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狭鳕鱼皮胶原蛋白结构和物理特性的研究

摘要第1-7页
Abstract第7-17页
文献综述第17-42页
 1 胶原蛋白的研究进展第17-34页
   ·胶原蛋白的提取分离第17-20页
     ·酸提取法第17-18页
     ·碱提取法第18页
     ·酶解提取法第18-19页
     ·中性盐提取法第19页
     ·热水提取法第19页
     ·胶原蛋白的分离纯化第19-20页
   ·胶原蛋白的类型第20-22页
   ·胶原蛋白的结构第22-24页
   ·胶原蛋白的物理性质第24-30页
     ·胶原蛋白的氨基酸组成和热稳定性第24-25页
     ·胶原蛋白的聚集特性第25-29页
     ·胶原蛋白的凝胶特性第29-30页
   ·胶原蛋白的应用第30-34页
     ·胶原蛋白在食品上的应用第30-31页
     ·胶原蛋白在化妆品领域的应用第31-32页
     ·胶原蛋白在医学上的应用第32-34页
 2 水产胶原蛋白的研究进展第34-41页
   ·水产胶原蛋白的类型及亚基组成第35-36页
   ·水产胶原蛋白的氨基酸组成特点和热稳定性第36-37页
   ·水产胶原蛋白的肽谱分析第37-39页
   ·水产胶原蛋白聚集特性的研究第39页
   ·水产胶原蛋白凝胶性的研究第39-40页
   ·水产胶原蛋白的其它物理性质第40-41页
 3 论文的立题依据和研究内容第41-42页
第一章 狭鳕鱼皮胶原纤维的分布和形态第42-48页
 1 引言第42页
 2 实验材料和仪器第42-43页
 3 实验方法第43-45页
   ·狭鳕鱼皮基本成分的测定第43-44页
   ·狭鳕鱼皮中胶原纤维的分布第44-45页
   ·狭鳕鱼皮中胶原纤维的形态第45页
 4 结果与讨论第45-47页
   ·狭鳕鱼皮基本成分的分析第45页
   ·狭鳕鱼皮中胶原纤维的分布第45-46页
   ·狭鳕鱼皮中胶原纤维的形态第46-47页
 5 结论第47-48页
第二章 狭鳕鱼皮胶原蛋白提取和基本特性的研究第48-59页
 1 引言第48页
 2 实验材料和仪器第48-49页
 3 实验方法第49-52页
   ·狭鳕鱼皮胶原蛋白的提取第49页
   ·胶原蛋白的紫外光谱第49-50页
   ·胶原蛋白的氨基酸组成第50页
   ·胶原蛋白SDS-PAGE 电泳第50页
   ·傅立叶变换红外光谱(FTIR)分析第50页
   ·胶原蛋白粘度测定第50页
   ·胶原蛋白热收缩温度的测定第50-52页
 4 结果与讨论第52-58页
   ·胶原蛋白的紫外光谱分析第52-53页
   ·胶原蛋白的氨基酸组成第53-54页
   ·胶原蛋白SDS-PAGE 电泳第54-55页
   ·胶原蛋白的傅立叶红外光谱分析第55-56页
   ·胶原蛋白的热稳定性第56-58页
 5 结论第58-59页
第三章 狭鳕鱼皮胶原蛋白的进一步纯化和结构研究第59-69页
 1 引言第59页
 2 实验材料和仪器第59-60页
 3 实验方法第60-62页
   ·DEAE-52 纤维素柱层析第60页
   ·Sephacryl S-300 HR 凝胶柱层析第60-61页
   ·高效液相色谱第61页
   ·扫描电镜第61页
   ·X-射线衍射第61页
   ·肽质量指纹图谱第61-62页
 4 结果与讨论第62-67页
   ·DEAE-52 纤维素柱层析第62-63页
   ·Sephacryl S-300 HR 凝胶柱层析第63-64页
   ·胶原蛋白的形态第64-65页
   ·X-射线衍射第65-66页
   ·肽质量指纹图谱第66-67页
 5 结论第67-69页
第四章 狭鳕鱼皮胶原蛋白的流变性与功能特性第69-77页
 1 引言第69页
 2 实验材料和仪器第69-70页
 3 实验方法第70-71页
   ·胶原蛋白溶液流变学特性第70页
   ·胶原蛋白的吸水性第70页
   ·胶原蛋白的吸油性第70页
   ·pH 和离子强度对胶原蛋白溶解性的影响第70-71页
   ·乳化性和乳化稳定性第71页
 4 结果与讨论第71-76页
   ·胶原蛋白溶液的流变性第71-74页
   ·胶原蛋白的吸水性和吸油性第74页
   ·胶原蛋白的溶解性第74-76页
   ·胶原蛋白的乳化性第76页
 5 结论第76-77页
第五章 芘荧光探针法研究狭鳕鱼皮胶原蛋白的聚集和凝胶特性第77-102页
 第一节 狭鳕鱼皮胶原蛋白聚集特性影响因素的研究第77-84页
  1 引言第77-78页
  2 实验材料和仪器第78页
  3 实验方法第78页
   ·胶原蛋白聚集条件第78页
   ·胶原蛋白的聚集动力学第78页
  4 结果与讨论第78-82页
   ·胶原蛋白溶液的紫外光谱特征第78-79页
   ·胶原蛋白的聚集动力学曲线第79-80页
   ·质量浓度对胶原蛋白聚集特性的影响第80-81页
   ·pH 对胶原蛋白聚集特性的影响第81-82页
   ·离子强度对胶原蛋白聚集特性的影响第82页
  5 结论第82-84页
 第二节 芘荧光探针法研究狭鳕鱼皮胶原蛋白临界聚集质量浓度和聚集数第84-95页
  1 引言第84-85页
  2 实验材料和仪器第85页
  3 实验方法第85-86页
   ·胶原蛋白聚集条件第85-86页
   ·芘荧光光谱的测定第86页
   ·胶原蛋白的聚集动力学第86页
  4 荧光探针法研究胶束的聚集数第86-87页
  5 结果与讨论第87-94页
   ·芘的发射光谱第87-88页
   ·芘荧光与胶原蛋白内源荧光的关系第88-89页
   ·芘荧光探针在胶原蛋白-磷酸缓冲液体系中的特性第89-90页
   ·胶原蛋白的临界聚集质量浓度的确定第90-91页
   ·胶原蛋白的临界聚集质量浓度的确认第91-93页
   ·胶原蛋白聚集数的确定第93-94页
  6 结论第94-95页
 第三节 芘荧光探针法研究狭鳕鱼皮明胶的凝胶特性第95-102页
  1 引言第95页
  2 实验材料和仪器第95-96页
  3 实验方法第96-97页
   ·明胶的提取第96页
   ·凝胶的流变性第96页
   ·芘荧光光谱的测定第96-97页
  4 结果与讨论第97-101页
   ·明胶溶胶-凝胶转变的流变性第97页
   ·芘荧光探针浓度的确定第97-100页
   ·芘荧光探针研究明胶的溶胶-凝胶转变第100-101页
  5 结论第101-102页
第六章 多酚对狭鳕鱼皮明胶的凝胶特性的影响第102-123页
 第一节 多酚对狭鳕鱼皮明胶的凝胶特性的影响第102-115页
  1 引言第102-103页
  2 实验材料和仪器第103页
  3 实验方法第103-105页
   ·多酚交联凝胶的制备第103-104页
   ·凝胶强度的测定第104页
   ·流变学特性第104页
   ·凝胶的热稳定性第104页
   ·凝胶的结构第104-105页
   ·X-射线衍射分析第105页
   ·傅立叶变换红外光谱第105页
  4 结果与讨论第105-114页
   ·凝胶强度第105-106页
   ·凝胶的流变学特性第106-108页
   ·凝胶的热稳定性第108-109页
   ·凝胶的结构第109-111页
   ·凝胶的X-射线衍射第111-113页
   ·凝胶的傅立叶变换红外光谱第113-114页
  5 结论第114-115页
 第二节 狭鳕鱼皮明胶-多酚交联水凝胶的溶胀性及其水的状态第115-123页
  1 引言第115页
  2 实验材料和仪器第115页
  3 实验方法第115-116页
   ·水凝胶的制备第115页
   ·溶胀率的测定第115-116页
   ·DSC 分析水凝胶中水的状态第116页
  4 结果与讨论第116-122页
   ·水凝胶的溶胀动力学第116-120页
   ·通过 DSC 分析水凝胶中水的状态第120-122页
  5 结论第122-123页
论文结论第123-126页
本论文创新点第126-127页
参考文献第127-143页
个人简历第143页
攻读博士学位期间发表论文第143-144页
致谢第144页

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