| 摘要 | 第3-5页 |
| Abstract | 第5-6页 |
| 第一章 绪论 | 第11-26页 |
| 1 纳米金颗粒 | 第11-12页 |
| 1.1 纳米金颗粒的特性 | 第11页 |
| 1.2 纳米金颗粒的应用 | 第11-12页 |
| 2 纳米金簇 | 第12-21页 |
| 2.1 纳米金簇的性质 | 第12页 |
| 2.2 纳米金簇的合成 | 第12-17页 |
| 2.2.1 基于巯基的合成法 | 第13页 |
| 2.2.2 基于树状大分子模版的合成法 | 第13-14页 |
| 2.2.3 聚合物为模版的合成法 | 第14页 |
| 2.2.4 DNA 为模版的合成法 | 第14页 |
| 2.2.5 蛋白质和多肽稳定的合成法 | 第14-15页 |
| 2.2.6 微乳液合成法 | 第15-16页 |
| 2.2.7 电化学合成法 | 第16页 |
| 2.2.8 微波合成法 | 第16页 |
| 2.2.9 基于 DMF 的合成方法 | 第16页 |
| 2.2.10 固态合成法 | 第16-17页 |
| 2.2.11 辐射分解合成法 | 第17页 |
| 2.2.12 光还原合成法 | 第17页 |
| 2.3 纳米金簇的应用 | 第17-21页 |
| 2.3.1 基于荧光传感器检测重金属离子和小分子 | 第18页 |
| 2.3.2 催化反应的应用 | 第18-19页 |
| 2.3.3 生物成像和标记的应用 | 第19-20页 |
| 2.3.4 模拟酶的应用 | 第20-21页 |
| 2.3.5 酶修饰双功能化的纳米金簇 | 第21页 |
| 3 模拟酶 | 第21-24页 |
| 3.1 血红素概述 | 第21-22页 |
| 3.2 模拟酶概述 | 第22-23页 |
| 3.3 模拟酶原理 | 第23页 |
| 3.4 模拟酶分类 | 第23-24页 |
| 3.4.1 Hemin | 第23页 |
| 3.4.2 β-环糊精体系 | 第23-24页 |
| 3.4.3 血红素蛋白体系 | 第24页 |
| 3.5 模拟酶在荧光和光度分析中的应用 | 第24页 |
| 3.6 模拟酶的发展趋势 | 第24页 |
| 4 本文的构思及研究内容 | 第24-26页 |
| 第二章 Hemin-AuNCs@dBSA 的合成及其过氧化物酶活性的研究 | 第26-43页 |
| 1 引言 | 第26-27页 |
| 2 实验部分 | 第27-28页 |
| 2.1 仪器和药品 | 第27页 |
| 2.2 主要试剂配制 | 第27页 |
| 2.3 实验方法 | 第27-28页 |
| 2.3.1 变性 BSA(dBSA)的制备 | 第27页 |
| 2.3.2 15 nm 纳米金颗粒(AuNPs)的制备 | 第27-28页 |
| 2.3.3 Hemin-AuNCs 的制备 | 第28页 |
| 2.3.4 Hemin-AuNCs@dBSA 合成 | 第28页 |
| 2.3.5 电化学修饰电极的制备 | 第28页 |
| 3 结果与讨论 | 第28-41页 |
| 3.1 合成 Hemin-AuNCs 以及 Hemin-AuNCs@dBSA 的路径图及表征 | 第28-30页 |
| 3.2 合成 Hemin-AuNCs 的条件优化 | 第30-32页 |
| 3.2.1 不同温度下 Hemin-AuNCs@dBSA 的过氧化物酶活性比较 | 第30-31页 |
| 3.2.2 不同 pH 条件下 Hemin-AuNCs@dBSA 的过氧化物酶活性比较 | 第31页 |
| 3.2.3 不同浓度的 Hemin-AuNCs 的过氧化物酶活性比较 | 第31-32页 |
| 3.3 光学分析法比较 Hemin、Hemin-AuNPs、 Hemin-AuNCs@dBSA 过氧化物酶活性 | 第32-37页 |
| 3.3.1 不同 pH、温度、TMB、H_2O_2浓度下吸光度变化 | 第33-34页 |
| 3.3.2 酶催化反应底物的稳态动力学试验 | 第34-37页 |
| 3.4 电化学分析法用于 Hemin、Hemin-AuNPs、Hemin-AuNCs@dBSA 的过氧化物酶活性比较以及用于 H_2O_2的检测 | 第37-41页 |
| 3.4.1 扫描速度与峰电流关系研究 | 第37-38页 |
| 3.4.2 修饰电极的稳定性评估 | 第38-40页 |
| 3.4.3 Hemin、Hemin-AuNCs@dBSA、Hemin-AuNPs 对 H_2O_2的电催化行为 | 第40-41页 |
| 4 小结 | 第41-43页 |
| 第三章 脱辅基血红蛋白包被 Hemin-AuNCs 模拟酶构造及其催化活性研究 | 第43-53页 |
| 1 引言 | 第43-44页 |
| 2 实验部分 | 第44-45页 |
| 2.1 仪器与试剂 | 第44页 |
| 2.2 血红素-金簇的制备 | 第44页 |
| 2.3 基于脱辅基血红蛋白重组的模拟酶的制备 | 第44页 |
| 2.4 使用 TMB- H_2O_2显色法测定过氧化物酶的活性 | 第44-45页 |
| 2.5 温度对重组模拟酶活性的影响 | 第45页 |
| 2.6 pH 值对重组模拟酶活性的影响 | 第45页 |
| 2.7 稳态催化动力学实验 | 第45页 |
| 3 结果与讨论 | 第45-52页 |
| 3.1 apoHb 的制备以及血红蛋白的重组 | 第45-46页 |
| 3.2 Hemin-AuNCs@apoHb 的 TEM 表征 | 第46页 |
| 3.3 重组后血红蛋白与血红蛋白、Hemin-AuNCs 过氧化物酶活性比较 | 第46-48页 |
| 3.4 pH 值对模拟酶催化活性的影响 | 第48页 |
| 3.5 温度对模拟酶催化活性的影响 | 第48页 |
| 3.6 模拟酶的稳定性 | 第48-49页 |
| 3.7 底物浓度对模拟酶活性的影响 | 第49-50页 |
| 3.7.1 H_2O_2浓度对模拟酶催化反应的影响 | 第49页 |
| 3.7.2 TMB 浓度对酶催化反应的影响 | 第49-50页 |
| 3.8 稳态动力学实验 | 第50-52页 |
| 4 小结 | 第52-53页 |
| 第四章 基于脱辅基血红蛋白的荧光纳米金簇的合成及用于铜离子的检测 | 第53-62页 |
| 1 引言 | 第53-54页 |
| 2 实验部分 | 第54-55页 |
| 2.1 实验仪器和试剂 | 第54页 |
| 2.2 实验方法 | 第54-55页 |
| 2.2.1 蛋白模板 apoHb-AuNCs 的合成 | 第54页 |
| 2.2.2 Cu~(2+)的荧光检测 | 第54-55页 |
| 3 结果与讨论 | 第55-61页 |
| 3.1 产物的透射电镜和紫外光谱表征 | 第55-56页 |
| 3.1.1 apoHb-AuNCs 荧光纳米金簇的透射电镜图 | 第55页 |
| 3.1.2 紫外吸收光谱和荧光光谱分析 | 第55-56页 |
| 3.2 apoHb-AuNCs 的合成条件优化 | 第56-57页 |
| 3.3 apoHb-AuNCs 对各种金属离子选择性的考察 | 第57页 |
| 3.4 考察条件优化 | 第57-61页 |
| 3.4.1 apoHb-AuNCs 浓度对检测的影响 | 第57-58页 |
| 3.4.2 pH 对 apoHb-AuNCs 荧光的影响 | 第58-59页 |
| 3.4.3 反应时间对检测的影响 | 第59页 |
| 3.4.4 不同 Cu2+浓度对 apoHb-AuNCs 的荧光的影响 | 第59-61页 |
| 4 小结 | 第61-62页 |
| 参考文献 | 第62-75页 |
| 攻读硕士期间发表的论文 | 第75-76页 |
| 致谢 | 第76页 |
