| 摘要 | 第1-5页 |
| Abstract | 第5-11页 |
| 第一章 绪论 | 第11-27页 |
| ·麦芽糖 | 第11页 |
| ·酶 | 第11-14页 |
| ·酶的简介 | 第11-12页 |
| ·酶相对分子量的常用测定方法 | 第12-13页 |
| ·酶的亚基分子量和亚基数的常用测定方法 | 第13页 |
| ·酶浓度的常用测定方法 | 第13-14页 |
| ·蛋白酶 | 第14-16页 |
| ·常用的蛋白酶 | 第14-15页 |
| ·胰蛋白酶 | 第14页 |
| ·木瓜蛋白酶 | 第14页 |
| ·木瓜凝乳蛋白酶 | 第14-15页 |
| ·菠萝蛋白酶 | 第15页 |
| ·弹性蛋白酶 | 第15页 |
| ·蛋白酶活力的常用测定方法 | 第15-16页 |
| ·Folin-酚试剂法 | 第15-16页 |
| ·Lohlein-Volard(LVU)法（诺维信公司提供） | 第16页 |
| ·淀粉酶 | 第16-17页 |
| ·α-淀粉酶 | 第16-17页 |
| ·α-淀粉酶活力的常用测定方法 | 第17页 |
| ·碘淀粉比色法 | 第17页 |
| ·3,5-二硝基水杨酸（DNS）法 | 第17页 |
| ·脂肪酶 | 第17-19页 |
| ·脂肪酶 | 第17-18页 |
| ·脂肪酶水解活力的常用测定方法 | 第18-19页 |
| ·酸碱滴定法 | 第18页 |
| ·皂铜法 | 第18-19页 |
| ·对硝基苯酚法 | 第19页 |
| ·酶活力的影响因素 | 第19-20页 |
| ·底物浓度 | 第19页 |
| ·酶浓度 | 第19页 |
| ·温度 | 第19-20页 |
| ·pH 值 | 第20页 |
| ·激活剂和抑制剂 | 第20页 |
| ·酶的化学修饰的研究进展与意义 | 第20-26页 |
| ·酶的化学修饰的定义 | 第20-21页 |
| ·酶的化学修饰的目的 | 第21页 |
| ·酶的化学修饰的方法 | 第21-24页 |
| ·小分子化合物化学修饰酶 | 第21-22页 |
| ·单功能聚合物化学修饰酶 | 第22页 |
| ·交联剂化学修饰酶 | 第22-23页 |
| ·辅因子引入 | 第23-24页 |
| ·酶的化学修饰的意义 | 第24-26页 |
| ·在酶结构与功能研究方面的意义 | 第24页 |
| ·在工业方面的意义 | 第24-25页 |
| ·在医药方面的意义 | 第25-26页 |
| ·本论文的主要研究内容 | 第26-27页 |
| 第二章 高碘酸钠氧化法改性麦芽糖最佳条件的研究 | 第27-33页 |
| ·材料与仪器 | 第27页 |
| ·试验材料 | 第27页 |
| ·试验仪器 | 第27页 |
| ·试验方法 | 第27-29页 |
| ·改性麦芽糖的制备 | 第27-28页 |
| ·改性麦芽糖醛基含量的测定 | 第28页 |
| ·麦芽糖最佳改性条件的确定 | 第28-29页 |
| ·高碘酸钠浓度对改性麦芽糖醛基含量的影响 | 第28页 |
| ·高碘酸钠与麦芽糖质量比对改性麦芽糖醛基含量的影响 | 第28-29页 |
| ·初始 pH 对改性麦芽糖醛基含量的影响 | 第29页 |
| ·反应时间对改性麦芽糖醛基含量的影响 | 第29页 |
| ·反应温度对改性麦芽糖醛基含量的影响 | 第29页 |
| ·结果与讨论 | 第29-32页 |
| ·高碘酸钠浓度对改性麦芽糖醛基含量的影响 | 第29-30页 |
| ·高碘酸钠与麦芽糖质量比对改性麦芽糖醛基含量的影响 | 第30页 |
| ·初始 pH 对改性麦芽糖醛基含量的影响 | 第30-31页 |
| ·反应时间对改性麦芽糖醛基含量的影响 | 第31-32页 |
| ·反应温度对改性麦芽糖醛基含量的影响 | 第32页 |
| ·结论 | 第32-33页 |
| 第三章 改性麦芽糖化学修饰胰蛋白酶、α-淀粉酶和脂肪酶 | 第33-50页 |
| ·材料与仪器 | 第33-34页 |
| ·试验材料 | 第33-34页 |
| ·实验仪器 | 第34页 |
| ·试验方法 | 第34-40页 |
| ·胰蛋白酶的化学修饰 | 第34-37页 |
| ·胰蛋白酶活力的测定 | 第34-36页 |
| ·改性麦芽糖修饰胰蛋白酶 | 第36页 |
| ·胰蛋白酶最佳修饰条件的确定 | 第36页 |
| ·修饰胰蛋白酶与原胰蛋白酶活力的比较 | 第36-37页 |
| ·α-淀粉酶的化学修饰 | 第37-39页 |
| ·α-淀粉酶活力的测定 | 第37-38页 |
| ·改性麦芽糖修饰α-淀粉酶 | 第38页 |
| ·α-淀粉酶最佳修饰条件的确定 | 第38页 |
| ·修饰α-淀粉酶与原α-淀粉酶活力的比较 | 第38-39页 |
| ·脂肪酶的化学修饰 | 第39-40页 |
| ·脂肪酶活力的测定 | 第39-40页 |
| ·改性麦芽糖修饰脂肪酶 | 第40页 |
| ·脂肪酶最佳修饰条件的确定 | 第40页 |
| ·修饰脂肪酶与原脂肪酶活力的比较 | 第40页 |
| ·结果与讨论 | 第40-48页 |
| ·胰蛋白酶的化学修饰 | 第40-43页 |
| ·胰蛋白酶的最佳修饰条件 | 第41-43页 |
| ·修饰胰蛋白酶与原胰蛋白酶活力的比较 | 第43页 |
| ·α-淀粉酶的化学修饰 | 第43-46页 |
| ·α-淀粉酶的最佳修饰条件 | 第43-45页 |
| ·修饰α-淀粉酶与原α-淀粉酶活力的比较 | 第45-46页 |
| ·脂肪酶的化学修饰 | 第46-48页 |
| ·脂肪酶的最佳修饰条件 | 第46-48页 |
| ·修饰脂肪酶与原脂肪酶活力的比较 | 第48页 |
| ·结论 | 第48-50页 |
| 第四章 修饰胰蛋白酶性质的研究 | 第50-56页 |
| ·材料与仪器 | 第50-51页 |
| ·试验材料 | 第50页 |
| ·试验仪器 | 第50-51页 |
| ·试验方法 | 第51-52页 |
| ·修饰胰蛋白酶的最适酶促反应 pH | 第51页 |
| ·修饰胰蛋白酶的最适酶促反应温度 | 第51页 |
| ·修饰胰蛋白酶的 pH 稳定性 | 第51页 |
| ·修饰胰蛋白酶的热稳定性 | 第51-52页 |
| ·结果与讨论 | 第52-54页 |
| ·修饰胰蛋白酶的最适酶促反应 pH | 第52页 |
| ·修饰胰蛋白酶的最适酶促反应温度 | 第52-53页 |
| ·修饰胰蛋白酶的 pH 稳定性 | 第53-54页 |
| ·修饰胰蛋白酶的热稳定性 | 第54页 |
| ·结论 | 第54-56页 |
| 第五章 展望 | 第56-57页 |
| 参考文献 | 第57-60页 |
| 致谢 | 第60-61页 |
| 附录 A 酪氨酸标准曲线与麦芽糖标准曲线 | 第61页 |
