| 缩略语表(按字母顺序排列) | 第1-7页 |
| 摘要 | 第7-9页 |
| ABSTRACT | 第9-11页 |
| 第1章 文献综述 | 第11-20页 |
| ·猪链球菌 | 第11-16页 |
| ·猪链球菌病 | 第11页 |
| ·病原学 | 第11-12页 |
| ·血清型 | 第12页 |
| ·流行病学 | 第12-13页 |
| ·毒力(相关)因子 | 第13-15页 |
| ·致病机理 | 第15-16页 |
| ·热休克蛋白 | 第16-20页 |
| ·热休克蛋白概论 | 第16页 |
| ·热休克蛋白的分子生物学 | 第16-17页 |
| ·热休克蛋白的的重要分子生物学功能 | 第17-20页 |
| 第2章 猪链球菌2型MRP、EF和SLY的纯化及小鼠免疫保护力的研究 | 第20-39页 |
| ·前言 | 第20-21页 |
| ·溶菌酶释放蛋白(MRP)和细胞外因子(EF) | 第20页 |
| ·溶血素(SLY) | 第20-21页 |
| ·材料与方法 | 第21-30页 |
| ·菌株和质粒 | 第21页 |
| ·试剂及仪器 | 第21页 |
| ·主要缓冲液 | 第21-22页 |
| ·MRP蛋白的纯化 | 第22-28页 |
| ·利用硫酸铵分级沉淀方法提取EF蛋白 | 第28页 |
| ·SLY蛋白的纯化及溶血活性的鉴定 | 第28-29页 |
| ·FPLC系统在纯化带有His标签蛋白的两种洗脱方法的比较 | 第29页 |
| ·三种毒力相关蛋白的小鼠免疫保护力试验 | 第29-30页 |
| ·结果 | 第30-36页 |
| ·MRP基因的克隆及重组MRP质粒的双酶切鉴定 | 第30-31页 |
| ·重组蛋白MRP各段的表达、纯化和免疫印迹试验 | 第31-32页 |
| ·MRP蛋白序列分析结果 | 第32-33页 |
| ·硫酸铵分级沉淀提纯EF蛋白和免疫印迹分析 | 第33页 |
| ·SLY蛋白的纯化及溶血活性鉴定 | 第33-34页 |
| ·亲和层析法纯化带有His标签蛋白的两种洗脱纯化方法的比较 | 第34-35页 |
| ·MRP-A、EF和SLY的兔多克隆抗体的制备 | 第35页 |
| ·小鼠免疫保护力试验 | 第35-36页 |
| ·讨论 | 第36-39页 |
| ·MRP基因的克隆表达 | 第36-37页 |
| ·带有HIS标签蛋白的亲和层析纯化 | 第37页 |
| ·带有GST标签蛋白亲和层析纯化 | 第37-38页 |
| ·硫酸铵分级沉淀提取EF蛋白 | 第38页 |
| ·MRP、EF和SLY小鼠保护力试验 | 第38-39页 |
| 第3章 热休克蛋白GROEL在免疫学特性的初步研究 | 第39-54页 |
| ·前言 | 第39-40页 |
| ·材料与方法 | 第40-45页 |
| ·菌株与质粒 | 第40页 |
| ·试剂及仪器 | 第40页 |
| ·主要缓冲液 | 第40-41页 |
| ·热休克蛋白基因的原核表达 | 第41-42页 |
| ·蛋白的纯化 | 第42页 |
| ·免疫原性的鉴定 | 第42页 |
| ·蛋白序列分析 | 第42页 |
| ·GroEL和Dnak小鼠保护力的研究 | 第42-43页 |
| ·GroEL引起小鼠脾细胞促炎症因子的变化 | 第43-45页 |
| ·结果 | 第45-49页 |
| ·热休克蛋白的纯化 | 第45页 |
| ·免疫反应性 | 第45-46页 |
| ·热休克蛋白蛋白基因序列分析 | 第46-47页 |
| ·GroEL和Dnak小鼠免疫保护力研究 | 第47页 |
| ·免疫小鼠抗体的增长 | 第47-48页 |
| ·IgG1和IgG2a比值 | 第48页 |
| ·小鼠脾细胞促炎症因子的变化情况 | 第48-49页 |
| ·讨论 | 第49-54页 |
| ·四川分离株SC-19的GroEL(hsp60)基因 | 第49-51页 |
| ·GroEL和Dnak蛋白的免疫保护力研究 | 第51页 |
| ·小鼠脾细胞促炎症因子的变化情况 | 第51-52页 |
| ·细菌热休克蛋白成为有效的分子佐剂的展望 | 第52-54页 |
| 第4章 全文小结 | 第54-55页 |
| 参考文献 | 第55-64页 |
| 致谢 | 第64-65页 |
| 附录 | 第65-67页 |
