| 摘要 | 第6-7页 |
| Abstract | 第7页 |
| 第一章 前言 | 第11-17页 |
| 1.1 蓝舌病概述 | 第11-16页 |
| 1.1.1 BTV病原学特点 | 第11-12页 |
| 1.1.2 BTV流行病学特点 | 第12页 |
| 1.1.3 BTV基因编码蛋白及其生物学功能 | 第12-14页 |
| 1.1.4 BTV与宿主细胞相互作用及免疫应答 | 第14-15页 |
| 1.1.5 BT的临床症状及病理变化 | 第15页 |
| 1.1.6 BT的诊断 | 第15-16页 |
| 1.1.7 BT的防治方法 | 第16页 |
| 1.2 研究目的及意义 | 第16-17页 |
| 第二章 BTV15 VP2蛋白单克隆抗体制备及其抗原表位鉴定 | 第17-34页 |
| 2.1 材料和方法 | 第17-23页 |
| 2.1.1 病毒、细胞、质粒及实验动物 | 第17页 |
| 2.1.2 主要试剂 | 第17页 |
| 2.1.3 引物设计及PCR扩增、鉴定 | 第17页 |
| 2.1.4 BTV15 VP2真核重组蛋白的表达、纯化及鉴定 | 第17-19页 |
| 2.1.5 BTV15 VP2原核重组蛋白的表达、纯化及鉴定 | 第19页 |
| 2.1.6 BTV15 VP2蛋白单克隆抗体的制备及特性鉴定 | 第19-21页 |
| 2.1.7 BTV15 VP2截短蛋白及短肽的表达 | 第21-22页 |
| 2.1.8 BTV15 VP2蛋白特异性抗原表位鉴定 | 第22-23页 |
| 2.1.9 BTV15 VP2蛋白单克隆抗体识别的抗原表位保守性分析 | 第23页 |
| 2.2 结果 | 第23-32页 |
| 2.2.1 BTV15 L2基因PCR扩增 | 第23页 |
| 2.2.2 BTV15 VP2真核重组蛋白表达、纯化及生物活性鉴定 | 第23-24页 |
| 2.2.3 BTV15 VP2原核重组蛋白表达、纯化及生物活性鉴定 | 第24页 |
| 2.2.4 BTV15 VP2 MAbs杂交瘤株的获得及MAbs特性鉴定 | 第24-25页 |
| 2.2.5 BTV15 VP2截短蛋白及短肽的原核表达 | 第25-26页 |
| 2.2.6 BTV15 VP2蛋白MAbs抗原表位鉴定 | 第26-30页 |
| 2.2.7 BTV15 VP2蛋白抗原表位保守性分析 | 第30-32页 |
| 2.3 讨论 | 第32-34页 |
| 第三章 BTV15 NS3蛋白单克隆抗体制备及其抗原表位鉴定 | 第34-50页 |
| 3.1 材料和方法 | 第34-38页 |
| 3.1.1 病毒、细胞、质粒及实验动物 | 第34页 |
| 3.1.2 主要试剂 | 第34页 |
| 3.1.3 引物设计和BTV15 S10基因的扩增及鉴定 | 第34页 |
| 3.1.4 BTV15 NS3原核重组蛋白的表达、纯化及鉴定 | 第34-35页 |
| 3.1.5 BTV15 NS3蛋白单克隆抗体的制备及特性鉴定 | 第35页 |
| 3.1.6 BTV15 NS3蛋白的短肽表达及鉴定 | 第35-38页 |
| 3.1.7 BTV15 NS3蛋白特异性抗原表位鉴定 | 第38页 |
| 3.1.8 BTV15 NS3蛋白单克隆抗体识别的抗原表位保守性分析 | 第38页 |
| 3.2 结果 | 第38-48页 |
| 3.2.1 BTV15 S10基因PCR扩增 | 第38-39页 |
| 3.2.2 BTV15 NS3原核重组蛋白表达、纯化及生物活性鉴定 | 第39页 |
| 3.2.3 BTV15 NS3 MAbs杂交瘤株的获得及MAbs特性鉴定 | 第39-41页 |
| 3.2.4 29条MBP融合短肽的原核表达及鉴定 | 第41页 |
| 3.2.5 BTV15 NS3蛋白特异性抗原表位鉴定 | 第41-45页 |
| 3.2.6 BTV15 NS3蛋白抗原表位保守性分析 | 第45-48页 |
| 3.3 讨论 | 第48-50页 |
| 第四章 全文结论 | 第50-51页 |
| 参考文献 | 第51-56页 |
| 致谢 | 第56-57页 |
| 作者简介 | 第57页 |
