| 摘要 | 第6-7页 |
| ABSTRACT | 第7-8页 |
| 第一章 综述 | 第11-21页 |
| 第一节 组蛋白去乙酰化酶 | 第11-16页 |
| 1.1 组蛋白去乙酰化酶 | 第11页 |
| 1.2 Sirtuins家族 | 第11-13页 |
| 1.3 SirTl基因的结构以及研究进展 | 第13-14页 |
| 1.4 SirTl活性的调控 | 第14-16页 |
| 第二节 核糖体蛋白 | 第16-21页 |
| 2.1 核糖体简介 | 第16-17页 |
| 2.2 核糖体的生物发生 | 第17-18页 |
| 2.3 核糖体合成蛋白的过程 | 第18-19页 |
| 2.4 核糖体蛋白及其功能研究进展 | 第19-21页 |
| 第二章 材料和方法 | 第21-45页 |
| 第一节 实验材料 | 第21-24页 |
| 1.1 实验试剂和药品 | 第21-22页 |
| 1.2 抗体 | 第22页 |
| 1.3 细胞株 | 第22-23页 |
| 1.4 载体及引物 | 第23页 |
| 1.5 菌株 | 第23页 |
| 1.6 实验仪器 | 第23-24页 |
| 1.7 实验耗材 | 第24页 |
| 1.8 实验平台 | 第24页 |
| 第二节 实验方法 | 第24-45页 |
| 2.1 质粒的构建与提取 | 第24-31页 |
| 2.2 细胞培养技术 | 第31-34页 |
| 2.3 免疫共沉淀技术 | 第34-35页 |
| 2.4 免疫荧光染色 | 第35-37页 |
| 2.5 泛素化修饰实验 | 第37-38页 |
| 2.6 双荧光素酶报告基因技术 | 第38-39页 |
| 2.7 Western Blot技术 | 第39-42页 |
| 2.8 病毒包装技术 | 第42-43页 |
| 2.9 稳定转染细胞株构建技术 | 第43-44页 |
| 2.10 反转录PCR技术 | 第44-45页 |
| 第三章 结果与分析 | 第45-59页 |
| 第一节 RPL13与SirT1相互作用的发现 | 第45-49页 |
| 1.1 构建核糖体蛋白 | 第45-46页 |
| 1.2 核糖体蛋白RPL13与SirT1结合的发现 | 第46-47页 |
| 1.3 核糖体蛋白RPL13与SirT1共同表达时SirT1蛋白定位的改变 | 第47-48页 |
| 1.4 核糖体蛋白RPL13过表达时内源SirT1蛋白定位的改变 | 第48-49页 |
| 第二节 RPL13与SirT1在哺乳动物细胞中相互结合 | 第49-52页 |
| 2.1 RPL13与SirT1在哺乳动物细胞中相互结合 | 第49-50页 |
| 2.2 RPL13与SirT1的结合区域 | 第50-52页 |
| 第三节 RPL13在蛋白水平上影响SirT1的稳定性 | 第52-54页 |
| 第四节 RPL13对SirT1的翻译后修饰 | 第54-55页 |
| 第五节 RPL13响应核糖体压力(ribosomal stress) | 第55-57页 |
| 5.1 L13响应核糖体压力 | 第55-56页 |
| 5.2 核糖体压力下SirT1和RPL13结合增强 | 第56-57页 |
| 第六节 RPL13影响SirT1的功能 | 第57-58页 |
| 第七节 其他 | 第58-59页 |
| 讨论 | 第59-61页 |
| 参考文献 | 第61-67页 |
| 致谢 | 第67-68页 |
| 附录Ⅰ 英文缩写 | 第68页 |
