| 摘要 | 第7-10页 |
| Abstract | 第10-13页 |
| 第一章 绪论 | 第14-50页 |
| 1.1 蛋白质组学与翻译后修饰蛋白质组学研究概述 | 第14-18页 |
| 1.1.1 蛋白质组学 | 第14页 |
| 1.1.2 生物质谱技术与蛋白质组学 | 第14-15页 |
| 1.1.3 翻译后修饰蛋白质组学 | 第15-16页 |
| 1.1.4 翻译后修饰蛋白质组的质谱分析策略 | 第16-18页 |
| 1.2 磷酸化翻译后修饰蛋白质组学 | 第18-24页 |
| 1.2.1 磷酸化蛋白质组学概述 | 第18-19页 |
| 1.2.2 磷酸化蛋白/肽段的主要分离富集方法 | 第19-23页 |
| 1.2.3 纳米功能材料用于磷酸化蛋白/肽段的分离富集 | 第23-24页 |
| 1.3 糖基化翻译后修饰蛋白质组学 | 第24-35页 |
| 1.3.1 糖基化蛋白质组学概述 | 第24-26页 |
| 1.3.2 糖基化蛋白/肽段的主要分离富集方法 | 第26-29页 |
| 1.3.3 功能化材料用于糖基化蛋白/肽段的分离富集 | 第29-31页 |
| 1.3.4 糖基化蛋白质组学中糖链的研究策略 | 第31-35页 |
| 1.4 本论文的选题意义 | 第35-36页 |
| 参考文献 | 第36-50页 |
| 第二章 基于磁性介孔γ-Fe_2O_3纳米材料在磷酸化肽段的富集研究 | 第50-74页 |
| 2.1 引言 | 第50-51页 |
| 2.2 实验部分 | 第51-53页 |
| 2.2.1 原料和试剂 | 第51页 |
| 2.2.2 磁性介孔γ-Fe_2O_3的制备 | 第51-52页 |
| 2.2.3 材料表征手段 | 第52页 |
| 2.2.4 样品制备 | 第52页 |
| 2.2.5 磁性介孔γ-Fe_2O_3用于磷酸化肽段的富集 | 第52-53页 |
| 2.2.6 MALDI-TOF MS分析 | 第53页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第53-69页 |
| 2.3.1 磁性介孔γ-Fe_2O_3材料的设计与材料表征 | 第53-56页 |
| 2.3.2 m-γ-Fe_2O_3用于磷酸化肽段富集的条件优化 | 第56-63页 |
| 2.3.3 m-γ-Fe_2O_3用于复杂肽段混合物中磷酸化肽段的富集 | 第63-65页 |
| 2.3.4 m-γ-Fe_2O_3富集磷酸化肽段的富集灵敏度、回收率以及富集容量 | 第65-67页 |
| 2.3.5 m-γ-Fe_2O_3富集牛奶样品酶解液中的磷酸化肽段 | 第67-69页 |
| 2.4 本章小结 | 第69页 |
| 参考文献 | 第69-74页 |
| 第三章 基于磁性纳米核壳材料MCNC@PMAA@Ag-NPs在糖基化肽段的富集研究 | 第74-102页 |
| 3.1 引言 | 第74-75页 |
| 3.2 实验部分 | 第75-79页 |
| 3.2.1 原料和试剂 | 第75-76页 |
| 3.2.2 磁性复合纳米材料MCNC@PMAA@Ag-NPs的制备 | 第76页 |
| 3.2.3 材料表征手段 | 第76-77页 |
| 3.2.4 样品制备 | 第77页 |
| 3.2.5 磁性复合纳米材料MCNC@PMAA@Ag-NPs用于糖基化肽段的富集 | 第77-78页 |
| 3.2.6 MALDI-TOF MS分析 | 第78页 |
| 3.2.7 纳升液相色谱-串联质谱联用(Nano-LC-ESI-MS/MS)分析 | 第78-79页 |
| 3.2.8 数据库搜索和数据分析 | 第79页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第79-95页 |
| 3.3.1 磁性复合纳米材料MCNC@PMAA@Ag-NPs的设计与材料表征 | 第79-82页 |
| 3.3.2 MCNC@PMAA@Ag-NPs用于糖基化肽段富集的条件优化 | 第82-88页 |
| 3.3.3 MCNC@PMAA@Ag-NPs用于复杂肽段混合物中糖基化肽段的富集 | 第88-92页 |
| 3.3.4 MCNC@PMAA@Ag-NPs材料富集糖基化肽段的灵敏度和富集容量 | 第92-93页 |
| 3.3.5 MCNC@PMAA@Ag-NPs材料富集大鼠血清样品酶解液中的糖基化肽段 | 第93-95页 |
| 3.4 本章小结 | 第95-99页 |
| 参考文献 | 第99-102页 |
| 第四章 高氟化试剂衍生结合氟固相萃取用于糖链衍生和富集的分析研究 | 第102-126页 |
| 4.1 引言 | 第102-104页 |
| 4.2 实验部分 | 第104-106页 |
| 4.2.1 原料和试剂 | 第104-105页 |
| 4.2.2 样品制备 | 第105页 |
| 4.2.3 糖链的高氟化试剂衍生反应 | 第105页 |
| 4.2.4 氟固相萃取(FSPE)与石墨化碳固相萃取 | 第105-106页 |
| 4.2.5 MALDI-TOF MS分析 | 第106页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第106-121页 |
| 4.3.1 糖链的C_8F_(17)功能化胺基试剂衍生反应 | 第106-112页 |
| 4.3.2 氟固相萃取(FSPE)用于低丰度高氟化衍生糖链的富集 | 第112-113页 |
| 4.3.3 FSPE用于高浓度盐溶液中高氟化衍生糖链的富集 | 第113-114页 |
| 4.3.4 FSPE用于蛋白混合溶液中高氟化衍生糖链的富集 | 第114-118页 |
| 4.3.5 糖蛋白中糖链的直接全氟化衍生与FSPE分离富集 | 第118-121页 |
| 4.4 本章小结 | 第121页 |
| 参考文献 | 第121-126页 |
| 第五章 基于Pronase E酶解释放糖蛋白糖链及糖链纯化方法的研究 | 第126-143页 |
| 5.1 引言 | 第126-128页 |
| 5.2 实验部分 | 第128-130页 |
| 5.2.1 原料和试剂 | 第128页 |
| 5.2.2 酶解反应 | 第128-129页 |
| 5.2.3 固相萃取纯化糖基化肽段/糖链 | 第129页 |
| 5.2.4 十二烷基磺酸钠-聚丙烯酰胺凝胶(SDS-PAGE)电泳分析 | 第129页 |
| 5.2.5 MALDI-TOF质谱分析 | 第129-130页 |
| 5.3 结果与讨论 | 第130-140页 |
| 5.3.1 Pronase E酶解 | 第130页 |
| 5.3.2 糖蛋白经Pronase E酶解后糖基化肽段/糖氨酸的纯化 | 第130-135页 |
| 5.3.3 Pronase E酶解糖蛋白条件的优化 | 第135-138页 |
| 5.3.4 Pronase E酶解糖蛋白ovalbumin | 第138-140页 |
| 5.4 本章小结 | 第140页 |
| 参考文献 | 第140-143页 |
| 文章发表情况 | 第143-144页 |
| 致谢 | 第144-146页 |
