |
| 2 实验材料 | 第13-17页 |
| ·试剂 | 第13-15页 |
| ·动物和细胞 | 第15页 |
| ·仪器 | 第15-16页 |
| ·质粒及阳性血清 | 第16-17页 |
| 3 试验方法 | 第17-26页 |
| ·GST蛋白的表达及纯化 | 第17页 |
| ·GST单克隆抗体的制备 | 第17-23页 |
| ·免疫小鼠 | 第17页 |
| ·ELISA抗原最适包被浓度的确定 | 第17-18页 |
| ·血清效价的测定 | 第18页 |
| ·杂交瘤细胞株的建立 | 第18-21页 |
| ·腹水型单克隆抗体制备及纯化 | 第21-22页 |
| ·单克隆抗体特性的鉴定 | 第22-23页 |
| ·GST单克隆抗体的Western-Blot检测 | 第23页 |
| ·GST—HA1融合蛋白的表达 | 第23-24页 |
| ·基因工程重组菌的诱导表达 | 第23页 |
| ·菌体的超声裂解 | 第23-24页 |
| ·GST—HA1融合蛋白的Western-Blot检测 | 第24页 |
| ·双夹心ELISA方法的建立 | 第24-26页 |
| ·GST单抗和GST—HA1抗原包被浓度的确定 | 第24页 |
| ·血清样品的检测 | 第24页 |
| ·与其他血清的交叉反应 | 第24-25页 |
| ·双夹心ELISA的稳定性 | 第25-26页 |
| 4 结果与分析 | 第26-35页 |
| ·GST蛋白的表达和纯化 | 第26页 |
| ·GST单克隆抗体的制备 | 第26-32页 |
| ·ELISA抗原最适包被浓度的确定 | 第26-27页 |
| ·小鼠血清效价的检测 | 第27页 |
| ·融合细胞的筛选及克隆 | 第27页 |
| ·杂交瘤细胞株的建立 | 第27-28页 |
| ·腹水的收集 | 第28-29页 |
| ·单克隆抗体的纯化(辛酸—硫酸铵法) | 第29-30页 |
| ·纯化后单克隆抗体的浓度 | 第30页 |
| ·单克隆抗体效价的测定 | 第30页 |
| ·单克隆抗体亚类的鉴定 | 第30页 |
| ·单克隆抗体分子量测定 | 第30-31页 |
| ·单克隆抗体的免疫印迹 | 第31-32页 |
| ·GST—HA1融合蛋白的表达 | 第32-33页 |
| ·GST—HA1融合蛋白的电泳分析 | 第32页 |
| ·GST—HA1融合蛋白免疫印迹 | 第32-33页 |
| ·双夹心ELISA方法的初步建立 | 第33-35页 |
| ·GST单克隆抗体及GST—HA1抗原浓度的确定 | 第33页 |
| ·血清样品的检测 | 第33-34页 |
| ·与其他血清的交叉反应 | 第34页 |
| ·双夹心ELISA的稳定性 | 第34-35页 |
| 5 讨论 | 第35-39页 |
| ·单克隆抗体的制备 | 第35-36页 |
| ·骨髓瘤细胞系的选择 | 第35页 |
| ·细胞融合及筛选 | 第35页 |
| ·单克隆抗体的纯化 | 第35-36页 |
| ·GST单克隆抗体的应用前景 | 第36页 |
| ·GST—HA1融合蛋白的表达 | 第36页 |
| ·双夹心ELISA检测方法的初步建立 | 第36-37页 |
| ·关于ELISA的操作 | 第37-39页 |
| ·ELISA中血清样品的稀释 | 第37-38页 |
| ·ELISA操作中的注意事项 | 第38-39页 |
| 6 结论 | 第39-40页 |
| 参考文献 | 第40-44页 |
| 在读期间发表的学术论文 | 第44-45页 |
| 作者简历 | 第45-46页 |
| 致谢 | 第46-47页 |
| 吉林畜牧兽医 | 第47-51页 |