| 摘要 | 第1-6页 |
| ABSTRACT | 第6-10页 |
| 前言 | 第10-12页 |
| 第一章 文献综述 | 第12-44页 |
| ·酶的概述 | 第13-16页 |
| ·酶的简史 | 第13-15页 |
| ·酶促反应的特点 | 第15-16页 |
| ·酶的重要意义 | 第16-17页 |
| ·酶催化的学说 | 第17-19页 |
| ·锁钥配合说 | 第17页 |
| ·诱导契合说 | 第17-18页 |
| ·两种学说中酶的作用机制 | 第18-19页 |
| ·人工模拟酶 | 第19-23页 |
| ·模拟酶的理论基础 | 第20-21页 |
| ·模拟酶的研究进展 | 第21-23页 |
| ·生物印迹酶 | 第23-26页 |
| ·生物印迹技术概述 | 第23-25页 |
| ·生物印迹酶 | 第25-26页 |
| ·蛋白质结构介绍 | 第26-42页 |
| ·蛋白质简介 | 第26-28页 |
| ·组成蛋白质的氨基酸 | 第28-32页 |
| ·蛋白质的一级结构 | 第32-33页 |
| ·蛋白质的二级结构 | 第33-37页 |
| ·蛋白质的三级结构 | 第37-41页 |
| ·蛋白质的四级结构 | 第41-42页 |
| ·研究意义与设想 | 第42-44页 |
| 第二章 以生物印迹方法制备人工酶 | 第44-59页 |
| ·实验部分 | 第44-48页 |
| ·实验原料 | 第44-45页 |
| ·实验仪器 | 第45页 |
| ·实验步骤 | 第45-48页 |
| (1) 磷酸盐缓冲溶液的配制 | 第45页 |
| (2) 热变性法对蛋清蛋白质进行生物印迹 | 第45-46页 |
| (3) 溶解沉淀法印迹 | 第46-47页 |
| (I) 胰蛋白酶的空溶解沉淀法分散 | 第46页 |
| (II) 牛血清白蛋白(BSA) 的生物印迹 | 第46页 |
| (A) 以苯甲酰-L-精氨酸(BA) 为印迹模板 | 第46页 |
| (B) 以苯甲酰-L-精氨酸乙酯(BAEE) 为印迹模板 | 第46页 |
| (III) 鲱鱼精脱氧核糖核酸的生物印迹 | 第46-47页 |
| (4) 催化活性检测 | 第47-48页 |
| (I) BAEE 印迹的蛋清蛋白质催化活性实验 | 第47页 |
| (II) 胰蛋白酶的非均相催化活性实验 | 第47页 |
| (III) BA 印迹的BSA 催化活性实验 | 第47页 |
| (IV) BAEE 印迹的BSA 催化活性实验 | 第47-48页 |
| (V) BAEE 印迹的鲱鱼精脱氧核糖核酸的催化实验 | 第48页 |
| ·结果与讨论 | 第48-59页 |
| ·技术原理 | 第48-52页 |
| (1) 生物印迹 | 第48-49页 |
| (I) 热变性法生物印迹 | 第48页 |
| (II) 溶解沉淀法生物印迹 | 第48页 |
| (III) 冻干法生物印迹 | 第48-49页 |
| (2) 人工酶催化 | 第49-50页 |
| (3) 光谱性质 | 第50-51页 |
| (4) 活性测定 | 第51-52页 |
| ·热变性生物印迹酶的活性测定 | 第52-54页 |
| ·胰蛋白酶的非均相催化活性测定 | 第54页 |
| ·BA 印迹的BSA 生物印迹酶的活性测定 | 第54-56页 |
| ·BAEE 印迹的BSA 生物印迹酶的活性测定 | 第56-57页 |
| ·BAEE 印迹的鲱鱼精脱氧核糖核酸生物印迹酶的活性测定 | 第57-59页 |
| 第三章 二态和三态折叠动力学的识别 | 第59-67页 |
| ·理论模型 | 第59-61页 |
| ·二元逻辑斯蒂回归 | 第59-60页 |
| ·支持向量机 | 第60页 |
| ·预测精度的测量 | 第60页 |
| ·定义敏感性、特异性、准确性和 Matthews 相关系数 | 第60-61页 |
| ·蛋白质数据 | 第61页 |
| ·结果与讨论 | 第61-67页 |
| ·二态折叠与链长的关系 | 第61-63页 |
| ·从氨基酸组成识别二态蛋白质 | 第63-67页 |
| 总结论 | 第67-68页 |
| 参考文献 | 第68-74页 |
| 发表论文和科研情况 | 第74-75页 |
| 致谢 | 第75-76页 |
