| 摘要 | 第4-8页 |
| Abstract | 第8-13页 |
| 第一部分 人参皂苷的生物转化 | 第18-110页 |
| 第1章 绪论 | 第19-40页 |
| 1.1 人参的概述 | 第19-21页 |
| 1.1.1 人参的种类及其分布 | 第19-20页 |
| 1.1.2 人参的化学成分 | 第20-21页 |
| 1.2 人参皂苷 | 第21-35页 |
| 1.2.1 人参皂苷的分类及结构 | 第21-26页 |
| 1.2.2 人参皂苷的含量及分布 | 第26-27页 |
| 1.2.3 人参皂苷药理的研究进展 | 第27-31页 |
| 1.2.4 人参皂苷的提取、分离及分析鉴定 | 第31-35页 |
| 1.2.4.1 人参皂苷的提取 | 第31-32页 |
| 1.2.4.2 人参皂苷的分离 | 第32-34页 |
| 1.2.4.3 人参皂苷的检测方法 | 第34-35页 |
| 1.3 人参皂苷的转化 | 第35-39页 |
| 1.3.1 人参皂苷的化学转化 | 第36页 |
| 1.3.2 人参皂苷的生物转化 | 第36-39页 |
| 1.3.2.1 人参皂苷的微生物转化 | 第36-37页 |
| 1.3.2.2 人参皂苷的酶转化 | 第37-39页 |
| 1.4 本部分论文研究内容 | 第39-40页 |
| 第2章 人参皂苷酶Ⅰ型的制备及分离纯化 | 第40-50页 |
| 2.1 引言 | 第40页 |
| 2.2 材料与方法 | 第40-44页 |
| 2.2.1 实验材料和仪器 | 第40-41页 |
| 2.2.2 实验方法 | 第41-44页 |
| 2.2.2.1 培养基的制备和菌种培养 | 第41-42页 |
| 2.2.2.2 菌种的产酶发酵和粗酶的提取 | 第42页 |
| 2.2.2.3 酶活力的测定 | 第42页 |
| 2.2.2.4 酶液的分离纯化 | 第42-43页 |
| 2.2.2.5 高效液相色谱(HPLC)法检测人参皂苷酶纯度 | 第43页 |
| 2.2.2.6 酶蛋白分子质量的测定 | 第43-44页 |
| 2.2.2.7 人参皂苷酶最适反应条件的确定 | 第44页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第44-48页 |
| 2.3.1 人参皂苷酶的分离纯化 | 第44-46页 |
| 2.3.1.1 A.niger g.848菌产粗酶液的制备及分离纯化 | 第44-45页 |
| 2.3.1.2 A.niger g.48菌产粗酶液的制备及分离纯化 | 第45-46页 |
| 2.3.2 人参皂苷酶分子量的测定 | 第46-48页 |
| 2.3.3 人参皂苷酶最适反应条件的确定 | 第48页 |
| 小结 | 第48-50页 |
| 第3章 人参皂苷酶Ⅰ型的催化及反应动力学 | 第50-78页 |
| 3.1 引言 | 第50页 |
| 3.2 材料与方法 | 第50-52页 |
| 3.2.1 实验材料和仪器 | 第50页 |
| 3.2.2 实验方法 | 第50-52页 |
| 3.2.2.1 检测方法 | 第50-51页 |
| 3.2.2.2 人参皂苷酶Ⅰ型的催化作用 | 第51页 |
| 3.2.2.3 酶的催化反应动力学研究 | 第51-52页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第52-74页 |
| 3.3.1 A.niger g.48菌所产人参皂苷酶性质的研究 | 第52-64页 |
| 3.3.1.1 A.niger g.48菌所产人参皂苷酶的水解作用 | 第52-56页 |
| 3.3.1.2 A.niger g.48菌所产人参皂苷酶的酶反应动力学 | 第56-64页 |
| 3.3.2 A.niger g.848菌所产人参皂苷酶性质的研究 | 第64-73页 |
| 3.3.2.1 A.niger g.848菌所产人参皂苷酶的水解作用 | 第64-67页 |
| 3.3.2.2 A.niger g.848菌所产人参皂苷酶的酶反应动力学 | 第67-73页 |
| 3.3.3 A.niger g.48菌和g.848菌所产人参皂苷酶Ⅰ型的比较 | 第73-74页 |
| 小结 | 第74-78页 |
| 第4章 酶转化人参二醇类皂苷制备高活性稀有人参皂苷 | 第78-92页 |
| 4.1 引言 | 第78页 |
| 4.2 材料与方法 | 第78-81页 |
| 4.2.1 实验材料和仪器 | 第78-79页 |
| 4.2.2 实验方法 | 第79-81页 |
| 4.2.2.1 酶反应条件的确定 | 第79页 |
| 4.2.2.2 酶转化制备人参稀有皂苷C-K、F2、C-Mc、C-Mx、C-Y | 第79页 |
| 4.2.2.3 酶解产物粗品的脱糖脱色 | 第79-80页 |
| 4.2.2.4 硅胶层析法分离纯化人参稀有皂苷 | 第80页 |
| 4.2.2.5 酶解产物的分析测定方法 | 第80-81页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第81-91页 |
| 4.3.1 A.niger g.848菌所产粗酶液酶转化西洋参二醇类皂苷 | 第81-86页 |
| 4.3.1.1 粗酶液对西洋参PPD皂苷水解作用及酶反应条件的确定 | 第81-82页 |
| 4.3.1.2 酶转化西洋参皂苷制备稀有皂苷C-Mc、C-Y、F2、C-K | 第82-85页 |
| 4.3.1.3 产物稀有皂苷C-Mc、C-Y、F2、C-K的NMR结构核对 | 第85-86页 |
| 4.3.2 A.niger g.848菌所产粗酶液酶转化三七茎叶皂苷 | 第86-91页 |
| 4.3.2.1 粗酶液对三七叶皂苷水解作用及酶反应条件的确定 | 第86-88页 |
| 4.3.2.2 酶转化三七叶皂苷制备稀有皂苷C-Mx、C-K | 第88-90页 |
| 4.3.2.3 产物稀有皂苷C-Mx、C-K的NMR结构核对 | 第90-91页 |
| 小结 | 第91-92页 |
| 第5章 第一部分的结论 | 第92-96页 |
| 参考文献(第一部分) | 第96-110页 |
| 第二部分 丹参中含量高的丹酚酸的生物转化 | 第110-156页 |
| 第1章 引言 | 第111-120页 |
| 1.1 丹参的概述 | 第111-112页 |
| 1.1.1 丹参的分布与生长环境 | 第111页 |
| 1.1.2 丹参药材的种类 | 第111-112页 |
| 1.2 丹参的化学成分 | 第112-115页 |
| 1.2.1 丹参水溶性成分 | 第112-114页 |
| 1.2.2 丹参脂溶性成分 | 第114-115页 |
| 1.3 丹参水溶性成分的药理作用研究进展 | 第115-117页 |
| 1.3.1 丹酚酸B的药理作用 | 第115-116页 |
| 1.3.2 丹参素的药理活性 | 第116-117页 |
| 1.4 丹参水溶性成分提取工艺的研究现状 | 第117-118页 |
| 1.4.1 丹参素提取分离的研究现状 | 第117页 |
| 1.4.2 丹酚酸B提取分离的研究现状 | 第117-118页 |
| 1.5 本部分论文研究内容 | 第118-120页 |
| 第2章 丹酚酸酯酶的制备及分离纯化 | 第120-132页 |
| 2.1 引言 | 第120页 |
| 2.2 材料与方法 | 第120-123页 |
| 2.2.1 实验材料和仪器 | 第120页 |
| 2.2.2 实验方法 | 第120-123页 |
| 2.2.2.1 底物丹酚酸B的制备 | 第120-121页 |
| 2.2.2.2 产酶诱导物的制备 | 第121页 |
| 2.2.2.3 产酶条件的优化 | 第121-122页 |
| 2.2.2.4 粗酶的提取 | 第122-123页 |
| 2.2.2.5 酶活力的测定 | 第123页 |
| 2.2.2.6 酶液的分离纯化 | 第123页 |
| 2.2.2.7 高效液相色谱(HPLC)法检测酶纯度 | 第123页 |
| 2.2.2.8 酶蛋白分子质量的测定 | 第123页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第123-130页 |
| 2.3.1 底物丹酚酸B的制备 | 第123-125页 |
| 2.3.2 丹酚酸酯酶产酶条件的研究 | 第125-127页 |
| 2.3.3 丹酚酸酯酶的分离与纯化 | 第127-130页 |
| 2.3.3.1 粗酶液的制备及酶活力检测 | 第127-128页 |
| 2.3.3.2 丹酚酸酯酶的分离纯化 | 第128-130页 |
| 小结 | 第130-132页 |
| 第3章 丹酚酸酯酶酶性质的研究 | 第132-138页 |
| 3.1 引言 | 第132页 |
| 3.2 材料与方法 | 第132-134页 |
| 3.2.1 实验材料和仪器 | 第132页 |
| 3.2.2 实验方法 | 第132-134页 |
| 3.2.2.1 缓冲液的配制 | 第132页 |
| 3.2.2.2 最适酶反应条件和稳定性测定 | 第132-133页 |
| 3.2.2.3 丹酚酸酯酶与4-硝基苯磷酸二钠(pNPP)的反应 | 第133-134页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第134-137页 |
| 3.3.1 最适酶反应条件和稳定性的研究 | 第134-136页 |
| 3.3.2 丹酚酸酯酶的底物专一性 | 第136-137页 |
| 小结 | 第137-138页 |
| 第4章 生物转化丹酚酸B制备丹参素和Przewalskinic acid A | 第138-148页 |
| 4.1 引言 | 第138页 |
| 4.2 材料与方法 | 第138-140页 |
| 4.2.1 实验材料和仪器 | 第138页 |
| 4.2.2 实验方法 | 第138-140页 |
| 4.2.2.1 丹酚酸B的生物转化 | 第138-139页 |
| 4.2.2.2 丹酚酸B酶解产物的分离纯化 | 第139页 |
| 4.2.2.3 丹酚酸B酶解产物的分子量测定 | 第139页 |
| 4.2.2.4 丹酚酸B酶解产物Ⅱ的NMR结构分析 | 第139页 |
| 4.2.2.5 酶法制备丹参素和低聚丹酚酸 | 第139-140页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第140-146页 |
| 4.3.1 丹酚酸B的生物转化 | 第140-141页 |
| 4.3.2 丹酚酸B酶解产物的分离纯化 | 第141-142页 |
| 4.3.3 丹酚酸B酶解产物的测定 | 第142-145页 |
| 4.3.4 酶法制备丹参素和Przewalskinic acid A | 第145-146页 |
| 小结 | 第146-148页 |
| 第5章 第二部分的结论 | 第148-150页 |
| 参考文献(第二部分) | 第150-156页 |
| 第三部分 总结论 | 第156-160页 |
| 总结论 | 第157-160页 |
| 作者简介及在学期期间所取得的科研成果 | 第160-162页 |
| 附件 | 第162-170页 |
