| 摘要 | 第1-4页 |
| Abstract | 第4-8页 |
| 文献综述 | 第8-22页 |
| 1 简介β-乳球蛋白 | 第8-12页 |
| ·β-乳球蛋白的结构 | 第8-10页 |
| ·β-乳球蛋白的特性与应用 | 第10页 |
| ·β-乳球蛋白的分离及应用 | 第10-12页 |
| 2 β-乳球蛋白在加工中的变化 | 第12-18页 |
| ·生化改性 | 第13-16页 |
| ·物理改性 | 第16-18页 |
| 3 蛋白质及小肽的检测 | 第18-22页 |
| ·蛋白质的常规检测方法 | 第18页 |
| ·凝胶电泳法 | 第18-20页 |
| ·高效液相色谱法及其联用技术 | 第20页 |
| ·质谱法(MS)及其联用技术 | 第20-22页 |
| 引言 | 第22-23页 |
| 1. 材料与方法 | 第23-29页 |
| ·材料与仪器 | 第23-24页 |
| ·材料 | 第23页 |
| ·主要仪器 | 第23-24页 |
| ·试验时间地点 | 第24页 |
| ·试验设计与试验方法 | 第24-29页 |
| ·Tricine-SDS-PAGE 平台的建立优化 | 第24-26页 |
| ·双酶水解的参数确定 | 第26-28页 |
| ·热处理与双酶解连用 | 第28-29页 |
| 2 结果与分析 | 第29-42页 |
| ·Tricine-SDS-PAGE 平台的建立优化 | 第29-33页 |
| ·不同浓度浓缩胶对Tricine-SDS-PAGE 凝胶分析的影响 | 第29-30页 |
| ·不同浓度分离胶对Tricine-SDS-PAGE 凝胶分析的影响 | 第30-31页 |
| ·催化剂对凝胶时间的影响 | 第31-32页 |
| ·不同染色方法对Tricine-SDS-PAGE 凝胶分析的影响 | 第32-33页 |
| ·Tricine-SDS-PAGE 测定分子量分布 | 第33页 |
| ·三种双酶组合水解的结果 | 第33-38页 |
| ·蛋白可溶氮标准曲线的测定 | 第33-34页 |
| ·添加时间对酶解的影响 | 第34-35页 |
| ·酶活添加量对酶解的影响 | 第35-37页 |
| ·水解时间对酶解的影响 | 第37-38页 |
| ·正交试验结果分析 | 第38页 |
| ·热处理与双酶解的连用 | 第38-41页 |
| ·不同加热温度对酶解β-乳球蛋白的影响 | 第38-40页 |
| ·不同加热时间对酶解β-乳球蛋白的影响 | 第40-41页 |
| ·Tricine-SDS-PAGE 分析β-乳球蛋白酶解液 | 第41-42页 |
| 3 讨论 | 第42-46页 |
| ·Tricine-SDS-PAGE 的平台优化 | 第42-44页 |
| ·双酶水解的方法 | 第44-45页 |
| ·热处理对水解的影响 | 第45-46页 |
| 4. 结论 | 第46-47页 |
| 5. 创新与展望 | 第47-48页 |
| 参考文献 | 第48-55页 |
| 致谢 | 第55-56页 |
| 作者简介 | 第56页 |
| 在读期间发表的学术论文 | 第56页 |
