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青岛文昌鱼(Branchiostoma japonicum)ChTl和Lys基因的结构、表达和功能分析

摘要第1-8页
Abstract第8-16页
第一章 文献综述第16-42页
 1 由无脊椎动物到脊椎动物的过渡物种——文昌鱼第16-21页
   ·原索动物头索动物亚门——文昌鱼第16-18页
   ·文昌鱼的基本特征第18-21页
   ·文昌鱼的进化地位和学术地位第21页
 2 几丁质酶研究进展第21-28页
   ·几丁质酶简介第21-22页
   ·几丁质酶的结构和催化机制第22页
   ·脊椎动物 18 家族几丁质酶第22-24页
   ·壳三糖苷酶和酸性几丁质酶第24-26页
   ·几丁质酶的表达部位第26-27页
   ·几丁质酶的抑制剂第27页
   ·几丁质酶的应用第27-28页
 3 溶菌酶研究现状第28-40页
   ·溶菌酶的发现及溶菌酶简介第28-29页
   ·溶菌酶的分类第29页
   ·溶菌酶的分布第29-32页
   ·溶菌酶氨基酸序列特征第32-33页
   ·溶菌酶的三维空间结构第33-34页
   ·溶菌酶的催化机制第34-35页
   ·溶菌酶的系统进化第35-36页
   ·溶菌酶的基因组结构第36-37页
   ·溶菌酶的抑制剂第37-38页
   ·溶菌酶在不同动物体内的生物学作用第38-40页
 4 实验目的和研究路线第40-42页
第二章 青岛文昌鱼 CHITOTRIOSIDASE-LIKE 基因的克隆、表达及功能分析第42-93页
 1 前言第42-43页
 2 材料与方法第43-72页
   ·文昌鱼 BjChTl 基因全长的克隆第43-53页
   ·BjChTl 基因序列分析第53-54页
   ·几丁质酶基因组结构分析第54页
   ·BjChTl 基因 RNA 水平组织分布研究第54-56页
   ·BjChTl 全长蛋白以及各个结构域的体外重组表达第56-67页
   ·BjChTl 和 BjChTl-BD 蛋白酶活性分析第67-69页
   ·BjChTl 和 BjChTl-BD 蛋白的几丁质结合能力比较第69-70页
   ·BjChTl 和 BjChTl-BD 蛋白的抑菌实验第70-71页
   ·BjChTl 和 BjChTl-BD 蛋白的凝集实验第71-72页
 3 实验结果第72-90页
   ·文昌鱼 BjChTl 基因全长的克隆第72-74页
   ·BjChTl 基因序列分析第74-78页
   ·几丁质酶基因组结构分析第78-79页
   ·BjChTl 基因 RNA 水平在不同组织中的表达第79-81页
   ·BjChTl 全长蛋白以及各个结构域的体外重组表达第81-85页
   ·BjChTl 和 BjChTl-BD 蛋白酶活性测定第85-86页
   ·BjChTl 和 BjChTl-BD 蛋白的几丁质结合能力比较结果第86-87页
   ·BjChTl 和 BjChTl-BD 蛋白的抑菌实验结果第87-88页
   ·BjChTl 和 BjChTl-BD 蛋白的凝集实验结果第88-90页
 4 讨论第90-93页
第三章 文昌鱼溶菌酶基因表达及功能研究第93-122页
 1 前言第93-94页
 2 材料与方法第94-101页
   ·文昌鱼溶菌酶基因序列分析第94-95页
   ·溶菌酶基因组结构分析第95-96页
   ·溶菌酶基因二级结构及三级结构预测第96页
   ·三种类型溶菌酶基因 RNA 水平组织分布研究第96页
   ·溶菌酶基因的体外重组表达第96-97页
   ·重组蛋白的质谱分析及 Western blotting 鉴定第97-98页
   ·重组蛋白的活性测定第98-99页
   ·多克隆抗体的制备第99-101页
   ·溶菌酶在蛋白水平上的组织分布情况第101页
 3 实验结果第101-120页
   ·文昌鱼溶菌酶基因序列分析第101-106页
   ·溶菌酶基因组结构分析第106-107页
   ·溶菌酶基因二级结构及三级结构预测第107-109页
   ·文昌鱼溶菌酶基因 RNA 水平在不同组织中的表达第109-114页
   ·溶菌酶蛋白的体外重组表达第114-117页
   ·重组蛋白的质谱鉴定结果第117页
   ·重组蛋白酶活性测定第117-119页
   ·溶菌酶蛋白水平组织分布特异性表达检测第119-120页
 4 讨论第120-122页
总结与展望第122-123页
参考文献第123-137页
致谢第137-138页
个人简历第138页
发表的学术论文第138-139页

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