| 摘要 | 第1-8页 |
| ABSTRACT | 第8-11页 |
| 第一章 绪论 | 第11-21页 |
| ·研究背景、目的及意义 | 第11-13页 |
| ·国内外研究现状 | 第13-21页 |
| ·单抗技术研究现状 | 第13-14页 |
| ·单抗的临床应用 | 第14-17页 |
| ·口蹄疫病毒单克隆抗体研究现状 | 第17-20页 |
| ·我国目前单克隆抗体前景与面临的问题 | 第20-21页 |
| 第二章 口蹄疫病毒3B 非结构蛋白单克隆抗体的制备与鉴定 | 第21-44页 |
| ·材料 | 第21-23页 |
| ·实验动物 | 第21页 |
| ·骨髓瘤细胞 | 第21页 |
| ·相关试剂与耗材 | 第21-22页 |
| ·主要仪器 | 第22-23页 |
| ·方法 | 第23-34页 |
| ·抗原的制备 | 第23-26页 |
| ·筛选方法的建立 | 第26-27页 |
| ·小鼠免疫及效价测定 | 第27页 |
| ·融合 | 第27-29页 |
| ·ELISA 筛选 | 第29页 |
| ·亚克隆 | 第29-30页 |
| ·制备腹水 | 第30页 |
| ·腹水抗体纯化 | 第30-31页 |
| ·单克隆抗体的鉴定 | 第31-33页 |
| ·杂交瘤细胞株的鉴定 | 第33-34页 |
| ·结果 | 第34-40页 |
| ·3B 蛋白的表达、纯化与鉴定 | 第34页 |
| ·最适抗原包被浓度和酶标二抗工作浓度的确定 | 第34-35页 |
| ·免疫小鼠抗体效价 | 第35页 |
| ·细胞融合结果及亚克隆 | 第35-36页 |
| ·6 株腹水单抗制备及抗体纯化结果 | 第36页 |
| ·单克隆抗体鉴定 | 第36-40页 |
| ·小结与讨论 | 第40-44页 |
| ·抗原的制备 | 第40-41页 |
| ·小鼠免疫 | 第41页 |
| ·建立筛选方法 | 第41-42页 |
| ·细胞融合和筛选 | 第42-43页 |
| ·阳性克隆的筛选 | 第43页 |
| ·杂交瘤细胞株的鉴定 | 第43-44页 |
| 第三章 利用单抗定量检测病毒培养液样品中3B 蛋白方法的建立 | 第44-55页 |
| ·材料 | 第44-45页 |
| ·病毒培养液与BHK-21 细胞培养上清 | 第44页 |
| ·单克隆抗体 | 第44页 |
| ·检测用抗原 | 第44-45页 |
| ·相关试剂与溶液 | 第45页 |
| ·主要仪器 | 第45页 |
| ·方法 | 第45-48页 |
| ·检测 3B 含量的单抗液相阻断 ELISA 方法的建立 | 第45-47页 |
| ·病毒液样品灭活处理 | 第47页 |
| ·亲和层析方法结合病毒培养液中的38 蛋白 | 第47-48页 |
| ·鉴定洗脱下来的38 蛋白 | 第48页 |
| ·液相阻断 ELISA 方法的操作步骤 | 第48页 |
| ·方法的敏感性与特异性鉴定 | 第48页 |
| ·结果 | 第48-53页 |
| ·ELISA 方法建立的条件 | 第48-50页 |
| ·阻断ELISA 测定MAb 对不同浓度38 蛋白标准品的抑制效价 | 第50-51页 |
| ·曲线的拟合以及推导回归方程 | 第51-52页 |
| ·偶联单克隆抗体的结果 | 第52页 |
| ·鉴定洗脱下来的38 蛋白的结果 | 第52页 |
| ·方法的敏感性与特异性鉴定结果 | 第52-53页 |
| ·小结与讨论 | 第53-55页 |
| ·ELISA 方法的建立 | 第53页 |
| ·检测结果 | 第53-54页 |
| ·检测方法的评价 | 第54-55页 |
| 第四章 全文结论 | 第55-56页 |
| 参考文献 | 第56-61页 |
| 致谢 | 第61-62页 |
| 作者简介 | 第62-63页 |
| 导师简介 | 第63页 |
