| 摘要 | 第3-5页 |
| Abstract | 第5-6页 |
| 英文缩略词表 | 第7-10页 |
| 第一章 前言 | 第10-22页 |
| 1.1 B族G蛋白偶联受体的介绍 | 第10-11页 |
| 1.2 VPAC1的介绍 | 第11-13页 |
| 1.3 VPAC1参与介导VIP和PACAP的多种生物学功能 | 第13-14页 |
| 1.4 VPAC1表达特异上调与某些病理变化密切相关 | 第14-15页 |
| 1.5 喜树碱诱导凋亡模型的建立 | 第15-16页 |
| 1.6 棕榈酰化修饰 | 第16-17页 |
| 1.7 本研究的目的、意义和主要内容 | 第17-22页 |
| 第二章 重组载体的构建与鉴定 | 第22-38页 |
| 2.1 实验背景介绍 | 第22页 |
| 2.2 实验材料和方法 | 第22-30页 |
| 2.3 实验结果 | 第30-37页 |
| 2.4 讨论 | 第37页 |
| 2.5 结论 | 第37-38页 |
| 第三章 融合受体在CHO细胞中的表达 | 第38-44页 |
| 3.1 实验背景介绍 | 第38页 |
| 3.2 实验材料与方法 | 第38-41页 |
| 3.3 实验结果 | 第41-42页 |
| 3.4 讨论 | 第42-43页 |
| 3.5 结论 | 第43-44页 |
| 第四章 Cys37/Ala突变对VPAC1介导抗细胞凋亡活性的影响以及相关信号通路的探索 | 第44-60页 |
| 4.1 实验背景介绍 | 第44-45页 |
| 4.2 实验材料与方法 | 第45-49页 |
| 4.3 实验结果 | 第49-58页 |
| 4.4 讨论 | 第58-60页 |
| 第五章 VPAC1 N端胞外域Cys37棕榈酰化的预测 | 第60-68页 |
| 5.1 实验背景介绍 | 第60页 |
| 5.2 实验材料与方法 | 第60-62页 |
| 5.3 实验结果 | 第62-66页 |
| 5.4 讨论 | 第66-67页 |
| 5.5 结论 | 第67-68页 |
| 第六章 总结、创新性及展望 | 第68-72页 |
| 6.1 总结 | 第68-71页 |
| 6.2 创新性 | 第71页 |
| 6.3 展望 | 第71-72页 |
| 第七章 实验主要仪器试剂和技术 | 第72-80页 |
| 7.1 实验仪器 | 第72-73页 |
| 7.2 主要实验材料及试剂 | 第73页 |
| 7.3 实验主要试剂配方 | 第73-75页 |
| 7.4 常用技术 | 第75-80页 |
| 参考文献 | 第80-86页 |
| 附录 | 第86-92页 |
| 攻读硕士期间发表论文 | 第92-93页 |
| 致谢 | 第93页 |
