| 中文摘要 | 第1-5页 |
| Abstract | 第5-7页 |
| 目录 | 第7-9页 |
| 英文缩写词表 | 第9-10页 |
| 前言 | 第10-11页 |
| 第一篇 文献综述 | 第11-27页 |
| 第1章 抗微生物肽：取代传统抗生素的最佳选择 | 第11-15页 |
| ·抗微生物肽简介 | 第11页 |
| ·APs 的结构和性质 | 第11-12页 |
| ·APs 的作用机制 | 第12页 |
| ·APS 的临床应用可能性 | 第12-13页 |
| ·亟待解决的问题 | 第13-15页 |
| 第2章 溶菌酶研究进展 | 第15-19页 |
| ·溶菌酶简介 | 第15页 |
| ·人溶菌酶的结构及其抗菌机制 | 第15-16页 |
| ·溶菌酶的改造 | 第16-17页 |
| ·人溶菌酶开发利用存在的问题以及解决办法 | 第17-19页 |
| ·溶菌酶的大规模生产 | 第17页 |
| ·溶菌酶耐受性问题 | 第17-19页 |
| 第3章 毕赤酵母表达外源蛋白的生物过程工程学 | 第19-27页 |
| ·毕赤酵母表达系统简介 | 第19-20页 |
| ·毕赤酵母表达系统中启动子的利用 | 第20-22页 |
| ·过程监控 | 第22-24页 |
| ·甲醇监测 | 第22-23页 |
| ·生物量监测 | 第23页 |
| ·蛋白表达量监测 | 第23-24页 |
| ·毕赤酵母分批培养和过程控制策略 | 第24-26页 |
| ·展望 | 第26-27页 |
| 第二篇 研究内容 | 第27-63页 |
| 第1章 不同Linker序列的Tachyplesin Ⅰ-HLYZ 毕赤酵母表达菌株的构建与筛选 | 第27-40页 |
| ·材料与方法 | 第27-34页 |
| ·结果 | 第34-38页 |
| ·讨论 | 第38-39页 |
| ·小结 | 第39-40页 |
| 第2章 Tp Ⅰ-EAK- HLYZ融合蛋白在毕赤酵母中大规模发酵表达条件的初步优化 | 第40-51页 |
| ·材料与方法 | 第40-45页 |
| ·结果 | 第45-49页 |
| ·讨论 | 第49-50页 |
| ·小结 | 第50-51页 |
| 第3章 融合蛋白抑菌活性分析 | 第51-63页 |
| ·材料和方法 | 第51-54页 |
| ·结果 | 第54-60页 |
| ·讨论 | 第60-62页 |
| ·小结 | 第62-63页 |
| 结论 | 第63-64页 |
| 参考文献 | 第64-81页 |
| 导师简介 | 第81-82页 |
| 作者简介 | 第82-83页 |
| 致谢 | 第83-84页 |